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- PDB-3zzh: Crystal structure of the amino acid kinase domain from Saccharomy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zzh
タイトルCrystal structure of the amino acid kinase domain from Saccharomyces cerevisiae acetylglutamate kinase in complex with its feed- back inhibitor L-arginine
要素ACETYLGLUTAMATE KINASE
キーワードTRANSFERASE / ARGININE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


Urea cycle / ornithine biosynthetic process / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase activity / acetylglutamate kinase / acetylglutamate kinase activity / L-arginine biosynthetic process / NADP+ binding / NAD binding / mitochondrial matrix ...Urea cycle / ornithine biosynthetic process / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase activity / acetylglutamate kinase / acetylglutamate kinase activity / L-arginine biosynthetic process / NADP+ binding / NAD binding / mitochondrial matrix / regulation of DNA-templated transcription / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Bifunctional acetylglutamate kinase/N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase / N-Acetyl-L-glutamate kinase, fungal-type / Vertebrate-like NAGS Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain / NAT, N-acetyltransferase, of N-acetylglutamate synthase / Vertebrate-like NAGS Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, type 1 / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, active site / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase active site. / Acetylglutamate kinase family ...Bifunctional acetylglutamate kinase/N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase / N-Acetyl-L-glutamate kinase, fungal-type / Vertebrate-like NAGS Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain / NAT, N-acetyltransferase, of N-acetylglutamate synthase / Vertebrate-like NAGS Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, type 1 / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, active site / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase active site. / Acetylglutamate kinase family / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / NAD(P)-binding domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ARGININE / MALONATE ION / N-ACETYL-L-GLUTAMATE / Protein ARG5,6, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者de Cima, S. / Gil-Ortiz, F. / Crabeel, M. / Fita, I. / Rubio, V.
引用ジャーナル: Plos One / : 2012
タイトル: Insight on an Arginine Synthesis Metabolon from the Tetrameric Structure of Yeast Acetylglutamate Kinase
著者: De Cima, S. / Gil-Ortiz, F. / Crabeel, M. / Fita, I. / Rubio, V.
履歴
登録2011年9月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月9日Group: Other
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLGLUTAMATE KINASE
B: ACETYLGLUTAMATE KINASE
C: ACETYLGLUTAMATE KINASE
D: ACETYLGLUTAMATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,36163
ポリマ-136,0604
非ポリマー4,30059
8,953497
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17840 Å2
ΔGint43.5 kcal/mol
Surface area45670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.489, 99.596, 189.238
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.3862, 0.07005, 0.9198), (0.00126, -0.9971, 0.07646), (0.9224, 0.03069, 0.385)17.32, 43.93, -13.14
2given(0.5958, 0.07797, -0.7994), (0.06339, -0.9967, -0.04998), (-0.8007, -0.02089, -0.5988)-53.37, 37.02, -103.3
3given(-0.9701, -0.06672, -0.2336), (-0.05917, 0.9975, -0.03921), (0.2356, -0.02421, -0.9716)-54.65, -2.007, -100.1

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
ACETYLGLUTAMATE KINASE / N-ACETYLGLUTAMATE KINASE / N-ACETYL-L-GLUTAMATE 5-PHOSPHOTRANSFERASE / NAG KINASE / AGK / PROTEIN ...N-ACETYLGLUTAMATE KINASE / N-ACETYL-L-GLUTAMATE 5-PHOSPHOTRANSFERASE / NAG KINASE / AGK / PROTEIN ARG5\ / 6\ / MITOCHONDRIAL


分子量: 34015.039 Da / 分子数: 4 / 断片: AMINO ACID KINASE DOMAIN, RESIDUES 58-356 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
: SIGMA 1278B / プラスミド: PYK6-AAK / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q01217, acetylglutamate kinase

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非ポリマー , 7種, 556分子

#2: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#4: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C3H2O4
#5: 化合物
ChemComp-NLG / N-ACETYL-L-GLUTAMATE / N-アセチルグルタミン酸


分子量: 189.166 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C7H11NO5
#6: 化合物 ChemComp-ARG / ARGININE / L-アルギニン-ω′-カチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H15N4O2
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 497 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.6
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED IN 50 MM NA-ACETATE, PH 4.6, 0.2 M NA-MALONATE AND 2% PEG 8000,, CONTAINING 24MM N-ACETYLGLUTAMATE (NAG); 24 HOURS BEFORE FREEZING ARGININE 0.2 M WAS ADDED TO ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED IN 50 MM NA-ACETATE, PH 4.6, 0.2 M NA-MALONATE AND 2% PEG 8000,, CONTAINING 24MM N-ACETYLGLUTAMATE (NAG); 24 HOURS BEFORE FREEZING ARGININE 0.2 M WAS ADDED TO CRYSTALLIZATION DROP. 20% GLYCEROL WAS USED AS CRYOPROTECTOR

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM16 / 波長: 0.9786
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 77012 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 1.9 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 19.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 3.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ZZF
解像度: 2.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 8.639 / SU ML: 0.109 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.209 / ESU R Free: 0.169 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21544 3860 5 %RANDOM
Rwork0.18037 ---
obs0.18211 72907 99.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.225 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.32 Å20 Å20 Å2
2--0.26 Å20 Å2
3---0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8953 0 276 497 9726
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0229417
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026462
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0191.98812645
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8013.00515521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.69951179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.55524.987389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.565151696
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9131549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.21470
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0210300
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021737
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3261.55829
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0611.52402
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.64929418
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.14333588
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0034.53227
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 312 -
Rwork0.215 5240 -
obs--99.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.62370.01893.10643.28230.0429.35370.3071-0.4284-0.27940.03330.12760.15010.6002-0.3335-0.43470.1142-0.0185-0.14140.14070.07970.2535-19.356-2.192-47.468
22.75520.6588-0.48912.6160.67172.4237-0.05340.14560.0395-0.11120.1082-0.04440.085-0.0116-0.05490.1161-0.0033-0.00770.04960.02290.0545-14.71540.274-50.831
33.7566-0.33973.33261.07640.29615.2025-0.2996-0.32570.28950.2007-0.04620.096-0.8659-0.25810.34570.34790.0081-0.0150.1146-0.02730.1413-27.42440.484-60.202
45.2624-0.79651.01343.75351.14856.48570.05150.1453-0.247-0.00480.0853-0.26630.21420.2832-0.13690.07210.0183-0.08490.10450.03340.209-20.077-1.464-60.828
51.2074-0.37590.30151.57520.10491.0937-0.0728-0.14640.00410.0760.0818-0.05740.03650.0212-0.0090.09050.0518-0.01830.0592-0.00110.1115-1.6719.907-30.057
60.8219-0.21360.15571.11320.06541.339-0.0326-0.11170.02180.13170.0968-0.12290.07610.1196-0.06420.09790.0516-0.02350.0509-0.02910.0894-8.54132.164-26.405
70.95010.1108-0.02780.6333-0.50052.64070.04330.08290.09580.00690.0180.0091-0.1220.0316-0.06130.0796-0.02380.00410.04410.02330.1001-29.62428.968-83.987
80.98860.00540.12491.1102-0.56071.4397-0.02280.14420.0217-0.13230.0718-0.03840.0692-0.0052-0.04890.056-0.0309-0.0110.03870.01920.096-35.8786.575-80.822
92.0518-1.3560.85193.6286-0.63222.9568-0.0825-0.2477-0.2251-0.02070.16080.26170.2733-0.0915-0.07840.12780.03180.01990.07790.05970.1403-2.135-10.095-29.428
102.95540.02790.59112.26632.04213.6305-0.035-0.13440.2516-0.04050.1908-0.2746-0.12610.3058-0.15590.08530.002-0.01640.0402-0.04750.1603-7.7251.858-28.482
116.16651.93432.26345.3518-0.78725.2317-0.90.77960.9375-0.39250.30190.3328-1.2975-0.00730.59810.6188-0.0788-0.18530.12250.09020.3064-31.51749.819-81.188
122.3331.60380.42462.90230.92923.2399-0.08710.2724-0.3117-0.20460.1009-0.33350.27470.0802-0.01380.13770.01180.02290.0367-0.02050.1717-33.725-13.197-80.528
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A62 - 98
2X-RAY DIFFRACTION2B63 - 98
3X-RAY DIFFRACTION3C63 - 98
4X-RAY DIFFRACTION4D63 - 98
5X-RAY DIFFRACTION5A99 - 271
6X-RAY DIFFRACTION6B99 - 271
7X-RAY DIFFRACTION7C99 - 271
8X-RAY DIFFRACTION8D99 - 271
9X-RAY DIFFRACTION9A272 - 357
10X-RAY DIFFRACTION10B272 - 357
11X-RAY DIFFRACTION11C272 - 357
12X-RAY DIFFRACTION12D272 - 357

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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