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- PDB-4akg: Dynein Motor Domain - ATP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4akg
タイトルDynein Motor Domain - ATP complex
要素GLUTATHIONE S-TRANSFERASE CLASS-MU 26 KDA ISOZYME, DYNEIN HEAVY CHAIN CYTOPLASMIC
キーワードMOTOR PROTEIN / AAA+ PROTEIN / ASCE PROTEIN / P-LOOP NTPASE / CYTOSKELETAL MOTOR / ATPASE
機能・相同性
機能・相同性情報


karyogamy / establishment of mitotic spindle localization / nuclear migration along microtubule / astral microtubule / spindle pole body / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / nuclear migration / dynein intermediate chain binding ...karyogamy / establishment of mitotic spindle localization / nuclear migration along microtubule / astral microtubule / spindle pole body / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / nuclear migration / dynein intermediate chain binding / glutathione transferase / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / glutathione transferase activity / cytoplasmic microtubule / cytoplasmic microtubule organization / Neutrophil degranulation / glutathione metabolic process / mitotic spindle organization / cell cortex / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #740 / Monooxygenase - #160 / Dynein motor, AAA2 domain, small subdomain / Dynein motor, AAA1 domain, small subdomain / Dynein motor heavy chain, linker domain, subdomain 4 / Histone Acetyltransferase; Chain A - #30 / Dynein motor heavy chain, linker domain, subdomain 3 / Region D6 of dynein motor / Histone Acetyltransferase; Chain A - #20 / Dynein motor heavy chain, linker domain, N-terminal subdomain ...Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #740 / Monooxygenase - #160 / Dynein motor, AAA2 domain, small subdomain / Dynein motor, AAA1 domain, small subdomain / Dynein motor heavy chain, linker domain, subdomain 4 / Histone Acetyltransferase; Chain A - #30 / Dynein motor heavy chain, linker domain, subdomain 3 / Region D6 of dynein motor / Histone Acetyltransferase; Chain A - #20 / Dynein motor heavy chain, linker domain, N-terminal subdomain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #130 / Split barrel-like / AAA+ lid domain / : / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / Monooxygenase / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / : / Cyclin A; domain 1 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Histone Acetyltransferase; Chain A / Thioredoxin-like superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Alpha-Beta Barrel / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme / Dynein heavy chain, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種SCHISTOSOMA JAPONICUM (にほんじゅうけつきゅうちゅう)
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Schmidt, H. / Gleave, E.S. / Carter, A.P.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Insights Into Dynein Motor Domain Function from a 3.3 Angstrom Crystal Structure
著者: Schmidt, H. / Gleave, E.S. / Carter, A.P.
履歴
登録2012年2月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月16日Group: Other
改定 1.22017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE CLASS-MU 26 KDA ISOZYME, DYNEIN HEAVY CHAIN CYTOPLASMIC
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE CLASS-MU 26 KDA ISOZYME, DYNEIN HEAVY CHAIN CYTOPLASMIC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)622,71212
ポリマ－620,4102
非ポリマー2,30210
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.326, 117.918, 202.762
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.21, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE S-TRANSFERASE CLASS-MU 26 KDA ISOZYME, DYNEIN HEAVY CHAIN CYTOPLASMIC / GST 26 / SJ26 ANTIGEN / SJGST / DYHC


分子量: 310205.125 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-218,1364-3038,3292-4092 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SCHISTOSOMA JAPONICUM (にほんじゅうけつきゅうちゅう), (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
参照: UniProt: P08515, UniProt: P36022, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.59 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→87.7 Å / Num. obs: 113780 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 3.3→3.56 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 1.02 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 86.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMACNULL精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4AI6

4ai6


解像度: 3.3→50 Å / SU B: 36.109 / SU ML: 0.581 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.629 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30548 5981 5 %RANDOM
Rwork0.23878 ---
obs0.24217 113780 95.89 %-
原子変位パラメータBiso mean: 164.076 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.56 Å20 Å2-0.44 Å2
2---5.27 Å20 Å2
3---6.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数41496 0 138 0 41634
拘束条件
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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