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- PDB-4a5k: Structural analyses of Slm1-PH domain demonstrate ligand binding ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a5k
タイトルStructural analyses of Slm1-PH domain demonstrate ligand binding in the non-canonical site
要素PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / NON-CANONICAL BINDING SITE / INOSITOL PHOSPHATE / PHOSPHOSERINE
機能・相同性
機能・相同性情報


eisosome assembly / sphingolipid binding / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / endosomal transport / actin filament bundle assembly / TOR signaling / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / protein localization to plasma membrane / regulation of cell growth / actin cytoskeleton organization ...eisosome assembly / sphingolipid binding / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / endosomal transport / actin filament bundle assembly / TOR signaling / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / protein localization to plasma membrane / regulation of cell growth / actin cytoskeleton organization / mitochondrion / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Slm1, PH domain / SLM1/RGC1-like, BAR-like domain / SLM1/RGC1-like, PH domain / PH domain / BAR-like domain / AH/BAR domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. ...Slm1, PH domain / SLM1/RGC1-like, BAR-like domain / SLM1/RGC1-like, PH domain / PH domain / BAR-like domain / AH/BAR domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate-binding protein SLM1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Anand, K. / Gavin, A.C.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Structural Analyses of Slm1-Ph Domain Demonstrate Ligand Binding in the Non-Canonical Site
著者: Anand, K. / Maeda, K. / Gavin, A.C.
履歴
登録2011年10月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM 1
B: PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM 1
C: PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM 1
D: PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2906
ポリマ－54,0984
非ポリマー1922
水6,413356
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.300, 82.300, 76.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM 1 / SLM1 / SYNTHETIC LETHAL WITH MSS4 PROTEIN 1 / TORC2 EFFECTOR PROTEIN SLM1


分子量: 13524.382 Da / 分子数: 4 / 断片: PH DOMAIN, RESIDUES 469-583 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P40485
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 356 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97242
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97242 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→20 Å / Num. obs: 49444 / % possible obs: 83 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 40

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.5_2)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3NSU

3nsu


解像度: 1.76→38.2 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 2.03 / 位相誤差: 22.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.227 1094 2.5 %
Rwork0.1883 --
obs0.1893 43738 95.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.861 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2745 Å20 Å2-0.7978 Å2
2---0.892 Å20 Å2
3---1.1665 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.76→38.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3690 0 10 356 4056
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063785
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0315083
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7151377
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076550
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005627
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.76-1.84010.26231060.19634154X-RAY DIFFRACTION75
1.8401-1.93710.24531300.1885066X-RAY DIFFRACTION91
1.9371-2.05850.26651420.19035548X-RAY DIFFRACTION99
2.0585-2.21740.21691430.18785542X-RAY DIFFRACTION100
2.2174-2.44050.21951420.18615563X-RAY DIFFRACTION100
2.4405-2.79360.23631430.19475568X-RAY DIFFRACTION100
2.7936-3.51920.24291430.18715593X-RAY DIFFRACTION100
3.5192-38.20890.20241450.18185610X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.6815 Å / Origin y: 21.8523 Å / Origin z: -18.9643 Å
111213212223313233
T0.0144 Å20.0003 Å2-0.0014 Å2-0.0307 Å2-0.0008 Å2--0.034 Å2
L0.0793 °20.0071 °2-0.0172 °2-0.1706 °2-0.0032 °2--0.1454 °2
S0.0079 Å °-0.0045 Å °0.0015 Å °-0.003 Å °-0.0134 Å °-0.04 Å °0.0002 Å °0.0144 Å °0.005 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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