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万見
- PDB-4amq: A Megaviridae Orfan gene encodes a new nucleotidyl transferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4amq
タイトルA Megaviridae Orfan gene encodes a new nucleotidyl transferase
要素L544
キーワードTRANSFERASE / MIMIVIRUS / MG662 / TRANSCRIPTION COUPLED DNA REPAIR
機能・相同性: / : / L544, nucleotidyltransferase domain / Nucleotidyl transferase L544, helical domain / virion component / : / Uncharacterized protein L544
機能・相同性情報
生物種ACANTHAMOEBA POLYPHAGA MIMIVIRUS (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Lartigue, A. / Claverie, J.M. / Priet, S. / Abergel, C.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: A Megaviridae Orphan Gene Encodes a New Nucleotidyl Transferase
著者: Ciaccafava, A. / Lartigue, A. / Mansuelle, P. / Jeudy, S. / Abergel, C.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2011
タイトル: Preliminary Crystallographic Analysis of a Possible Transcription Factor Encoded by the Mimivirus L544 Gene.
著者: Ciaccafava, A. / Lartigue, A. / Mansuelle, P. / Jeudy, S. / Abergel, C.
履歴
登録2012年3月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L544
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4694
ポリマ－48,3351
非ポリマー1343
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.445, 91.092, 152.994
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2016-

HOH

21A-2090-

HOH

31A-2098-

HOH

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要素

#1: タンパク質 L544


分子量: 48334.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ACANTHAMOEBA POLYPHAGA MIMIVIRUS (ウイルス)
プラスミド: PDEST17 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: Q5UQA5
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細MANGANESE (II) ION (MN): LOCATED IN THE NUCLEOTIDYL TRANSFERASE CATALYTIC DOMAIN
配列の詳細ADDITIONAL N-TERMINAL HIS-TAG, LEU -1 REPLACES INITIATION METHIONINE. NUCLEOTIDYL TRANSFERASE ...ADDITIONAL N-TERMINAL HIS-TAG, LEU -1 REPLACES INITIATION METHIONINE. NUCLEOTIDYL TRANSFERASE CATALYTIC DOMAIN IS RESIDUES 1-197.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.58 %
結晶化pH: 6
詳細: PROTEIN CONCENTRATION: 10 MG/ML IN 10 MM CHES BUFFER PH 9.0 RESERVOIR: 4 TO 12% PEG 4000, 0.1 M SODIUM CACODYLATE BETWEEN PH 6 AND 7, 0.1 M MNCL2

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97918
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→50.4 Å / Num. obs: 20963 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 34.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 3.8
反射 シェル解像度: 2.17→2.25 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.17→29.29 Å / SU ML: 0.31 / σ(F): 0.03 / 位相誤差: 25.6 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: - LOOP RESIDUES 120 TO 126 ARE DISORDERED - LINKER RESIDUES 198 TO 210 ARE DISORDERED - RESIDUES 360 TO THE END ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2442 1088 5.2 %
Rwork0.2192 --
obs0.2206 20963 92.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.034 Å2 / ksol: 0.363 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.3615 Å20 Å20 Å2
2--1.4128 Å20 Å2
3----9.7743 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.17→29.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2870 0 3 122 2995
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032926
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6783949
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5631122
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048448
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004489
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1701-2.26880.29661340.24572371X-RAY DIFFRACTION89
2.2688-2.38840.27161240.24632394X-RAY DIFFRACTION90
2.3884-2.53790.28471340.23542475X-RAY DIFFRACTION93
2.5379-2.73380.32921390.23242529X-RAY DIFFRACTION94
2.7338-3.00860.26591410.24442494X-RAY DIFFRACTION94
3.0086-3.44340.26811480.22392538X-RAY DIFFRACTION94
3.4434-4.33610.21071310.19352535X-RAY DIFFRACTION93
4.3361-29.29290.2031370.20232539X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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