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万見
- PDB-3zn8: Structural Basis of Signal Sequence Surveillance and Selection by... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zn8
タイトルStructural Basis of Signal Sequence Surveillance and Selection by the SRP-SR Complex
要素
  • (SIGNAL RECOGNITION PARTICLE ...) x 3
  • 4.5 S RNA
  • DIPEPTIDYL AMINOPEPTIDASE B
キーワードPROTEIN TRANSPORT / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチジルペプチターゼ・トリペプチジルペプチターゼ / signal recognition particle binding / signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / fungal-type vacuole membrane / dipeptidyl-peptidase activity / stringent response ...Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチジルペプチターゼ・トリペプチジルペプチターゼ / signal recognition particle binding / signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / fungal-type vacuole membrane / dipeptidyl-peptidase activity / stringent response / aminopeptidase activity / protein targeting / protein processing / cytoplasmic side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / GTPase activity / GTP binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal-recognition particle receptor FtsY / Signal recognition particle protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily ...Signal-recognition particle receptor FtsY / Signal recognition particle protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Signal recognition particle protein / Signal recognition particle receptor FtsY / Dipeptidyl aminopeptidase B / Signal recognition particle 54 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
SULFOLOBUS SOLFATARICUS (古細菌)
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12 Å
データ登録者von Loeffelholz, O. / Knoops, K. / Ariosa, A. / Zhang, X. / Karuppasamy, M. / Huard, K. / Schoehn, G. / Berger, I. / Shan, S.O. / Schaffitzel, C.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2013
タイトル: Structural basis of signal sequence surveillance and selection by the SRP-FtsY complex.
著者: Ottilie von Loeffelholz / Kèvin Knoops / Aileen Ariosa / Xin Zhang / Manikandan Karuppasamy / Karine Huard / Guy Schoehn / Imre Berger / Shu-ou Shan / Christiane Schaffitzel /
要旨: Signal-recognition particle (SRP)-dependent targeting of translating ribosomes to membranes is a multistep quality-control process. Ribosomes that are translating weakly hydrophobic signal sequences ...Signal-recognition particle (SRP)-dependent targeting of translating ribosomes to membranes is a multistep quality-control process. Ribosomes that are translating weakly hydrophobic signal sequences can be rejected from the targeting reaction even after they are bound to the SRP. Here we show that the early complex, formed by Escherichia coli SRP and its receptor FtsY with ribosomes translating the incorrect cargo EspP, is unstable and rearranges inefficiently into subsequent conformational states, such that FtsY dissociation is favored over successful targeting. The N-terminal extension of EspP is responsible for these defects in the early targeting complex. The cryo-electron microscopy structure of this 'false' early complex with EspP revealed an ordered M domain of SRP protein Ffh making two ribosomal contacts, and the NG domains of Ffh and FtsY forming a distorted, flexible heterodimer. Our results provide a structural basis for SRP-mediated signal-sequence selection during recruitment of the SRP receptor.
履歴
登録2013年2月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月10日Group: Database references
改定 1.22013年5月1日Group: Database references
改定 1.32013年5月22日Group: Database references
改定 1.42014年2月26日Group: Other / Refinement description
改定 2.02018年3月21日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / pdbx_distant_solvent_atoms / struct_conn
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _entity.src_method
改定 2.12018年10月3日Group: Data collection
カテゴリ: diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
改定 2.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2316
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2316
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
D: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE RECEPTOR FTSY
G: 4.5 S RNA
M: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 54 KDA PROTEIN
S: DIPEPTIDYL AMINOPEPTIDASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,0836
ポリマ－109,0585
非ポリマー241
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

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SIGNAL RECOGNITION PARTICLE ... , 3種, 3分子 ADM

#1: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN / FIFTY-FOUR HOMOLOG


分子量: 32256.250 Da / 分子数: 1 / 断片: NG, RESIDUES 2-295 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: O07347, signal-recognition-particle GTPase
#2: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE RECEPTOR FTSY / SRP RECEPTOR


分子量: 32182.012 Da / 分子数: 1 / 断片: NG, RESIDUES 201-495 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P10121, signal-recognition-particle GTPase
#4: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 54 KDA PROTEIN / SRP54 / FFH


分子量: 14591.145 Da / 分子数: 1 / 断片: M, RESIDUES 327-431 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SULFOLOBUS SOLFATARICUS (古細菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: Q97ZE7, signal-recognition-particle GTPase

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RNA鎖 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 GS

#3: RNA鎖 4.5 S RNA


分子量: 28505.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌) / 参照: signal-recognition-particle GTPase
#5: タンパク質・ペプチド DIPEPTIDYL AMINOPEPTIDASE B / DPAP B / YSCV


分子量: 1522.956 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 31-44 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): STAR
参照: UniProt: P18962, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチジルペプチターゼ・トリペプチジルペプチターゼ

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非ポリマー , 2種, 122分子

#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RNCESPP-SRP-FTSY / タイプ: RIBOSOME / 詳細: MICROGRAPHS SELECTED BASED ON CTF
緩衝液名称: 50 MM HEPES-KOH, 100 MM KOAC, 8 MM MG(OAC)2, PH 7.5 / pH: 7.5 / 詳細: 50 MM HEPES-KOH, 100 MM KOAC, 8 MM MG(OAC)2, PH 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: OTHER
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: NITROGEN
詳細: THE GRIDS WERE PLUNGE FROZEN IN LIQUID ETHANE USING A FEI MARK IV VITRIFICATION ROBOT AFTER BLOTTING FOR 1 S AT RT AND 100 PER CENT RELATIVE HUMIDITY

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2011年1月11日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 76000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2.3 mm
試料ホルダ温度: 77 K / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 15 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 1974

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解析

EMソフトウェア名称: SPIDER / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: MICROGRAPH
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: SINGLE PARTICLE, REFERENCE BASED PROJECTION MATCHING
解像度: 12 Å / 粒子像の数: 46945 / ピクセルサイズ（公称値）: 3.75 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 3.75 Å / 詳細: BP RP SUBPROGRAM IN SPIDER / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: FSC / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11FFH

1ffh

11FFH1PDBexperimental model
21FTS

1fts

11FTS2PDBexperimental model
33KL4

3kl4

13KL43PDBexperimental model
42XXA

2xxa

12XXA4PDBexperimental model
精密化最高解像度: 12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5445 1886 1 121 7453

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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