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- PDB-3x0v: Structure of L-lysine oxidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3x0v
タイトルStructure of L-lysine oxidase
要素L-lysine oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / oxidative deamination / secreted protein
機能・相同性
機能・相同性情報


L-lysine oxidase / L-lysine oxidase activity / amino acid catabolic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / Amine oxidase / Flavin containing amine oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / L-lysine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Trichoderma viride (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Sano, T. / Uchida, Y. / Amano, M. / Kawaguchi, T. / Kondo, H. / Inagaki, K. / Imada, K.
引用ジャーナル: J.Biochem. / 年: 2015
タイトル: Recombinant expression, molecular characterization and crystal structure of antitumor enzyme, l-lysine alpha-oxidase from Trichoderma viride.
著者: Amano, M. / Mizuguchi, H. / Sano, T. / Kondo, H. / Shinyashiki, K. / Inagaki, J. / Tamura, T. / Kawaguchi, T. / Kusakabe, H. / Imada, K. / Inagaki, K.
履歴
登録2014年10月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-lysine oxidase
B: L-lysine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,4748
ポリマ－121,9492
非ポリマー2,5246
水14,160786
1
A: L-lysine oxidase
ヘテロ分子

A: L-lysine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,4748
ポリマ－121,9492
非ポリマー2,5246
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area10370 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area37180 Å2
手法PISA
2
B: L-lysine oxidase
ヘテロ分子

B: L-lysine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,4748
ポリマ－121,9492
非ポリマー2,5246
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area10310 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area37130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.975, 170.012, 81.046
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 132.01, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-723-

HOH

21A-1064-

HOH

31B-802-

HOH

41B-1036-

HOH

51B-1056-

HOH

61B-1058-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 L-lysine oxidase


分子量: 60974.746 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Trichoderma viride (菌類) / 株: Y244-2 / 参照: UniProt: A0A0J9X1X3*PLUS, L-lysine oxidase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 786 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細A SEQUENCE REFERENCE FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 2% (w/v) PEG 400, 0.1M HEPES pH7.6, 1.8M Ammonium Sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月19日
放射モノクロメーター: Double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→34.4 Å / Num. all: 92177 / Num. obs: 92177 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 16.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.362 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 13448 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SPring-8BBSデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3KVE

3kve


解像度: 1.9→32.023 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 17.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1882 4613 5 %RANDOM
Rwork0.1588 ---
obs0.1603 92171 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.23 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6639 Å20 Å2-0.4098 Å2
2---0.2063 Å2-0 Å2
3---0.8702 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→32.023 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8086 0 166 786 9038
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0078486
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.24311548
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0483086
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1041208
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071462
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9-1.92160.24551570.20752926100
1.9216-1.94420.25781530.19942914100
1.9442-1.96790.26041510.19472906100
1.9679-1.99280.20021380.17872905100
1.9928-2.0190.21981380.16542972100
2.019-2.04670.22481360.16412936100
2.0467-2.07590.1951630.16472898100
2.0759-2.10690.23431390.16392897100
2.1069-2.13980.20061680.16592895100
2.1398-2.17490.22191670.1642914100
2.1749-2.21240.20961510.16282901100
2.2124-2.25260.2091670.16282928100
2.2526-2.29590.18441560.15842907100
2.2959-2.34280.19771730.15532872100
2.3428-2.39370.20751560.15462931100
2.3937-2.44940.19741530.15732914100
2.4494-2.51060.21271680.15762888100
2.5106-2.57840.17971600.15192917100
2.5784-2.65430.19771510.15292925100
2.6543-2.73990.20831710.16452897100
2.7399-2.83780.21891490.16032911100
2.8378-2.95130.20841430.17452935100
2.9513-3.08550.18371440.16892935100
3.0855-3.24810.19331510.17292942100
3.2481-3.45130.17821380.15442941100
3.4513-3.71750.13411610.14322906100
3.7175-4.09090.13911320.1372942100
4.0909-4.68130.13851620.12492931100
4.6813-5.89190.1711590.15192930100
5.8919-32.02740.18161580.1727294299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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