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- PDB-3zd2: THE STRUCTURE OF THE TWO N-TERMINAL DOMAINS OF COMPLEMENT FACTOR ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zd2
タイトルTHE STRUCTURE OF THE TWO N-TERMINAL DOMAINS OF COMPLEMENT FACTOR H RELATED PROTEIN 1 SHOWS FORMATION OF A NOVEL DIMERISATION INTERFACE
要素COMPLEMENT FACTOR H-RELATED PROTEIN 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / CFHR-1 / CFHR1 / FHR1
機能・相同性
機能・相同性情報


complement component C3b binding / complement activation / : / negative regulation of protein binding / Regulation of Complement cascade / blood microparticle / protein-containing complex / : / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement factor H-related protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Caesar, J.J.E. / Goicoechea de Jorge, E. / Pickering, M.C. / Lea, S.M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Dimerization of Complement Factor H-Related Proteins Modulates Complement Activation in Vivo.
著者: Goicoechea De Jorge, E. / Caesar, J.J.E. / Malik, T.H. / Patel, M. / Colledge, M. / Johnson, S. / Hakobyan, S. / Morgan, B.P. / Harris, C.L. / Pickering, M.C. / Lea, S.M.
履歴
登録2012年11月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月27日Group: Database references
改定 1.22013年4月3日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COMPLEMENT FACTOR H-RELATED PROTEIN 1
B: COMPLEMENT FACTOR H-RELATED PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,79118
ポリマ－28,7982
非ポリマー99316
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-15.6 kcal/mol
Surface area17770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.270, 46.880, 111.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.916893, 0.371175, -0.146752), (0.361107, 0.614807, -0.701152), (-0.170026, -0.695874, -0.697746)
ベクター: 25.117, 44.167, 114.968)

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要素

#1: タンパク質 COMPLEMENT FACTOR H-RELATED PROTEIN 1 / FHR-1 / H FACTOR-LIKE PROTEIN 1 / H-FACTOR-LIKE 1 / H36


分子量: 14398.975 Da / 分子数: 2 / 断片: SCR DOMAINS 1 AND 2, RESIDUES 19-143 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: KLUYVEROMYCES LACTIS (酵母) / 株 (発現宿主): GG799 / 参照: UniProt: Q03591
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.3 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 36% (W/V) PEG 2000 MME, 0.1M MES PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.7105
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年6月29日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.7105 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→55.83 Å / Num. obs: 16303 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 34.82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 1.99→2.04 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 90.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.4精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2UWN

2uwn


解像度: 1.99→55.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9153 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9156 / SU R Cruickshank DPI: 0.232 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.245 / SU Rfree Blow DPI: 0.183 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.18
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2481 818 5.03 %RANDOM
Rwork0.2211 ---
obs0.2224 16261 95.95 %-
原子変位パラメータBiso mean: 51.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.6963 Å20 Å20 Å2
2---1.4911 Å20 Å2
3---13.1874 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.313 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→55.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1953 0 64 102 2119
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0082070HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.972788HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d670SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes51HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes290HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2070HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.88
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.47
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion261SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2347SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.99→2.13 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2539 126 4.63 %
Rwork0.2174 2598 -
all0.219 2724 -
obs--95.95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.14260.60142.69871.22910.73614.82910.0487-0.0875-0.07590.0815-0.0248-0.23740.23260.1761-0.0240.0042-0.03780.0112-0.0534-0.0189-0.088228.246740.925645.7816
22.1672-0.01240.0662.53831.61533.93280.0084-0.13120.03610.11820.03450.1221-0.0274-0.5442-0.0429-0.18390.03540.0373-0.0077-0.0026-0.19748.16147.682249.4842
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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