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- PDB-4aa9: Camel chymosin at 1.6A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4aa9
タイトルCamel chymosin at 1.6A resolution
要素CHYMOSIN
キーワードHYDROLASE / ASPARTIC PEPTIDASE / RENNET
機能・相同性
機能・相同性情報


chymosin / digestion / proteolysis involved in protein catabolic process / aspartic-type endopeptidase activity
類似検索 - 分子機能
Pepsin catalytic domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Eukaryotic aspartyl protease / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Pepsin catalytic domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Eukaryotic aspartyl protease / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種CAMELUS DROMEDARIUS (ヒトコブラクダ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Langholm Jensen, J. / Molgaard, A. / Navarro Poulsen, J.C. / van den Brink, J.M. / Harboe, M. / Simonsen, J.B. / Qvist, K.B. / Larsen, S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Camel and Bovine Chymosin: The Relationship between Their Structures and Cheese-Making Properties.
著者: Langholm Jensen, J. / Molgaard, A. / Navarro Poulsen, J.C. / Harboe, M.K. / Simonsen, J.B. / Lorentzen, A.M. / Hjerno, K. / van den Brink, J.M. / Qvist, K.B. / Larsen, S.
履歴
登録2011年11月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月1日Group: Database references
改定 1.22013年5月15日Group: Database references
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / diffrn_source
Item: _citation.page_last / _citation_author.name / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_sheet.number_strands
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHYMOSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,64413
ポリマ－35,3701
非ポリマー1,27412
水7,963442
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.310, 66.110, 133.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CHYMOSIN


分子量: 35370.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CAMELUS DROMEDARIUS (ヒトコブラクダ)
発現宿主: ASPERGILLUS NIGER (黒麹菌) / 参照: UniProt: Q9GK11, chymosin
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 442 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5
詳細: RESERVOIR: 2 M (NH4)2SO4, 100 MM BIS-TRIS, PH 5.5. SAMPLE: 30 MG/ML PROTEIN IN 50 MM BIS-TRIS, PH 6.0.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.04
検出器タイプ: MARRESEARCH MAR165 / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月3日
詳細: MULTILAYER MIRROR, CURVED TO FOCUS IN THE VERTICAL (R 400 M).
放射モノクロメーター: BENT SI (111) CRYSTAL, HORIZONTALLY FOCUSING.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. obs: 62765 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 15 / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 19.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 31
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Mean I/σ(I) obs: 6 / % possible all: 23

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CMS

1cms


解像度: 1.6→24.795 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 2 / 位相誤差: 18.7 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: DISORDERED LOOP 159-162 WAS MODELLED STEREOCHEMICALLY. VM CALCULATED USING A TOTAL MASS OF 40 KDA (DETERMINED USING MASS SPECTROMETRY) DUE TO TWO GLYCOSYLATIONS).
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2084 3182 5.1 %
Rwork0.1862 --
obs0.1874 62748 99.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.012 Å2 / ksol: 0.424 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.5168 Å20 Å20 Å2
2--1.1275 Å20 Å2
3----3.6443 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→24.795 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2438 0 70 442 2950
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072587
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0613528
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.984909
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075381
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005451
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.62390.32371210.29322411X-RAY DIFFRACTION94
1.6239-1.64930.33551390.2722573X-RAY DIFFRACTION100
1.6493-1.67630.28551390.24582557X-RAY DIFFRACTION99
1.6763-1.70520.2731250.22562552X-RAY DIFFRACTION100
1.7052-1.73620.24621510.22552582X-RAY DIFFRACTION100
1.7362-1.76960.25831270.21062571X-RAY DIFFRACTION100
1.7696-1.80570.21541390.19522562X-RAY DIFFRACTION100
1.8057-1.84490.24691300.18982638X-RAY DIFFRACTION100
1.8449-1.88780.20571440.18312551X-RAY DIFFRACTION100
1.8878-1.9350.21431400.17512562X-RAY DIFFRACTION100
1.935-1.98730.21341360.17692581X-RAY DIFFRACTION100
1.9873-2.04580.21351540.17942568X-RAY DIFFRACTION100
2.0458-2.11180.19141340.1732601X-RAY DIFFRACTION100
2.1118-2.18720.20031420.17372600X-RAY DIFFRACTION100
2.1872-2.27470.19771280.18012601X-RAY DIFFRACTION100
2.2747-2.37820.20411370.1782603X-RAY DIFFRACTION100
2.3782-2.50340.20811120.18172646X-RAY DIFFRACTION100
2.5034-2.66010.18671260.18842638X-RAY DIFFRACTION100
2.6601-2.86520.25011460.19672603X-RAY DIFFRACTION100
2.8652-3.15310.22091530.19552643X-RAY DIFFRACTION100
3.1531-3.60810.19271670.1692611X-RAY DIFFRACTION100
3.6081-4.54130.16511450.15362659X-RAY DIFFRACTION99
4.5413-24.79830.2071470.2082653X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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