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- PDB-3zlc: Crystal Structure of Erv41p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zlc
タイトルCrystal Structure of Erv41p
要素ER-DERIVED VESICLES PROTEIN ERV41
キーワードPROTEIN TRANSPORT / EARLY SECRETORY PATHWAY / ENDOPLASMIC RETICULUM / COPII VESICLE
機能・相同性
機能・相同性情報


retrograde transporter complex, Golgi to ER / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / protein transport / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum vesicle transporter, C-terminal / Endoplasmic reticulum vesicle transporter, N-terminal / Endoplasmic reticulum vesicle transporter / Endoplasmic reticulum vesicle transporter / Endoplasmic Reticulum-Golgi Intermediate Compartment (ERGIC)
類似検索 - ドメイン・相同性
ER-derived vesicles protein ERV41
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.999 Å
データ登録者Biterova, E.I. / Svard, M. / Possner, D.D.D. / Guy, J.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: The Crystal Structure of the Lumenal Domain of Erv41P, a Protein Involved in Transport between the Endoplasmic Reticulum and Golgi Apparatus
著者: Biterova, E.I. / Svard, M. / Possner, D.D.D. / Guy, J.E.
履歴
登録2013年1月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月3日Group: Database references
改定 1.22013年6月12日Group: Database references
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ER-DERIVED VESICLES PROTEIN ERV41
B: ER-DERIVED VESICLES PROTEIN ERV41


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2192
ポリマ－58,2192
非ポリマー00
水4,324240
1
A: ER-DERIVED VESICLES PROTEIN ERV41


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1101
ポリマ－29,1101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ER-DERIVED VESICLES PROTEIN ERV41


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1101
ポリマ－29,1101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3750 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area20390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.785, 76.935, 65.116
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.77, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.8662, 0.0747, 0.494), (0.0805, -0.9967, 0.0095), (0.4931, 0.0316, -0.8694)
ベクター: 50.9395, 3.7477, 8.1015)

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要素

#1: タンパク質 ER-DERIVED VESICLES PROTEIN ERV41 / ERV41P


分子量: 29109.650 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: S288C / プラスミド: PFHMSP-N / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q04651
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2 M NH4NO3, 16 % PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→48.14 Å / Num. obs: 31843 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 23.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 19.41
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 4.41 / % possible all: 92.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.999→48.14 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 2 / 位相誤差: 19.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2061 1999 6.3 %
Rwork0.1648 --
obs0.1675 31839 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 36.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.999→48.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3553 0 0 240 3793
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093725
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2135077
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8551397
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09561
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005666
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.999-2.0490.23261280.19181912X-RAY DIFFRACTION90
2.049-2.10440.22351410.17582111X-RAY DIFFRACTION98
2.1044-2.16640.22471450.16712159X-RAY DIFFRACTION100
2.1664-2.23630.22131440.15712148X-RAY DIFFRACTION100
2.2363-2.31620.19991420.16052122X-RAY DIFFRACTION100
2.3162-2.4090.20111450.16292162X-RAY DIFFRACTION100
2.409-2.51860.20981440.16642138X-RAY DIFFRACTION100
2.5186-2.65140.22721450.16642161X-RAY DIFFRACTION100
2.6514-2.81750.27681430.17752139X-RAY DIFFRACTION100
2.8175-3.0350.20121440.17522142X-RAY DIFFRACTION100
3.035-3.34030.20771440.16952162X-RAY DIFFRACTION100
3.3403-3.82350.18711460.14922167X-RAY DIFFRACTION99
3.8235-4.81650.17451430.14162148X-RAY DIFFRACTION99
4.8165-48.15370.20871450.18582169X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.93940.762-0.37182.1606-0.44061.6963-0.0308-0.0687-0.12370.00870.08350.01120.1454-0.0827-0.02680.1280.0080.0010.13450.01540.121845.8396-13.477325.3734
21.4167-1.12610.79292.6492-0.93691.4663-0.01760.1010.0643-0.05030.0387-0.06-0.1320.0088-0.02530.1493-0.01970.0290.1620.00180.113950.40094.32048.3232
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 51 THROUGH 293 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND (RESID 51 THROUGH 294 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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