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- PDB-4aby: Crystal structure of Deinococcus radiodurans RecN head domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4aby
タイトルCrystal structure of Deinococcus radiodurans RecN head domain
要素DNA REPAIR PROTEIN RECN
キーワードHYDROLASE / DNA REPAIR / DOUBLE STRAND BREAK REPAIR / ATPASE / NUCLEOTIDE BINDING DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial nucleoid / SOS response / DNA recombination / DNA repair / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
DNA recombination/repair protein RecN / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein RecN
類似検索 - 構成要素
生物種DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Pellegrino, S. / Radzimanowski, J. / de Sanctis, D. / McSweeney, S. / Timmins, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Structural and Functional Characterization of an Smc-Like Protein Recn: New Insights Into Double-Strand Break Repair.
著者: Pellegrino, S. / Radzimanowski, J. / De Sanctis, D. / Erba, E.B. / Mcsweeney, S. / Timmins, J.
履歴
登録2011年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月26日Group: Database references
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA REPAIR PROTEIN RECN
B: DNA REPAIR PROTEIN RECN
C: DNA REPAIR PROTEIN RECN
D: DNA REPAIR PROTEIN RECN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,1654
ポリマ－177,1654
非ポリマー00
水1,838102
1
A: DNA REPAIR PROTEIN RECN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2911
ポリマ－44,2911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: DNA REPAIR PROTEIN RECN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2911
ポリマ－44,2911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: DNA REPAIR PROTEIN RECN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2911
ポリマ－44,2911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: DNA REPAIR PROTEIN RECN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2911
ポリマ－44,2911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.863, 61.986, 133.824
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.74, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-1, -0.0017, -0.002), (0.0017, -0.9999, 0.012), (-0.002, 0.012, 0.9999)165.4235, 32.1416, -0.0868
3given(-0.5454, 0.472, 0.6926), (-0.4603, -0.8593, 0.223), (0.7004, -0.1972, 0.686)143.164, 98.2365, 1.3476
4given(0.4906, -0.6051, 0.627), (0.4333, 0.7937, 0.4269), (-0.756, 0.0623, 0.6516)73.6821, -12.2188, 113.077

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要素

#1: タンパク質
DNA REPAIR PROTEIN RECN / RECN / RECOMBINATION PROTEIN N


分子量: 44291.133 Da / 分子数: 4 / 断片: HEAD DOMAIN, RESIDUES 1-195,365-564 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性)
株: R1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: Q9WXF2, EC: 3.6.1.3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細PEPTIDE LINKER ESSKHPTSLVPRGS INSERTED IN BETWEEN N AND C- TERMINAL DOMAINS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化詳細: TRIS 0.1 M PH 7.5, 25% PEG 3350.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→82.3 Å / Num. obs: 41994 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 46.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 3→49.51 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2488 2117 5 %
Rwork0.2095 --
obs0.2115 41983 99.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 19.73 Å2 / ksol: 0.307 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.4974 Å20 Å2-1.9953 Å2
2--8.3617 Å20 Å2
3---1.1357 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→49.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10345 0 0 102 10447
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00410456
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.78514130
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.163779
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0531669
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021841
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9997-3.10690.31942180.28093972X-RAY DIFFRACTION100
3.1069-3.23130.31932100.26283939X-RAY DIFFRACTION100
3.2313-3.37830.27931810.2374010X-RAY DIFFRACTION100
3.3783-3.55640.26192010.21393958X-RAY DIFFRACTION100
3.5564-3.77910.25431980.19494003X-RAY DIFFRACTION100
3.7791-4.07080.21252150.18414013X-RAY DIFFRACTION100
4.0708-4.48020.21632280.17443999X-RAY DIFFRACTION100
4.4802-5.12790.2192360.17473968X-RAY DIFFRACTION100
5.1279-6.45840.24322150.20463979X-RAY DIFFRACTION99
6.4584-49.51650.242150.21514025X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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