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- PDB-3znv: Crystal structure of the OTU domain of OTULIN at 1.3 Angstroms. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3znv
タイトルCrystal structure of the OTU domain of OTULIN at 1.3 Angstroms.
要素PROTEIN FAM105B
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear deubiquitination / LUBAC complex / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of canonical Wnt signaling pathway / sprouting angiogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cysteine-type peptidase activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of TNFR1 signaling ...protein linear deubiquitination / LUBAC complex / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of canonical Wnt signaling pathway / sprouting angiogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cysteine-type peptidase activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of TNFR1 signaling / Wnt signaling pathway / negative regulation of inflammatory response / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / protein ubiquitination / innate immune response / proteolysis / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin thioesterase otulin / FAM105 / Peptidase family C101
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin thioesterase otulin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Keusekotten, K. / Elliott, P.R. / Glockner, L. / Kulathu, Y. / Wauer, T. / Krappmann, D. / Hofmann, K. / Komander, D.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2013
タイトル: Otulin Antagonizes Lubac Signaling by Specifically Hydrolyzing met1-Linked Polyubiquitin.
著者: Keusekotten, K. / Elliott, P.R. / Glockner, L. / Fiil, B.K. / Damgaard, R.B. / Kulathu, Y. / Wauer, T. / Hospenthal, M.K. / Gyrd-Hansen, M. / Krappmann, D. / Hofmann, K. / Komander, D.
履歴
登録2013年2月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN FAM105B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3717
ポリマ－31,9271
非ポリマー4446
水5,999333
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.490, 72.010, 94.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN FAM105B


分子量: 31926.656 Da / 分子数: 1 / 断片: OTU DOMAIN, RESIDUES 80-352 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): ROSETTA PLACI / 参照: UniProt: Q96BN8, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 333 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.02 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 100 MM MES/IMIDAZOLE PH 6.5, 30 MM MGCL2, 30 MM CACL2, 10% PEG 4000, 20% GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9794
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月19日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→29.26 Å / Num. obs: 73748 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.3→29.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.968 / SU B: 1.053 / SU ML: 0.022 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.04 / ESU R Free: 0.04 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY. REFINED INDIVIDUALLY SIDE CHAINS ARE NOT OBSERVED FOR RESIDUES 176,178,180,182,206,252,325,346. DISORDERED ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY. REFINED INDIVIDUALLY SIDE CHAINS ARE NOT OBSERVED FOR RESIDUES 176,178,180,182,206,252,325,346. DISORDERED SIDE CHAINS WERE PRUNED ACCORDING TO INTERPRETATION OF THE ELECTRON DENSITY. WATER MOLECULE A 2079 OCCUPIES THE SAME POSITION AS HIS 339 NEZ ALT B. IN REFINEMENT THE OCCUPANCY OF THIS WATER WAS IN THE SAME GROUP AS HIS 339 ALT A AND THUS THEIR OCCUPANCIES WERE REFINED TO ALLOW THE WATER TO OCCUPY THIS POSITION WHEN HIS ALT A IS OCCUPIED AND NOT TO OCCUPY THIS POSITION WHEN HIS ALT B IS OCCUPIED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.15439 3720 5 %RANDOM
Rwork0.12532 ---
obs0.1268 69951 99.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.49 Å20 Å20 Å2
2---0.63 Å20 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→29.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2168 0 26 333 2527
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.022443
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022357
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6631.9763346
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88735463
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6765324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.64824.463121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.35215452
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6391517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2370
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212793
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02566
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2940.253
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.3670.25
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0780.23
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.330.280
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2830.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1440.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.8421.3491144
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.834307.791143
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.0552.0241443
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4551.6531299
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8342.3461875
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr9.72332438
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded17.85652363
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.334 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.202 257 -
Rwork0.161 5140 -
obs--99.45 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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