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万見
- PDB-3zyc: DYNAMIN 1 GTPASE GED FUSION DIMER COMPLEXED WITH GMPPCP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zyc
タイトルDYNAMIN 1 GTPASE GED FUSION DIMER COMPLEXED WITH GMPPCP
要素DYNAMIN-1
キーワードHYDROLASE / MEMBRANE FISSION / NUCLEOTIDE-BINDING / ENDOCYTOSIS / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / presynaptic endocytic zone membrane / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / dynamin GTPase / chromaffin granule / regulation of vesicle size / photoreceptor ribbon synapse / Retrograde neurotrophin signalling / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade ...clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / presynaptic endocytic zone membrane / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / dynamin GTPase / chromaffin granule / regulation of vesicle size / photoreceptor ribbon synapse / Retrograde neurotrophin signalling / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / endosome organization / Formation of annular gap junctions / membrane coat / Gap junction degradation / Recycling pathway of L1 / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / endocytic vesicle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / photoreceptor inner segment / MHC class II antigen presentation / receptor-mediated endocytosis / cell projection / modulation of chemical synaptic transmission / protein homooligomerization / receptor internalization / endocytosis / GDP binding / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / microtubule binding / protein homotetramerization / microtubule / GTPase activity / synapse / protein kinase binding / GTP binding / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / Dynamin-1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Chappie, J.S. / Mears, J.A. / Fang, S. / Leonard, M. / Schmid, S.L. / Milligan, R.A. / Hinshaw, J.E. / Dyda, F.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2011
タイトル: A pseudoatomic model of the dynamin polymer identifies a hydrolysis-dependent powerstroke.
著者: Joshua S Chappie / Jason A Mears / Shunming Fang / Marilyn Leonard / Sandra L Schmid / Ronald A Milligan / Jenny E Hinshaw / Fred Dyda /
要旨: The GTPase dynamin catalyzes membrane fission by forming a collar around the necks of clathrin-coated pits, but the specific structural interactions and conformational changes that drive this process ...The GTPase dynamin catalyzes membrane fission by forming a collar around the necks of clathrin-coated pits, but the specific structural interactions and conformational changes that drive this process remain a mystery. We present the GMPPCP-bound structures of the truncated human dynamin 1 helical polymer at 12.2 Å and a fusion protein, GG, linking human dynamin 1's catalytic G domain to its GTPase effector domain (GED) at 2.2 Å. The structures reveal the position and connectivity of dynamin fragments in the assembled structure, showing that G domain dimers only form between tetramers in sequential rungs of the dynamin helix. Using chemical crosslinking, we demonstrate that dynamin tetramers are made of two dimers, in which the G domain of one molecule interacts in trans with the GED of another. Structural comparison of GG(GMPPCP) to the GG transition-state complex identifies a hydrolysis-dependent powerstroke that may play a role in membrane-remodeling events necessary for fission.
履歴
登録2011年8月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DYNAMIN-1
D: DYNAMIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,8696
ポリマ－78,7782
非ポリマー1,0914
水7,440413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5010 Å2
ΔGint-25.1 kcal/mol
Surface area30210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.151, 82.635, 95.014
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.68, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-1, 0.0003, -0.0042), (0.0002, 1, 0.0092), (0.0042, 0.0092, -0.9999)
ベクター: 31.3605, -0.3053, 12.561)

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要素

#1: タンパク質 DYNAMIN-1


分子量: 39388.961 Da / 分子数: 2
断片: GTPASE DOMAIN, RESIDUES 6-320, GTPASE EFFECTOR DOMAIN, RESIDUES 726-750
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q05193
#2: 化合物 ChemComp-GCP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / グアニリルメチレンジホスホン酸


分子量: 521.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 413 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.71 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: GGGMPPCP WAS CRYSTALLIZED BY SITTING DROP VAPOR DIFFUSION IN 0.1M HEPES PH 7.0, 200 MM MGCL2, AND 24-30% PEG 2000 MME USING A DROP SIZE OF 3 MICROL AND RESERVOIR VOLUME OF 65 MICROL. CRYSTALS ...詳細: GGGMPPCP WAS CRYSTALLIZED BY SITTING DROP VAPOR DIFFUSION IN 0.1M HEPES PH 7.0, 200 MM MGCL2, AND 24-30% PEG 2000 MME USING A DROP SIZE OF 3 MICROL AND RESERVOIR VOLUME OF 65 MICROL. CRYSTALS GREW IN 3-5 DAYS AT 20C. THE ADDITION OF 200 MM LICL, NACL, KCL, OR NH4CL TO THE RESERVOIR SOLUTION DRAMATICALLY IMPROVED THE CRYSTALS. CRYSTALS GROWN IN THE PRESENCE OF KCL SHOWED THE BEST DIFFRACTION.

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU-MSC SATURN 200 / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月15日 / 詳細: CONFOCAL
放射モノクロメーター: MULTILAYER MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 34206 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.27 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.23
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 2.57 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 2.95 / % possible all: 90.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.3精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2X2E

2x2e


解像度: 2.2→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2691 941 2.7 %RANDOM
Rwork0.2253 ---
obs0.2253 34188 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 18.5092 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.167 Å20 Å26.7 Å2
2--2.897 Å20 Å2
3---0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5240 0 66 413 5719
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006182
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.14007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2GMPPCP.PARAMGMPPCP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PARAM19.SOLTOPH19_MOD.SOL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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