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- PDB-3zzw: Crystal structure of the kinase domain of ROR2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zzw
タイトルCrystal structure of the kinase domain of ROR2
要素TYROSINE-PROTEIN KINASE TRANSMEMBRANE RECEPTOR ROR2
キーワードTRANSFERASE / NEUROTROPHIC TYROSINE KINASE / RECEPTOR-RELATED 2 / ROR2 / NTRKR2 / KINASE / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of synaptic signaling by nitric oxide / macrophage migration / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Wnt-protein binding / positive regulation of macrophage differentiation / male genitalia development / astrocyte development / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / PCP/CE pathway / regulation of postsynapse organization ...regulation of synaptic signaling by nitric oxide / macrophage migration / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Wnt-protein binding / positive regulation of macrophage differentiation / male genitalia development / astrocyte development / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / PCP/CE pathway / regulation of postsynapse organization / bone mineralization / coreceptor activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / receptor protein-tyrosine kinase / Wnt signaling pathway / positive regulation of neuron projection development / postsynapse / microtubule / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of cell migration / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / cell surface / signal transduction / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, receptor ROR / Frizzled domain / Frizzled cysteine-rich domain superfamily / Fz domain / Frizzled (fz) domain profile. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site ...Tyrosine-protein kinase, receptor ROR / Frizzled domain / Frizzled cysteine-rich domain superfamily / Fz domain / Frizzled (fz) domain profile. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase transmembrane receptor ROR2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Tresaugues, L. / Moche, M. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Ekblad, T. / Graslund, S. / Karlberg, T. / Nyman, T. ...Tresaugues, L. / Moche, M. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Ekblad, T. / Graslund, S. / Karlberg, T. / Nyman, T. / Schuler, H. / Thorsell, A.G. / Weigelt, J. / Nordlund, P. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Kinase Domain of Ror2
著者: Tresaugues, L. / Moche, M. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Ekblad, T. / Graslund, S. / Karlberg, T. / Nyman, T. / Schuler, H. / Thorsell, A.G. / Weigelt, J. / Nordlund, P.
履歴
登録2011年9月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSINE-PROTEIN KINASE TRANSMEMBRANE RECEPTOR ROR2
B: TYROSINE-PROTEIN KINASE TRANSMEMBRANE RECEPTOR ROR2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,5567
ポリマ－66,1362
非ポリマー4205
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3620 Å2
ΔGint-77.2 kcal/mol
Surface area24840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.613, 61.301, 79.936
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.07, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9999, 0.0063, -0.0142), (0.0007, 0.9314, 0.364), (0.0155, 0.3639, -0.9313)
ベクター: 20.4936, -6.7889, 35.5104)

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要素

#1: タンパク質 TYROSINE-PROTEIN KINASE TRANSMEMBRANE RECEPTOR ROR2


分子量: 33067.961 Da / 分子数: 2 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 463-751 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: MAMMALIAN GENE COLLECTION, OPEN BIOSYSTEMS (MGC) / プラスミド: PFBOH-MHL
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q01974, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.7 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.2M AMMONIUM ACETATE, 2.2M AMMONIUM SULFATE, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→3.06 Å / Num. obs: 12094 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 64.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 4.4
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.83 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.1精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
Auto-Rickshaw位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JIV

2jiv


解像度: 2.9→46.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8831 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.84 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.416
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2473 578 4.79 %RANDOM
Rwork0.1874 ---
obs0.1903 12075 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 56.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-21.0494 Å20 Å2-1.6921 Å2
2---19.6934 Å20 Å2
3----1.356 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.355 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→46.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4250 0 21 36 4307
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0094388HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg15962HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1971SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes90HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes643HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4388HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.63
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.11
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion533SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5124SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.18 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2937 134 4.68 %
Rwork0.2121 2729 -
all0.216 2863 -
obs--99.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.6395-4.42633.255604.13353.3343-0.20750.83280.2048-0.12030.3713-0.3037-0.345-0.3382-0.16380.4183-0.25530.0684-0.21510.152-0.257211.9999-4.0306-14.4285
26.7642-1.08214.027510.7177-0.57837.9886-0.07630.54970.04720.03490.1357-0.9548-0.02560.9518-0.05950.0489-0.1040.2327-0.25030.0152-0.058618.8173-10.6818-4.3958
30.8931.77980.13052.4888-0.50784.6914-0.2990.075-0.2364-0.54370.24360.47080.0396-0.11780.05550.0256-0.0332-0.0043-0.365-0.0221-0.0806-1.0389-8.1443-3.7913
43.12080.30570.56341.459-0.28422.68720.0361-0.24940.1343-0.0314-0.0516-0.0315-0.0399-0.2510.01550.04190.02340.1008-0.1795-0.010.057-5.0607-4.050312.9946
53.6697-1.93010.23676.9321-2.46630.0451-0.225-0.53640.0377-0.0349-0.05620.0689-0.0367-0.08550.2812-0.04880.03670.1663-0.07880.1176-0.06324.7387-16.484242.5934
60.18191.8329-1.76281.7087-0.2372.5025-0.2315-1.1371-0.29210.2923-0.08240.00540.41380.54190.3138-0.03290.14280.04960.2560.20390.065518.0865-16.018239.6199
74.2047-0.4984-0.99311.6804-0.17661.8971-0.1655-0.7259-0.11320.12240.01810.0170.00550.26020.1474-0.2186-0.02780.0477-0.1469-0.0069-0.139120.9493-7.017326.7867
82.0231-0.0356-1.31355.16041.8103-0.1467-0.289-0.0953-0.0791-0.04410.17990.114-0.16030.35530.1091-0.0999-0.040.050.1060.03-0.07432.9207-11.499619.8127
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 466:501
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESID 502:530
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESID 531:632
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND RESID 633:750
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND RESID 466:528
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND RESID 529:594
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND RESID 595:706
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND RESID 707:750

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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