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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3zx0 | |||||||||
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タイトル | NTPDase1 in complex with Heptamolybdate | |||||||||
要素 | ECTONUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE DIPHOSPHOHYDROLASE 1 | |||||||||
キーワード | HYDROLASE / DOMAIN ROTATION / POLYOXOMETALLATE / METAL CLUSTER / PURINERGIC SIGNALING | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 response to proline / CDP phosphatase activity / ITPase activity / apyrase / apyrase activity / purine ribonucleoside diphosphate catabolic process / Phosphate bond hydrolysis by NTPDase proteins / nucleoside diphosphate catabolic process / UDP phosphatase activity / nucleoside diphosphate phosphatase activity ...response to proline / CDP phosphatase activity / ITPase activity / apyrase / apyrase activity / purine ribonucleoside diphosphate catabolic process / Phosphate bond hydrolysis by NTPDase proteins / nucleoside diphosphate catabolic process / UDP phosphatase activity / nucleoside diphosphate phosphatase activity / IDP phosphatase activity / cellular response to aluminum ion / ADP phosphatase activity / CTPase activity / GDP phosphatase activity / ADP catabolic process / cellular response to interferon-alpha / negative regulation of dopamine secretion / response to L-arginine / negative regulation of ATP biosynthetic process / response to auditory stimulus / response to caffeine / response to ATP / basement membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / synaptic membrane / caveola / response to gamma radiation / platelet activation / platelet aggregation / synaptic vesicle / cellular response to tumor necrosis factor / basolateral plasma membrane / cellular response to lipopolysaccharide / response to lipopolysaccharide / G protein-coupled receptor signaling pathway / external side of plasma membrane / GTPase activity / neuronal cell body / cell surface / ATP hydrolysis activity / extracellular space / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Zebisch, M. / Schaefer, P. / Straeter, N. | |||||||||
引用 | ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2012 タイトル: Crystallographic evidence for a domain motion in rat nucleoside triphosphate diphosphohydrolase (NTPDase) 1. 著者: Zebisch, M. / Krauss, M. / Schafer, P. / Strater, N. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3zx0.cif.gz | 635.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3zx0.ent.gz | 529 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3zx0.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3zx0_validation.pdf.gz | 2.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3zx0_full_validation.pdf.gz | 2.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 3zx0_validation.xml.gz | 58.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3zx0_validation.cif.gz | 78.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zx/3zx0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zx/3zx0 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
NCSアンサンブル:
NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 50592.953 Da / 分子数: 4 / 断片: ECTODOMAIN, RESIDUES 38-189,206-477 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: A PUTATIVE MEMBRANE INTERACTION LOOP 190TQEQSWLNFISDSQKQA206 WAS REPLACED BY A SHORTER LINKER KTPGGS 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PET45B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P97687, apyrase #2: 化合物 | ChemComp-CL / #3: 化合物 | ChemComp-ACY / #4: 化合物 | ChemComp-MO7 / #5: 化合物 | ChemComp-NA / 配列の詳細 | THE LOOP T190 TO A206 WAS REPLACED WITH THE SEQUENCE KTPGGS OF GB EDL94186.1. THE RESIDUES 80, 220, ...THE LOOP T190 TO A206 WAS REPLACED WITH THE SEQUENCE KTPGGS OF GB EDL94186.1. THE RESIDUES 80, 220, AND 227 MATCH THE GENBANK SEQUENCE. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 4.2 / 詳細: 3.8M NACL, 100MM NAACETAT PH 4.2 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.3 / 波長: 0.89461 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月19日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.89461 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→29.15 Å / Num. obs: 57453 / % possible obs: 87.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 65.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 9.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.63 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 28.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 3CJ1 解像度: 2.5→145.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 25.855 / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.773 / ESU R Free: 0.318 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 72.46 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→145.73 Å
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拘束条件 |
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