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- PDB-4af3: Human Aurora B Kinase in complex with INCENP and VX-680 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4af3
タイトルHuman Aurora B Kinase in complex with INCENP and VX-680
要素
  • AURORA KINASE B
  • INNER CENTROMERE PROTEIN
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / TRANSFERASE-INHIBITOR COMPLEX / AURKB
機能・相同性
機能・相同性情報


: / positive regulation of lateral attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / : / : / condensed chromosome, centromeric region => GO:0000779 / central element / meiotic spindle midzone / mitotic cytokinesis checkpoint signaling / negative regulation of cytokinesis / meiotic spindle midzone assembly ...: / positive regulation of lateral attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / : / : / condensed chromosome, centromeric region => GO:0000779 / central element / meiotic spindle midzone / mitotic cytokinesis checkpoint signaling / negative regulation of cytokinesis / meiotic spindle midzone assembly / positive regulation of mitotic sister chromatid separation / regulation of chromosome segregation / positive regulation of mitotic cytokinesis / metaphase chromosome alignment / abscission / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / mitotic spindle midzone assembly / : / mitotic spindle midzone / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / attachment of spindle microtubules to kinetochore / chromocenter / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / cleavage furrow formation / lateral element / condensed chromosome, centromeric region / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / protein localization to kinetochore / negative regulation of B cell apoptotic process / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic spindle pole / positive regulation of cytokinesis / positive regulation of telomere capping / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of MECP2 expression and activity / chromosome, centromeric region / mitotic cytokinesis / mitotic spindle assembly / spindle midzone / pericentric heterochromatin / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / : / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization / regulation of cytokinesis / regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of protein binding / molecular function activator activity / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / spindle microtubule / kinetochore / kinase binding / spindle / Separation of Sister Chromatids / cellular response to UV / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / midbody / ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cell population proliferation / protein autophosphorylation / nuclear body / non-specific serine/threonine protein kinase / protein phosphorylation / protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aurora kinase B / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2230 / Inner centromere protein, ARK-binding domain / Chromosome passenger complex (CPC) protein INCENP N-terminal / Inner centromere protein, ARK binding region / Chromosome passenger complex (CPC) protein INCENP N terminal / Aurora kinase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...Aurora kinase B / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2230 / Inner centromere protein, ARK-binding domain / Chromosome passenger complex (CPC) protein INCENP N-terminal / Inner centromere protein, ARK binding region / Chromosome passenger complex (CPC) protein INCENP N terminal / Aurora kinase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-VX6 / Aurora kinase B / Inner centromere protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Elkins, J.M. / Vollmar, M. / Wang, J. / Picaud, S. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / von Delft, F. / Knapp, S.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2012
タイトル: Crystal Structure of Human Aurora B in Complex with Incenp and Vx-680.
著者: Elkins, J.M. / Santaguida, S. / Musacchio, A. / Knapp, S.
履歴
登録2012年1月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月26日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AURORA KINASE B
D: INNER CENTROMERE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4003
ポリマ－41,9362
非ポリマー4651
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3900 Å2
ΔGint-28.4 kcal/mol
Surface area15610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.145, 80.145, 92.542
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 AURORA KINASE B / AURORA 1 / AURORA B / AURORA- AND IPL1-LIKE MIDBODY-ASSOCIATED PROTEIN 1 / AIM-1 / AURORA/IPL1- ...AURORA 1 / AURORA B / AURORA- AND IPL1-LIKE MIDBODY-ASSOCIATED PROTEIN 1 / AIM-1 / AURORA/IPL1-RELATED KINASE 2 / ARK-2 / AURORA-RELATED KINASE 2 / STK-1 / SERINE/THREONINE 12 -PROTEIN KINASE SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 5 / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE AURORA-B


分子量: 33706.086 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 55-344 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: MAMMALIAN GENE COLLECTION IMAGE 2819846 / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q96GD4, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 INNER CENTROMERE PROTEIN / INCENP


分子量: 8229.493 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 835-903 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGTVL1-SGC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9NQS7
#3: 化合物 ChemComp-VX6 / CYCLOPROPANECARBOXYLIC ACID {4-[4-(4-METHYL-PIPERAZIN-1-YL)-6-(5-METHYL-2H-PYRAZOL-3-YLAMINO)-PYRIMIDIN-2-YLSULFANYL]-PHENYL}-AMIDE / VX-680


分子量: 464.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H28N8OS / コメント: 阻害剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.15
詳細: 10% W/V PEG 3350, 0.2 M KSCN, 10% ETHYLENE GLYCOL, 0.1 M BIS-TRISPROPANE PH 6.15

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.976
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年8月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→19.58 Å / Num. obs: 9289 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 2.75→2.9 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.936 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SAWAYAANISOTROPY SERVERデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BFX

2bfx


解像度: 2.75→69.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 34.154 / SU ML: 0.332 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.388 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26438 452 4.9 %RANDOM
Rwork0.20477 ---
obs0.20776 8815 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.938 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.23 Å21.12 Å20 Å2
2--2.23 Å20 Å2
3----3.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→69.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2363 0 33 31 2427
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.022462
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021683
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2181.9893348
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9723.0064094
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0315293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.01623.304112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.19315400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.751517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2365
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212705
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02505
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.821 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 26 -
Rwork0.32 583 -
obs--99.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7221.48520.05294.49210.87752.8008-0.16570.1804-0.053-0.07550.11010.18620.1124-0.04010.05570.2181-0.03240.01240.1658-0.0190.2113.6707-20.893-7.7527
219.07533.7427-12.40424.524-3.272414.69350.0857-0.51270.7908-0.3687-0.6948-0.7444-0.03450.73680.60910.2749-0.01410.13810.2070.10250.41514.9268-23.960612.1067
33.6031-1.41231.63924.1833-1.874710.0127-0.1491-0.1076-0.08820.03960.10260.007-0.49660.02570.04650.1259-0.0620.02230.04750.00690.091523.7511-4.69177.3006
41.40741.20210.18595.2218-1.62624.12380.12820.36130.0108-0.42230.09730.5146-0.18550.0492-0.22550.3837-0.0615-0.05460.3688-0.03040.25679.4757-23.0102-17.7703
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A70 - 217
2X-RAY DIFFRACTION2A218 - 250
3X-RAY DIFFRACTION3A251 - 338
4X-RAY DIFFRACTION4D840 - 882

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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