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- PDB-3dwb: structure of human ECE-1 complexed with phosphoramidon -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dwb
タイトルstructure of human ECE-1 complexed with phosphoramidon
要素Endothelin-converting enzyme 1
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / protein (タンパク質) / Disease mutation / Glycoprotein (糖タンパク質) / Hirschsprung disease (ヒルシュスプルング病) / Membrane (生体膜) / Metal-binding / Metalloprotease (金属プロテアーゼ) / Phosphoprotein / Protease (プロテアーゼ) / Signal-anchor / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / MCH_ECE_H_25A1_LT1.PDB
機能・相同性
機能・相同性情報


endothelin-converting enzyme 1 / calcitonin catabolic process / : / endothelin maturation / バイベル・パラーデ小体 / substance P catabolic process / ear development / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / pharyngeal system development ...endothelin-converting enzyme 1 / calcitonin catabolic process / : / endothelin maturation / バイベル・パラーデ小体 / substance P catabolic process / ear development / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / pharyngeal system development / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / peptide hormone processing / positive regulation of receptor recycling / embryonic digit morphogenesis / peptide hormone binding / regulation of vasoconstriction / Peptide ligand-binding receptors / protein processing / metalloendopeptidase activity / heart development / endopeptidase activity / vesicle / membrane => GO:0016020 / エンドソーム / エンドソーム / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / extracellular exosome / zinc ion binding / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Endothelin-converting enzyme 1 / Neutral endopeptidase; domain 2 / Neutral endopeptidase , domain2 / Neprilysin-like (M13) protease domain profile. / Peptidase M13 / Peptidase M13, N-terminal domain / Peptidase M13, C-terminal domain / Peptidase M13, domain 2 / Peptidase family M13 / Peptidase family M13 ...Endothelin-converting enzyme 1 / Neutral endopeptidase; domain 2 / Neutral endopeptidase , domain2 / Neprilysin-like (M13) protease domain profile. / Peptidase M13 / Peptidase M13, N-terminal domain / Peptidase M13, C-terminal domain / Peptidase M13, domain 2 / Peptidase family M13 / Peptidase family M13 / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHORAMIDON / 5-(2-hydroxyethyl)nonane-1,9-diol / Chem-RDF / Endothelin-converting enzyme 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Oefner, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structure of human endothelin-converting enzyme I complexed with phosphoramidon
著者: Schulz, H. / Dale, G.E. / Karimi-Nejad, Y. / Oefner, C.
履歴
登録2008年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年3月20日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endothelin-converting enzyme 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,2764
ポリマ－76,4631
非ポリマー8133
水4,017223
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.880, 120.880, 192.346
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Endothelin-converting enzyme 1 / / ECE-1


分子量: 76462.953 Da / 分子数: 1 / 断片: ecto domain, Extracellular domain / 変異: C428S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ECE1 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-gami(NOVAGEN) / 参照: UniProt: P42892, endothelin-converting enzyme 1
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-5HD / 5-(2-hydroxyethyl)nonane-1,9-diol


分子量: 204.306 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H24O3
#4: 化合物 ChemComp-RDF / N-ALPHA-L-RHAMNOPYRANOSYLOXY(HYDROXYPHOSPHINYL)-L-LEUCYL-L-TRYPTOPHAN / / PHOSPHORAMIDON / ホスホラミドン / Phosphoramidon


タイプ: peptide-likeペプチド, Glycopeptide / クラス: 酵素阻害剤酵素阻害剤 / 分子量: 543.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H34N3O10P / 参照: PHOSPHORAMIDON / コメント: 阻害剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.63 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 30% Jeffamine D2001, 0.1M bis Tris, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年7月4日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→20 Å / Num. all: 34099 / Num. obs: 33656 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 13.7 % / Rsym value: 0.07

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DMT

1dmt


解像度: 2.38→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.852 / SU B: 15.548 / SU ML: 0.318 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.486 / ESU R Free: 0.351 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.34506 1705 5.1 %RANDOM
Rwork0.26216 ---
all0.26627 31886 --
obs0.26627 31886 99.05 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.686 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.91 Å20.45 Å20 Å2
2--0.91 Å20 Å2
3----1.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5305 0 52 223 5580
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225501
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.024774
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5251.957473
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.893311164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7975658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.77824.559272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.28715904
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.461529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2794
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026112
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021125
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.21550
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1830.25213
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1910.22667
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.23129
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.190.2215
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1160.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2720.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1950.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1950.282
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3740.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8931.54259
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1261.51322
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.04825356
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.43532629
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1514.52117
LS精密化 シェル解像度: 2.38→2.507 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.435 263 -
Rwork0.324 4430 -
obs--97.97 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 86.2534 Å / Origin y: 14.4075 Å / Origin z: 48.445 Å
111213212223313233
T0.109 Å2-0.2447 Å2-0.0847 Å2-0.0126 Å20.0853 Å2---0.0269 Å2
L1.383 °2-1.2468 °20.2235 °2-2.0287 °2-1.2476 °2--1.3239 °2
S-0.1498 Å °-0.0894 Å °-0.0496 Å °0.5203 Å °-0.1395 Å °-0.2795 Å °-0.4185 Å °0.6163 Å °0.2894 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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