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- PDB-4alz: The Yersinia T3SS basal body component YscD reveals a different s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4alz
タイトルThe Yersinia T3SS basal body component YscD reveals a different structural periplasmatic domain organization to known homologue PrgH
要素YOP PROTEINS TRANSLOCATION PROTEIN D
キーワードMEMBRANE PROTEIN / T3SS / TYPE 3 SECRETION / EFFECTOR TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


Histidine-containing Protein; Chain: A; - #30 / Yop protein translocation protein D, periplasmic domain / : / : / YscD/CdsD-like Bon-like domain 1 / YscD/CdsD-like Bon-like domain 3 / YscD/CdsD-like Bon-like domain 2 / Alpha-Beta Plaits - #1770 / Type III secretion system YscD/HrpQ / YscD, cytoplasmic domain ...Histidine-containing Protein; Chain: A; - #30 / Yop protein translocation protein D, periplasmic domain / : / : / YscD/CdsD-like Bon-like domain 1 / YscD/CdsD-like Bon-like domain 3 / YscD/CdsD-like Bon-like domain 2 / Alpha-Beta Plaits - #1770 / Type III secretion system YscD/HrpQ / YscD, cytoplasmic domain / Inner membrane component of T3SS, cytoplasmic domain / Histidine-containing Protein; Chain: A; / SMAD/FHA domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Yop proteins translocation protein D
類似検索 - 構成要素
生物種YERSINIA ENTEROCOLITICA (腸炎エルシニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Schmelz, S. / Wisand, U. / Stenta, M. / Muenich, S. / Widow, U. / Cornelis, G.R. / Heinz, D.W.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2013
タイトル: In situ structural analysis of the Yersinia enterocolitica injectisome.
著者: Mikhail Kudryashev / Marco Stenta / Stefan Schmelz / Marlise Amstutz / Ulrich Wiesand / Daniel Castaño-Díez / Matteo T Degiacomi / Stefan Münnich / Christopher Ke Bleck / Julia Kowal / ...著者: Mikhail Kudryashev / Marco Stenta / Stefan Schmelz / Marlise Amstutz / Ulrich Wiesand / Daniel Castaño-Díez / Matteo T Degiacomi / Stefan Münnich / Christopher Ke Bleck / Julia Kowal / Andreas Diepold / Dirk W Heinz / Matteo Dal Peraro / Guy R Cornelis / Henning Stahlberg /
要旨: Injectisomes are multi-protein transmembrane machines allowing pathogenic bacteria to inject effector proteins into eukaryotic host cells, a process called type III secretion. Here we present the ...Injectisomes are multi-protein transmembrane machines allowing pathogenic bacteria to inject effector proteins into eukaryotic host cells, a process called type III secretion. Here we present the first three-dimensional structure of Yersinia enterocolitica and Shigella flexneri injectisomes in situ and the first structural analysis of the Yersinia injectisome. Unexpectedly, basal bodies of injectisomes inside the bacterial cells showed length variations of 20%. The in situ structures of the Y. enterocolitica and S. flexneri injectisomes had similar dimensions and were significantly longer than the isolated structures of related injectisomes. The crystal structure of the inner membrane injectisome component YscD appeared elongated compared to a homologous protein, and molecular dynamics simulations documented its elongation elasticity. The ring-shaped secretin YscC at the outer membrane was stretched by 30-40% in situ, compared to its isolated liposome-embedded conformation. We suggest that elasticity is critical for some two-membrane spanning protein complexes to cope with variations in the intermembrane distance. DOI:http://dx.doi.org/10.7554/eLife.00792.001.
履歴
登録2012年3月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月13日Group: Database references
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: YOP PROTEINS TRANSLOCATION PROTEIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7423
ポリマ－22,5541
非ポリマー1872
水5,206289
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.990, 51.550, 50.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.08, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 YOP PROTEINS TRANSLOCATION PROTEIN D / TYPE III SECRETION APPARATUS PROTEIN YSCD


分子量: 22554.447 Da / 分子数: 1 / 断片: PERIPLASMATIC DOMAIN, RESIDUES 150-347 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) YERSINIA ENTEROCOLITICA (腸炎エルシニア)
株: E40 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): TUNER / 参照: UniProt: Q01245
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 283 TO PRO

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
解説: ANOMALOUS SIGNAL OF IODINE WAS USED TO OBTAIN EXPERIMENTAL PHASES. INITIAL PHASES WERE OBTAINED BY QUICK-SOAKING YSCD150-362 WT CRYSTALS WITH 0.5M KI AND COLLECTING OF AN ANOMALOUS DATASET ...解説: ANOMALOUS SIGNAL OF IODINE WAS USED TO OBTAIN EXPERIMENTAL PHASES. INITIAL PHASES WERE OBTAINED BY QUICK-SOAKING YSCD150-362 WT CRYSTALS WITH 0.5M KI AND COLLECTING OF AN ANOMALOUS DATASET USING THE CU KALPHA RADIATION OF A RIGAKU MICROMAX 7HF AND SATURN 944+ DETECTOR. FOR DATA PROCESSING XDS/XSCALE WAS USED. TO SOLVE THE WT STRUCTURE SAS AND MRSAD PROTOCOL OF AUTO-RICKSHAW WAS USED.AN INITIAL MODEL FROM AA 152-346 WAS BUILD BY ARP/WARP WHICH WAS USED AS AN MR MODEL FOR A WT DATASET(NON- ANOMALOUS). THE WT DATA SET WAS REFINED AND COMPLETED WITH REFMARC5 AND COOT, BUT STATISTICS WERE NOT SUFFICIENT FOR PUBLICATION. HENCE THE G283P MUTANT WAS GENERATED. FIRST TWO DOMAINS (AMINO ACIDS 150-280) OF WT MODEL WERE USED AS A MR MODEL FOR YSCD150-347 G283P. REMAINING DOMAIN WAS MANUALLY BUILD WITH COOT.
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: YSCD150-347 G283P CRYSTALS GREW FROM EQUAL VOLUMES OF PROTEIN (5.8 MG/ML IN 20 MM HEPES PH 7.0, 60 MM NACL) WITH PRECIPITANT SOLUTION (0.15 M NAH2PO4, 20 % (W/V) PEG 3350, 60 MM NACL) IN ...詳細: YSCD150-347 G283P CRYSTALS GREW FROM EQUAL VOLUMES OF PROTEIN (5.8 MG/ML IN 20 MM HEPES PH 7.0, 60 MM NACL) WITH PRECIPITANT SOLUTION (0.15 M NAH2PO4, 20 % (W/V) PEG 3350, 60 MM NACL) IN HANGING-DROP VAPOR-DIFFUSION CRYSTALLIZATION TRAYS AT 292 K (EASYXTAL; QIAGEN).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月16日
放射モノクロメーター: KMC-1 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→29.8 Å / Num. obs: 36930 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 13.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
Auto-Rickshaw位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 1.4→29.791 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 20.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2258 1847 5 %
Rwork0.1894 --
obs0.1912 36927 99.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 34.945 Å2 / ksol: 0.311 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7547 Å20 Å2-0.4714 Å2
2--2.7898 Å20 Å2
3----2.0351 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→29.791 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1562 0 11 289 1862
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091744
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2382377
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.041691
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082258
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006324
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4001-1.43790.3591420.28652689X-RAY DIFFRACTION100
1.4379-1.48020.30841410.25332680X-RAY DIFFRACTION100
1.4802-1.5280.24161430.222727X-RAY DIFFRACTION100
1.528-1.58260.23311410.19382684X-RAY DIFFRACTION100
1.5826-1.6460.24451430.20122701X-RAY DIFFRACTION100
1.646-1.72090.23541410.19442688X-RAY DIFFRACTION100
1.7209-1.81160.21031420.18192702X-RAY DIFFRACTION100
1.8116-1.92510.23411400.20472652X-RAY DIFFRACTION98
1.9251-2.07370.22111400.1962669X-RAY DIFFRACTION99
2.0737-2.28230.2331420.19432682X-RAY DIFFRACTION99
2.2823-2.61240.19681420.18372712X-RAY DIFFRACTION100
2.6124-3.29070.23241430.17752719X-RAY DIFFRACTION100
3.2907-29.79730.20861470.17122775X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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