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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3zx3 | ||||||
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タイトル | Crystal Structure and Domain Rotation of NTPDase1 CD39 | ||||||
![]() | ECTONUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE DIPHOSPHOHYDROLASE 1 | ||||||
![]() | HYDROLASE / DOMAIN ROTATION / PURINERGIC SIGNALING | ||||||
機能・相同性 | ![]() response to proline / CDP phosphatase activity / ITPase activity / apyrase / apyrase activity / purine ribonucleoside diphosphate catabolic process / Phosphate bond hydrolysis by NTPDase proteins / nucleoside diphosphate catabolic process / UDP phosphatase activity / nucleoside diphosphate phosphatase activity ...response to proline / CDP phosphatase activity / ITPase activity / apyrase / apyrase activity / purine ribonucleoside diphosphate catabolic process / Phosphate bond hydrolysis by NTPDase proteins / nucleoside diphosphate catabolic process / UDP phosphatase activity / nucleoside diphosphate phosphatase activity / IDP phosphatase activity / cellular response to aluminum ion / ADP phosphatase activity / CTPase activity / GDP phosphatase activity / ADP catabolic process / cellular response to interferon-alpha / response to L-arginine / negative regulation of dopamine secretion / negative regulation of ATP biosynthetic process / response to auditory stimulus / response to caffeine / response to ATP / basement membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / synaptic membrane / caveola / response to gamma radiation / platelet activation / platelet aggregation / synaptic vesicle / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to lipopolysaccharide / basolateral plasma membrane / response to lipopolysaccharide / G protein-coupled receptor signaling pathway / external side of plasma membrane / GTPase activity / neuronal cell body / cell surface / ATP hydrolysis activity / extracellular space / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zebisch, M. / Schaefer, P. / Straeter, N. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystallographic Evidence for a Domain Motion in Rat Nucleoside Triphosphate Diphosphohydrolase (Ntpdase) 1. 著者: Zebisch, M. / Krauss, M. / Schafer, P. / Strater, N. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 658.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 544.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 50576.953 Da / 分子数: 4 / 断片: ECTODOMAIN, RESIDUES 38-189,190-206 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: A PUTATIVE MEMBRANE INTERACTION LOOP 190TQEQSWLNFISDSQKQA206 WAS REPLACED BY A SHORTER LINKER KTPGGS 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-CL / #3: 化合物 | ChemComp-ACY / #4: 化合物 | ChemComp-NA / #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | THE LOOP T190 TO A206 WAS REPLACED WITH THE SEQUENCE KTPGGS OF GB EDL94186.1. THE RESIDUES 80, 220, ...THE LOOP T190 TO A206 WAS REPLACED WITH THE SEQUENCE KTPGGS OF GB EDL94186.1. THE RESIDUES 80, 220, AND 227 MATCH THE GENBANK SEQUENCE. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 4.5 / 詳細: 3.6 M NACL, 100 MM NAAC PH 4.5. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月9日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9184 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→42.55 Å / Num. obs: 151721 / % possible obs: 72.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 13.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.8 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 7.7 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 3CJ1 解像度: 1.7→146.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.234 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 45.504 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→146.62 Å
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.703→1.747 Å / Total num. of bins used: 20
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