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- PDB-4a4w: Ligand binding domain of human PPAR gamma in complex with amorfrutin B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a4w
タイトルLigand binding domain of human PPAR gamma in complex with amorfrutin B
要素PEROXISOME PROLIFERATOR-ACTIVATED RECEPTOR GAMMA
キーワードRECEPTOR / AGONIST / DIABETES / INSULIN RESISTANCE
機能・相同性
機能・相同性情報


prostaglandin receptor activity / regulation of cholesterol transporter activity / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / arachidonic acid binding ...prostaglandin receptor activity / regulation of cholesterol transporter activity / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / arachidonic acid binding / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / positive regulation of adiponectin secretion / lipoprotein transport / negative regulation of sequestering of triglyceride / DNA binding domain binding / macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / STAT family protein binding / positive regulation of fatty acid metabolic process / response to lipid / negative regulation of SMAD protein signal transduction / LBD domain binding / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of cholesterol storage / E-box binding / alpha-actinin binding / lipid homeostasis / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / R-SMAD binding / monocyte differentiation / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of lipid storage / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of BMP signaling pathway / white fat cell differentiation / negative regulation of mitochondrial fission / positive regulation of cholesterol efflux / retinoic acid receptor signaling pathway / positive regulation of fat cell differentiation / negative regulation of osteoblast differentiation / cell fate commitment / positive regulation of DNA binding / BMP signaling pathway / long-chain fatty acid transport / nuclear retinoid X receptor binding / regulation of cellular response to insulin stimulus / cell maturation / negative regulation of signaling receptor activity / epithelial cell differentiation / positive regulation of adipose tissue development / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / hormone-mediated signaling pathway / negative regulation of angiogenesis / response to nutrient / negative regulation of miRNA transcription / negative regulation of MAP kinase activity / fatty acid metabolic process / Regulation of PTEN gene transcription / transcription coregulator binding / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / peptide binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / placenta development / regulation of circadian rhythm / lipid metabolic process / PPARA activates gene expression / regulation of blood pressure / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of miRNA transcription / negative regulation of inflammatory response / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / RNA polymerase II transcription regulator complex / cellular response to insulin stimulus / nuclear receptor activity / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / : / rhythmic process / glucose homeostasis / cellular response to hypoxia / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / cell differentiation / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / intracellular membrane-bounded organelle / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding
類似検索 - 分子機能
Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) ...Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
AMORFRUTIN B / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者de Groot, J.C. / Weidner, C. / Krausze, J. / Kawamoto, K. / Schroeder, F.C. / Sauer, S. / Buessow, K.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structural Characterization of Amorfrutins Bound to the Peroxisome Proliferator-Activated Receptor Gamma.
著者: De Groot, J.C. / Weidner, C. / Krausze, J. / Kawamoto, K. / Schroeder, F.C. / Sauer, S. / Bussow, K.
履歴
登録2011年10月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEROXISOME PROLIFERATOR-ACTIVATED RECEPTOR GAMMA
B: PEROXISOME PROLIFERATOR-ACTIVATED RECEPTOR GAMMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,2054
ポリマ－65,3882
非ポリマー8172
水4,882271
1
A: PEROXISOME PROLIFERATOR-ACTIVATED RECEPTOR GAMMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1022
ポリマ－32,6941
非ポリマー4091
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PEROXISOME PROLIFERATOR-ACTIVATED RECEPTOR GAMMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1022
ポリマ－32,6941
非ポリマー4091
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.140, 60.860, 117.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.58, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.09906, -0.97711, 0.18826), (-0.98416, -0.12415, -0.12653), (0.147, -0.17274, -0.97394)
ベクター: -13.86474, -23.26374, -46.05626)

-
要素

#1: タンパク質 PEROXISOME PROLIFERATOR-ACTIVATED RECEPTOR GAMMA / PPAR-GAMMA / NUCLEAR RECEPTOR SUBFAMILY 1 GROUP C MEMBER 3


分子量: 32693.824 Da / 分子数: 2 / 断片: LIGAND BINDING DOMAIN, RESIDUES 195-477 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P37231
#2: 化合物 ChemComp-YFB / AMORFRUTIN B / アモルフルチン4


分子量: 408.530 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H32O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 271 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.11 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 0.8 M TRI-SODIUM CITRATE 0.1 M IMIDAZOLE, PH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5419
検出器タイプ: RIGAKU-MSC SATURN 944 PLUS / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月30日
放射モノクロメーター: RIGAKU VARIMAX / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5419 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→29 Å / Num. obs: 42829 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 97.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PRG

1prg


解像度: 2→29.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 10.197 / SU ML: 0.128 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.162 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23436 2142 5 %RANDOM
Rwork0.20309 ---
obs0.2047 40687 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.965 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20.02 Å2
2--1.53 Å20 Å2
3----1.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4220 0 60 271 4551
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0224495
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1862.0036082
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.175562
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.50425.6200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.41915883
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3221516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2693
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213309
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7631.52696
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.40324391
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.81431799
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.14.51671
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 154 -
Rwork0.271 2932 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6403-0.7573-0.67010.36550.42612.1482-0.1787-0.1227-0.04280.11430.0975-0.00150.02890.17630.08120.2661-0.0212-0.00790.2141-0.0010.2191-3.98949.177-9.0061
25.4043-1.0318-6.15271.0291.89417.72820.4158-0.070.65690.08880.2083-0.0197-0.65010.3241-0.62410.71370.0205-0.16280.090.04990.2645-18.692927.5727-8.8156
30.623-0.2319-0.32320.52990.12751.1612-0.04080.0418-0.05910.04210.04610.0816-0.0536-0.0992-0.00530.1974-0.0376-0.00660.21020.00250.2205-11.82548.979-19.0895
42.4255-4.09570.54937.2722-0.97330.34330.04480.1593-0.1314-0.0085-0.05820.26210.046-0.11350.01340.1738-0.0806-0.00820.26170.00470.2745-22.19978.6742-20.9761
55.7787-7.4199-0.50549.52990.65030.04720.29350.2437-0.45-0.4039-0.32280.6014-0.0587-0.02230.02930.3683-0.0025-0.01950.20440.05150.2752-20.323524.1629-26.1783
61.2206-0.3092-0.04071.9511-0.89162.88790.02890.2802-0.11080.002-0.0012-0.06790.38080.1371-0.02760.2368-0.04820.00380.1677-0.0430.2471-22.1948-22.2047-33.4175
72.4373-0.3562-2.19780.8071-1.39147.9840.31910.8273-0.5706-0.0743-0.32050.06170.3257-0.76420.00140.2183-0.0537-0.20380.5084-0.08890.2917-41.0925-11.6996-51.6331
80.72490.0454-0.0120.3444-0.06560.98060.02870.0910.0438-0.018-0.0101-0.0073-0.0511-0.0602-0.01870.2031-0.04620.01110.208-0.00080.2181-28.865-9.8466-31.4895
910.7101-4.42040.53682.9790.460.43140.09580.10250.5153-0.2245-0.1214-0.2119-0.1248-0.03110.02560.2494-0.01660.05340.22610.05640.2603-25.3777-0.8042-29.7972
100.62753.3512-0.54718.5579-2.98320.4833-0.01340.10220.16870.19940.17680.3961-0.052-0.0544-0.16340.4538-0.12440.20010.21280.21250.4888-51.1276-1.9024-32.1015
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A203 - 253
2X-RAY DIFFRACTION2A254 - 291
3X-RAY DIFFRACTION3A292 - 428
4X-RAY DIFFRACTION4A429 - 460
5X-RAY DIFFRACTION5A461 - 477
6X-RAY DIFFRACTION6B206 - 239
7X-RAY DIFFRACTION7B240 - 270
8X-RAY DIFFRACTION8B275 - 428
9X-RAY DIFFRACTION9B429 - 456
10X-RAY DIFFRACTION10B457 - 474

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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