[日本語] English
万見
- PDB-4a90: Crystal structure of mouse SAP18 residues 1-143 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a90
タイトルCrystal structure of mouse SAP18 residues 1-143
要素HISTONE DEACETYLASE COMPLEX SUBUNIT SAP18
キーワードTRANSCRIPTION / SPLICING / RNA PROCESSING / NONSENSE MEDIATED DECAY / NMD
機能・相同性
機能・相同性情報


ASAP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / HDACs deacetylate histones / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / histone deacetylase complex / RNA splicing / mRNA processing / transcription corepressor activity / transcription regulator complex ...ASAP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / HDACs deacetylate histones / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / histone deacetylase complex / RNA splicing / mRNA processing / transcription corepressor activity / transcription regulator complex / nuclear speck / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ASAP complex, SAP18 subunit / Sin3 associated polypeptide p18 / Histone deacetylase complex subunit SAP18 / Sin3 associated polypeptide p18 superfamily / Sin3 associated polypeptide p18 (SAP18) / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone deacetylase complex subunit SAP18
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Murachelli, A.G. / Ebert, J. / Basquin, C. / Le Hir, H. / Conti, E.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: The Structure of the Asap Core Complex Reveals the Existence of a Pinin-Containing Psap Complex
著者: Murachelli, A.G. / Ebert, J. / Basquin, C. / Le Hir, H. / Conti, E.
履歴
登録2011年11月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月18日Group: Other
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HISTONE DEACETYLASE COMPLEX SUBUNIT SAP18
B: HISTONE DEACETYLASE COMPLEX SUBUNIT SAP18
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1684
ポリマ－32,9842
非ポリマー1842
水1,49583
1
A: HISTONE DEACETYLASE COMPLEX SUBUNIT SAP18
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6763
ポリマ－16,4921
非ポリマー1842
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: HISTONE DEACETYLASE COMPLEX SUBUNIT SAP18


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4921
ポリマ－16,4921
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.420, 65.140, 61.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.40, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 HISTONE DEACETYLASE COMPLEX SUBUNIT SAP18 / 18 KDA SIN3-ASSOCIATED POLYPEPTIDE / SIN3-ASSOCIATED POLYPEPTIDE P18 / SAP18 / HDAC


分子量: 16491.881 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-143 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: O55128
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.34 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.1 M SODIUM CACODYLATE PH 6.5, 5% POLYETHYLENEGLYCOL 8000, 5% GLYCEROL, 40% 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→32.57 Å / Num. obs: 25741 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 3.9 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 32.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.4 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.7.2_869)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4A6Q

4a6q


解像度: 1.9→23.688 Å / SU ML: 0.54 / σ(F): 0 / 位相誤差: 33.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2504 1294 5.1 %
Rwork0.2146 --
obs0.2164 25639 98.49 %
溶媒の処理減衰半径: 1.11 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 70.192 Å2 / ksol: 0.394 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 55.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.1944 Å20 Å27.2305 Å2
2--34.9509 Å20 Å2
3----22.7565 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→23.688 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2001 0 12 83 2096
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132084
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5482829
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.73752
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084325
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011366
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.9760.37291480.32072723X-RAY DIFFRACTION99
1.976-2.06590.27041250.24872711X-RAY DIFFRACTION99
2.0659-2.17480.22041450.21992749X-RAY DIFFRACTION99
2.1748-2.31090.28741450.20952701X-RAY DIFFRACTION100
2.3109-2.48920.27231610.21962704X-RAY DIFFRACTION100
2.4892-2.73930.25751470.22432730X-RAY DIFFRACTION100
2.7393-3.1350.2751340.21792748X-RAY DIFFRACTION100
3.135-3.94680.25291440.1972750X-RAY DIFFRACTION100
3.9468-23.68960.22351450.21022529X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3931-0.33250.21980.90840.61053.32040.07640.0223-0.0462-0.0737-0.1199-0.0172-0.0098-0.69040.05350.206-0.0065-0.01160.18860.02560.204212.78414.521430.5582
22.73360.0121-0.09381.65710.56622.46440.01040.3316-0.03520.03140.03790.106-0.0623-0.36080.04360.14860.03170.03090.13610.02210.1656-5.490417.535656.5133
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る