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- PDB-4ady: Crystal structure of 26S proteasome subunit Rpn2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ady
タイトルCrystal structure of 26S proteasome subunit Rpn2
要素26S PROTEASOME REGULATORY SUBUNIT RPN2
キーワードPROTEIN BINDING / RPN1 / PC REPEAT
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle, base subcomplex / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / Orc1 removal from chromatin ...proteasome regulatory particle, base subcomplex / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / regulation of protein catabolic process / proteasome storage granule / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Ub-specific processing proteases / proteasome assembly / enzyme regulator activity / Neutrophil degranulation / proteasome complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin protein ligase binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / 26S proteasome subunit RPN2, N-terminal domain / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn2/Psmd1 subunit / 26S proteasome regulatory subunit RPN2, C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit RPN2 C-terminal domain / Proteasome/cyclosome repeat / Proteasome/cyclosome repeat / HEAT repeats / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant ...: / 26S proteasome subunit RPN2, N-terminal domain / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn2/Psmd1 subunit / 26S proteasome regulatory subunit RPN2, C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit RPN2 C-terminal domain / Proteasome/cyclosome repeat / Proteasome/cyclosome repeat / HEAT repeats / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome regulatory subunit RPN2
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kulkarni, K. / He, J. / Da Fonseca, P.C.A. / Krutauz, D. / Glickman, M.H. / Barford, D. / Morris, E.P.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: The structure of the 26S proteasome subunit Rpn2 reveals its PC repeat domain as a closed toroid of two concentric α-helical rings.
著者: Jun He / Kiran Kulkarni / Paula C A da Fonseca / Dasha Krutauz / Michael H Glickman / David Barford / Edward P Morris /
要旨: The 26S proteasome proteolyses ubiquitylated proteins and is assembled from a 20S proteolytic core and two 19S regulatory particles (19S-RP). The 19S-RP scaffolding subunits Rpn1 and Rpn2 function to ...The 26S proteasome proteolyses ubiquitylated proteins and is assembled from a 20S proteolytic core and two 19S regulatory particles (19S-RP). The 19S-RP scaffolding subunits Rpn1 and Rpn2 function to engage ubiquitin receptors. Rpn1 and Rpn2 are characterized by eleven tandem copies of a 35-40 amino acid repeat motif termed the proteasome/cyclosome (PC) repeat. Here, we reveal that the eleven PC repeats of Rpn2 form a closed toroidal structure incorporating two concentric rings of α helices encircling two axial α helices. A rod-like N-terminal domain consisting of 17 stacked α helices and a globular C-terminal domain emerge from one face of the toroid. Rpn13, an ubiquitin receptor, binds to the C-terminal 20 residues of Rpn2. Rpn1 adopts a similar conformation to Rpn2 but differs in the orientation of its rod-like N-terminal domain. These findings have implications for understanding how 19S-RPs recognize, unfold, and deliver ubiquitylated substrates to the 20S core.
履歴
登録2012年1月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月21日Group: Other
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 26S PROTEASOME REGULATORY SUBUNIT RPN2
B: 26S PROTEASOME REGULATORY SUBUNIT RPN2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)214,7002
ポリマ－214,7002
非ポリマー00
水1,06359
1
A: 26S PROTEASOME REGULATORY SUBUNIT RPN2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,3501
ポリマ－107,3501
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 26S PROTEASOME REGULATORY SUBUNIT RPN2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,3501
ポリマ－107,3501
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.960, 148.660, 114.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 26S PROTEASOME REGULATORY SUBUNIT RPN2 / RPN2


分子量: 107349.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PQE-30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): ROSETTA 2 / 参照: UniProt: P32565
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.4 % / 解説: NONE
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: CRYSTALS WERE GROWN BY VAPOUR DIFFUSION IN HANGING DROPS AT 18 C. PROTEIN AT A CONCENTRATION OF 18 MG/ML WAS MIXED WITH AN EQUAL VOLUME OF RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 100 MM BIS-TRIS ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN BY VAPOUR DIFFUSION IN HANGING DROPS AT 18 C. PROTEIN AT A CONCENTRATION OF 18 MG/ML WAS MIXED WITH AN EQUAL VOLUME OF RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 100 MM BIS-TRIS PROPANE PH 7.0, 200 MM POTASSIUM SODIUM TARTRATE AND 16-18% (W/V) PEG 3350.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9792
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→74.33 Å / Num. obs: 64456 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 56.74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 96.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
SHARP位相決定
PHENIX1.7.2_869精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.7→70.579 Å / SU ML: 0.75 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 27.08 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES A1-A3, A788-A859, A926-945, B1-B57, B790-B855, AND B926-B945 ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2402 1322 2 %
Rwork0.1827 --
obs0.1839 64344 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 63.351 Å2 / ksol: 0.348 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 79.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-20.9353 Å20 Å211.2515 Å2
2---2.456 Å20 Å2
3----18.4793 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→70.579 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12522 0 0 59 12581
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00812732
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.19217265
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5024564
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0852032
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072211
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7001-2.80820.34461690.30146915X-RAY DIFFRACTION99
2.8082-2.9360.3091380.2666973X-RAY DIFFRACTION100
2.936-3.09080.29071450.23637018X-RAY DIFFRACTION100
3.0908-3.28440.2891350.21816981X-RAY DIFFRACTION100
3.2844-3.5380.29221580.19446991X-RAY DIFFRACTION100
3.538-3.8940.24771420.16867004X-RAY DIFFRACTION100
3.894-4.45740.21841280.13247035X-RAY DIFFRACTION100
4.4574-5.61550.18961630.15587024X-RAY DIFFRACTION100
5.6155-70.60360.20321440.17757081X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.85450.2227-0.17953.42690.55211.46260.20340.01690.0755-0.48580.0177-0.0886-0.59060.2013-0.05480.7835-0.02030.11150.3788-0.09620.4967-27.9216-60.4929-48.8713
20.75320.0787-0.79591.87821.27351.49690.0551-0.1377-0.0904-0.0964-0.15030.21650.17660.07240.03560.65670.04740.03940.5569-0.11990.5886-43.9836-37.3995-18.7422
30.8509-0.2025-0.39210.73510.33231.52870.1694-0.1320.23180.2129-0.09830.0915-0.4799-0.14170.0130.8599-0.01620.16150.591-0.15660.5379-40.96243.78741.5198
45.8832-1.96030.99346.25920.40341.4761-0.08240.14720.3624-0.1420.18730.2839-0.3775-0.11550.07841.28360.1920.29490.8507-0.09220.9812-53.162716.7694-1.1279
51.7559-0.0879-1.54111.19120.30433.17610.1730.24230.06920.0988-0.17020.1769-0.1334-0.52180.00280.3471-0.0034-0.02490.5267-0.09650.4491-38.2606-2.2992-17.5011
61.35480.1063-0.43771.4982-0.38231.87630.0055-0.3716-0.20150.3778-0.1991-0.0190.32480.37020.19090.71420.04550.07530.5335-0.00630.3888-34.5151-15.2137.7973
72.0029-0.5619-7.50946.3425-6.32919.7909-0.0865-0.63730.39060.2576-0.23560.3231-0.0387-0.18930.03941.3236-0.2570.13930.99120.24510.9455-49.9106-4.764516.1422
88.9714-1.79074.66870.3553-0.93282.43130.1132-0.0338-0.48230.0608-0.0223-0.12730.44830.088-0.07051.5871-0.09340.28891.60210.03991.1396-12.8117-38.81597.3653
92.1936-0.0729-0.69360.7963-0.39571.3813-0.0193-0.1385-0.39350.1729-0.20140.10.151-0.39190.2081.00220.04680.16741.01260.00640.9412-5.017-38.7898-13.3549
10-0.09160.59990.7730.128-0.11520.9513-0.1319-0.2066-0.2116-0.05850.0166-0.30030.63410.22250.02651.09890.37790.20781.00670.03090.72457.7028-39.1501-45.8355
111.53490.1423-0.69570.9905-0.19212.9255-0.1305-0.09680.0097-0.0978-0.0048-0.24490.32850.38330.09080.31440.0177-0.01080.37440.0550.3824-3.3667-13.3415-53.243
121.48650.74370.50072.13270.13531.6811-0.25520.1236-0.4606-0.33930.0797-0.07721.0551-0.02870.20880.9344-0.0640.20270.4191-0.00960.4782-10.629-33.7713-60.056
131.54460.2871-1.55390.0593-0.28971.549-0.3363-0.0354-0.3292-0.01560.1150.150.7623-0.56220.21051.97470.11730.10620.5797-0.04521.5844-4.9396-55.2658-62.478
142.32870.2398-0.43742.0448-0.41481.9797-0.09060.3562-0.4087-0.22630.3707-0.70010.52430.0492-0.07191.25620.13080.14910.6474-0.10240.9610.8448-46.128-64.6678
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 4:75)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 76:276)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 277:388)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 389:396)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 397:734)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 735:919)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 920:925)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN B AND RESID 58:64)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN B AND RESID 65:186)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN B AND RESID 187:306)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN B AND RESID 307:732)
12X-RAY DIFFRACTION12(CHAIN B AND RESID 733:885)
13X-RAY DIFFRACTION13(CHAIN B AND RESID 886:892)
14X-RAY DIFFRACTION14(CHAIN B AND RESID 893:925)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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