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- PDB-4a5z: Structures of MITD1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a5z
タイトルStructures of MITD1
要素MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ESCRT / CYTOKINESIS / MIDBODY
機能・相同性
機能・相同性情報


midbody abscission / mitotic cytokinesis / phosphatidylinositol binding / negative regulation of protein binding / late endosome membrane / midbody / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / extracellular exosome / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
MITD, C-terminal phospholipase D-like domain / MITD1, N-terminal domain / MITD1, C-terminal phospholipase D-like domain / MITD1, C-terminal phospholipase D-like domain superfamily / Phospholipase D-like domain at C-terminus of MIT / MIT (microtubule interacting and transport) domain / Endonuclease; Chain A / MIT domain superfamily / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain ...MITD, C-terminal phospholipase D-like domain / MITD1, N-terminal domain / MITD1, C-terminal phospholipase D-like domain / MITD1, C-terminal phospholipase D-like domain superfamily / Phospholipase D-like domain at C-terminus of MIT / MIT (microtubule interacting and transport) domain / Endonuclease; Chain A / MIT domain superfamily / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MIT domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hadders, M.A. / Agromayor, M. / Caballe, A. / Obita, T. / Perisic, O. / Williams, R.L. / Martin-Serrano, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2012
タイトル: Escrt-III Binding Protein Mitd1 is Involved in Cytokinesis and Has an Unanticipated Pld Fold that Binds Membranes.
著者: Hadders, M.A. / Agromayor, M. / Obita, T. / Perisic, O. / Caballe, A. / Kloc, M. / Lamers, M.H. / Williams, R.L. / Martin-Serrano, J.
履歴
登録2011年10月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月13日Group: Data collection / Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
B: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
C: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
D: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,26013
ポリマ-78,8994
非ポリマー3629
3,495194
1
A: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
C: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7058
ポリマ-39,4492
非ポリマー2556
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3270 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area15420 Å2
手法PISA
2
B: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
D: MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5565
ポリマ-39,4492
非ポリマー1063
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3000 Å2
ΔGint-46.6 kcal/mol
Surface area15310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.020, 109.410, 74.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.55, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-1, 0.004, 0.01), (-0.004, -0.999, 0.032), (0.01, 0.032, 0.999)-13.74559, -16.47846, 0.13176
2given(0.998, -0.056, -0.021), (-0.057, -0.998, -0.026), (-0.02, 0.027, -0.999)-25.29097, -14.2221, 55.96533
3given(-0.997, 0.075, -0.006), (0.075, 0.995, -0.066), (0.001, -0.066, -0.998)12.11552, -0.27307, 54.74832

-
要素

#1: タンパク質
MIT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1 / MITD1


分子量: 19724.662 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 90-243 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q8WV92
#2: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 90 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 243 TO ASP ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 90 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 243 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 90 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 243 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, LYS 90 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, LYS 243 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, LYS 90 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, LYS 243 TO ASP

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.9 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 200 MM NACL, 100 MM BISTRIS PH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.98050, 0.98070, 0.95000
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.98051
20.98071
30.951
反射解像度: 2.3→73.2 Å / Num. obs: 34453 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 29.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 97.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.8.0精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.3→73.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9207 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=DMS CL. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=5468. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=4. ...詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=DMS CL. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=5468. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=4. NUMBER TREATED BY BAD NON-BONDED CONTACTS=8.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2219 1747 5.07 %RANDOM
Rwork0.1906 ---
obs0.1922 34453 --
原子変位パラメータBiso mean: 21.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0436 Å20 Å2-1.2422 Å2
2---1.9594 Å20 Å2
3---2.0029 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.258 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→73.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5252 0 12 194 5458
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealRestraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015405HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.077287HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1950SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes155HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes778HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5405HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.39
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.38
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion681SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5731SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.37 Å / Total num. of bins used: 17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2375 157 5.28 %
Rwork0.1907 2816 -
all0.1933 2973 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.26050.30330.33111.48170.0850.96430.0194-0.0222-0.0534-0.02690.0033-0.00330.1097-0.0023-0.0228-0.0496-0.00930.0043-0.07060.0147-0.0352-15.9058-18.149447.5667
20.84480.1118-0.20450.76250.12621.48850.0625-0.0258-0.01890.0207-0.02180.0044-0.15-0.0513-0.0407-0.03610.00690.0062-0.0362-0.006-0.04959.5113.38098.5515
31.12910.1695-0.4520.7906-0.0771.15590.0499-0.0279-0.0079-0.0015-0.00290.034-0.09050.0451-0.0471-0.0177-0.00580.0132-0.06360.0011-0.04692.76613.184447.2926
40.68680.06160.20121.2691-0.47791.2392-0.00450.0238-0.0479-0.0176-0.02180.0160.14290.09080.0262-0.07130.00660.0062-0.0134-0.0216-0.045326.8126-19.57918.7618
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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