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万見
- PDB-3zuk: CRYSTAL STRUCTURE OF MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS ZINC METALLOPROTE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zuk
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS ZINC METALLOPROTEASE ZMP1 IN COMPLEX WITH INHIBITOR
要素ENDOPEPTIDASE, PEPTIDASE FAMILY M13
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / HYDROLASE-INHIBITOR COMPLEX / PATHOGENICITY / PHAGOSOME MATURATION
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan-based cell wall / metalloendopeptidase activity / protein processing / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neutral endopeptidase; domain 2 / Neutral endopeptidase , domain2 / Peptidase M13 / Peptidase M13, N-terminal domain / Peptidase M13, C-terminal domain / Peptidase M13, domain 2 / Peptidase family M13 / Peptidase family M13 / Neprilysin-like (M13) protease domain profile. / Collagenase (Catalytic Domain) ...Neutral endopeptidase; domain 2 / Neutral endopeptidase , domain2 / Peptidase M13 / Peptidase M13, N-terminal domain / Peptidase M13, C-terminal domain / Peptidase M13, domain 2 / Peptidase family M13 / Peptidase family M13 / Neprilysin-like (M13) protease domain profile. / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHORAMIDON / 2,2',2''-NITRILOTRIETHANOL / ACETATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Chem-RDF / Endopeptidase, peptidase family M13
類似検索 - 構成要素
生物種MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ferraris, D.M. / Sbardella, D. / Petrera, A. / Marini, S. / Amstutz, B. / Coletta, M. / Sander, P. / Rizzi, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Crystal Structure of Mycobacterium Tuberculosis Zinc-Dependent Metalloprotease-1 (Zmp1), a Metalloprotease Involved in Pathogenicity.
著者: Ferraris, D.M. / Sbardella, D. / Petrera, A. / Marini, S. / Amstutz, B. / Coletta, M. / Sander, P. / Rizzi, M.
履歴
登録2011年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月21日Group: Database references
改定 1.22013年3月6日Group: Other
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDOPEPTIDASE, PEPTIDASE FAMILY M13
B: ENDOPEPTIDASE, PEPTIDASE FAMILY M13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,28572
ポリマ－156,2662
非ポリマー8,01970
水5,981332
1
A: ENDOPEPTIDASE, PEPTIDASE FAMILY M13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,95133
ポリマ－78,1331
非ポリマー3,81832
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ENDOPEPTIDASE, PEPTIDASE FAMILY M13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,33439
ポリマ－78,1331
非ポリマー4,20138
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.290, 198.770, 63.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ENDOPEPTIDASE, PEPTIDASE FAMILY M13 / PROBABLE ZINC METALLOPROTEASE / ZMP1 METALLOPROTEASE


分子量: 78132.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
株: H37RV / プラスミド: PET100D/TOPO / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O53649, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ

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非ポリマー , 11種, 402分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-RDF / N-ALPHA-L-RHAMNOPYRANOSYLOXY(HYDROXYPHOSPHINYL)-L-LEUCYL-L-TRYPTOPHAN / PHOSPHORAMIDON / ホスホラミドン


タイプ: peptide-like, Glycopeptide / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 543.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H34N3O10P / 参照: PHOSPHORAMIDON / コメント: 阻害剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-211 / 2,2',2''-NITRILOTRIETHANOL / トリエタノ-ルアミン


分子量: 149.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15NO3
#5: 化合物...
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#7: 化合物
ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#8: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#9: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#10: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#11: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#12: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 332 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細TRIETHANOLAMINE (211): POSSIBLE CONTAMINANT OF THE PHOSPHORAMIDON PREPARATION PHOSPHORAMIDON (RDF): ...TRIETHANOLAMINE (211): POSSIBLE CONTAMINANT OF THE PHOSPHORAMIDON PREPARATION PHOSPHORAMIDON (RDF): ZMP1 INHIBITOR ACETATE (ACT): COMPONENT OF THE CRYSTALLIZATION BUFFER ZINC (ZN): CATALYTICALLY ESSENTIAL ZINC ION POLYETHYLENE GLYCOL (PEG): COMPONENT OF THE CRYSTALLIZATION BUFFER SULFATE (SO4): COMPONENT OF THE CRYSTALLIZATION BUFFER POLYETHYLENE GLYCOL (PG4): COMPONENT OF THE CRYSTALLIZATION BUFFER POLYETHYLENE GLYCOL (PGE): COMPONENT OF THE CRYSTALLIZATION BUFFER
配列の詳細THE CRYSTALLIZED PROTEIN CONTAINS THE N-TERMINAL TAG MRGSHHHHHHGMASMTGGQQMGRDLYDDDDKDHPFT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.9 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.6
詳細: 0.2 M AMMONIUM ACETATE, 0.1 M SODIUM ACETATE, PH 4.6, 30% PEG MME 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.99
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 48222 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 40.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 75.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DMT

1dmt


解像度: 2.6→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / SU B: 19.929 / SU ML: 0.228 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.443 / ESU R Free: 0.331 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DISORDERED REGIONS WERE OMITTED FROM THE MODEL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24964 938 2 %RANDOM
Rwork0.17509 ---
obs0.17661 46070 92.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.16 Å20 Å20 Å2
2---0.28 Å20 Å2
3---0.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10374 0 514 332 11220
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02111084
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5161.96414932
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.70651310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.95823.333558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.195151614
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.96715100
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.21552
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0218532
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6031.56567
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.157210454
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9534517
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1784.54478
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 48 -
Rwork0.206 2368 -
obs--65.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.67340.1528-0.10691.6429-0.55320.74610.0213-0.0052-0.1263-0.01730.05680.18780.0906-0.0717-0.07810.0652-0.0271-0.01510.03250.01480.054658.060363.056812.3024
21.63290.1676-0.48250.48890.01180.5275-0.0295-0.00880.1155-0.02160.0146-0.05330.02520.0430.01490.05630.0075-0.02050.06650.01670.0405100.188791.763531.5911
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A39 - 663
2X-RAY DIFFRACTION2B39 - 663

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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