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万見
- PDB-3zo5: Structure of SENP2-Loop1 in complex with preSUMO-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zo5
タイトルStructure of SENP2-Loop1 in complex with preSUMO-2
要素
  • SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
  • SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 2
キーワードHYDROLASE/SIGNALING PROTEIN / HYDROLASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO-specific endopeptidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of Wnt signaling pathway ...SUMO-specific endopeptidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of Wnt signaling pathway / SUMO transferase activity / fat cell differentiation / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / postsynaptic cytosol / mRNA transport / nuclear pore / presynaptic cytosol / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / negative regulation of protein ubiquitination / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / positive regulation of protein ubiquitination / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / GABA-ergic synapse / SUMOylation of intracellular receptors / protein destabilization / PML body / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / protein transport / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Processing of DNA double-strand break ends / nuclear membrane / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / ubiquitin protein ligase binding / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) ...Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 2 / Sentrin-specific protease 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Alegre, K.O. / Reverter, D.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2014
タイトル: Structural Insights Into the Senp6 Loop1 Structure in Complex with Sumo2.
著者: Alegre, K.O. / Reverter, D.
履歴
登録2013年2月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月5日Group: Database references
改定 1.22014年4月2日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
B: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1202
ポリマ－38,1202
非ポリマー00
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-1.2 kcal/mol
Surface area15050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.518, 145.518, 104.671
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2 / AXAM2 / SMT3-SPECIFIC ISOPEPTIDASE 2 / SMT3IP2 / SENTRIN/SUMO-SPECIFIC PROTEASE SENP2 / SENP2 PROTEASE


分子量: 27797.127 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 363-589 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: INSERTION OF PPPPAKGG INSTEAD OF F393 AND K394 FROM THE SENP2 NUMBERING
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9HC62, Ulp1 peptidase
#2: タンパク質 SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 2 / SUMO-2 / HSMT3 / SMT3 HOMOLOG 2 / SUMO-3 / SENTRIN-2 / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN SMT3A / SMT3A


分子量: 10322.604 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 16-95 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61956
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細INSERTION OF PPPPAKGG INSTEAD OF F393 AND K394 FROM THE SENP2 NUMBERING

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.03 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.979494
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979494 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→48.33 Å / Num. obs: 23228 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2.15→2.26 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.77 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2IO0

2io0


解像度: 2.15→80.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 10.509 / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.194 / ESU R Free: 0.177 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. INSERTION OF PPPPAKGG INSTEAD OF F393 AND K394 FROM THE SENP2 NUMBERING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23627 1193 5.1 %RANDOM
Rwork0.18814 ---
obs0.19041 22034 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.163 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.24 Å2-0.12 Å20 Å2
2---0.24 Å20 Å2
3---0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→80.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2550 0 0 45 2595
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.022609
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3371.9583518
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7725309
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.7624.453128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.56315492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7491515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1710.2376
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0211963
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.149→2.204 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.468 80 -
Rwork0.321 1527 -
obs--98.53 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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