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- PDB-3zrv: The high resolution structure of a dimeric Hamp-Dhp fusion displa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zrv
タイトルThe high resolution structure of a dimeric Hamp-Dhp fusion displays asymmetry - A291F mutant
要素HAMP, OSMOLARITY SENSOR PROTEIN ENVZ
キーワードSIGNALING PROTEIN / SIGNALLING PROTEIN / HAMP / SIGNALLING
機能・相同性
機能・相同性情報


response to osmotic stress / histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / phosphorelay signal transduction system / phosphoprotein phosphatase activity / kinase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein autophosphorylation / signal transduction / protein homodimerization activity ...response to osmotic stress / histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / phosphorelay signal transduction system / phosphoprotein phosphatase activity / kinase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein autophosphorylation / signal transduction / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphotransfer (DHp) domain / HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. / HAMP domain / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain ...: / : / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphotransfer (DHp) domain / HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. / HAMP domain / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
histidine kinase / Sensor histidine kinase EnvZ
類似検索 - 構成要素
生物種ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌)
ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Zeth, K. / Hulko, M. / Ferris, H.U. / Martin, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Mechanism of Regulation of Receptor Histidine Kinases.
著者: Ferris, H.U. / Dunin-Horkawicz, S. / Hornig, N. / Hulko, M. / Martin, J. / Schultz, J.E. / Zeth, K. / Lupas, A.N. / Coles, M.
履歴
登録2011年6月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月25日Group: Database references / Version format compliance
改定 1.22017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HAMP, OSMOLARITY SENSOR PROTEIN ENVZ
B: HAMP, OSMOLARITY SENSOR PROTEIN ENVZ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3702
ポリマ－26,3702
非ポリマー00
水5,170287
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3780 Å2
ΔGint-42.1 kcal/mol
Surface area12770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.260, 56.790, 83.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 HAMP, OSMOLARITY SENSOR PROTEIN ENVZ / HAMP-DHP-FUSION - MUTANT A291F


分子量: 13184.946 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 278-327,229-290 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THIS STRUCTURE COMPRISES RESIDUES OF THE PROTEIN AF1503 FROM A. FULGIDUS AND THE OSMOLARITY SENSING PROTEIN FROM E. COLI - ONE MUTATION IN POSITION A291F IS INTRODUCED
由来: (組換発現) ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌), (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
株: VC-16, K-12 / 解説: PCR FROM E. COLI WT DNA AND A. FULGIDUS WT DNA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O28769, UniProt: P0AEJ4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 287 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 291 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 291 TO PHE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.87 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 0.1 M TRISODIUM CITRATE PH5.6, 20% PEG4000, 20% ISOPROPANOL, pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.979
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→20 Å / Num. obs: 23404 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 2.9 / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 17.31
反射 シェル解像度: 1.65→1.69 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 91.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.7_650)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
SHARP位相決定
直接法位相決定
BUCCANEERモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.65→23.74 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 23.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 1154 5 %
Rwork0.196 --
obs0.199 23095 90.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.97 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2281 Å20 Å20 Å2
2---0.1965 Å20 Å2
3----0.0316 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→23.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1723 0 0 287 2010
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0161932
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7662442
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.501720
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05292
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004322
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.72510.32621480.26112820X-RAY DIFFRACTION95
1.7251-1.8160.29821560.25312967X-RAY DIFFRACTION100
1.816-1.92980.4079490.2755923X-RAY DIFFRACTION31
1.9298-2.07870.25881570.2252992X-RAY DIFFRACTION100
2.0787-2.28770.23311590.20513010X-RAY DIFFRACTION100
2.2877-2.61840.22851590.18833026X-RAY DIFFRACTION100
2.6184-3.29750.24981600.18533043X-RAY DIFFRACTION100
3.2975-23.74060.21151660.17923160X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5620.142-0.08341.3817-0.1721.2025-0.0030.05890.27220.2670.0090.3398-0.251-0.20520.05930.14690.01310.00930.1101-0.02720.12941.418232.062827.0897
2-0.40080.4817-0.26141.3608-1.44670.6354-0.01510.01470.0677-0.05750.22930.25290.0548-0.03790.07810.23890.01770.03040.180.0270.216-7.15266.455337.8171
31.6378-0.02820.43442.1811-0.90121.86410.13410.10990.01570.4626-0.0542-0.2269-0.33770.17910.05060.11690.04410.01710.16030.01870.1329-1.6049-11.189255.2186
4-0.04710.4122-0.44880.8445-0.75450.3281-0.0793-0.0759-0.0546-0.0850.0148-0.17330.11930.0109-0.06610.14420.0036-0.0020.12380.01690.14998.018911.821529.4136
51.7544-0.02250.71560.4035-0.02820.94860.00970.195-0.2129-0.2094-0.0067-0.11430.3110.309-0.04610.2430.0868-0.00890.3219-0.00620.1547-5.2454-16.9443.6093
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 278:310)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 311:357)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 358:385)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESSEQ 278:357)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESSEQ 358:389)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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