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- PDB-3wxg: Crystal structure of CYLD USP domain (C596A) in complex with Lys6... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wxg
タイトルCrystal structure of CYLD USP domain (C596A) in complex with Lys63-linked diubiquitin
要素
  • (Ubiquitin) x 2
  • Uncharacterized protein
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / ubiquitin protease / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of TNFR1 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / Ub-specific processing proteases / protein linear deubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism ...Regulation of TNFR1 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / Ub-specific processing proteases / protein linear deubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Downregulation of ERBB4 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Stabilization of p53 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Pexophagy / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by REV1 / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Translesion synthesis by POLK / Regulation of NF-kappa B signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Regulation of TP53 Activity through Methylation / NRIF signals cell death from the nucleus / Translesion synthesis by POLI / Regulation of BACH1 activity / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / p75NTR recruits signalling complexes / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Interferon alpha/beta signaling / central nervous system morphogenesis / Negative regulation of MAPK pathway / Spry regulation of FGF signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Regulation of TP53 Degradation / Translesion Synthesis by POLH / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Negative regulation of MET activity / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Termination of translesion DNA synthesis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Josephin domain DUBs / Dual Incision in GG-NER / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Downregulation of ERBB2 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Dual incision in TC-NER / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Oncogene Induced Senescence / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / TCF dependent signaling in response to WNT / Metalloprotease DUBs / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / EGFR downregulation / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Regulation of TNFR1 signaling / Regulation of necroptotic cell death / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / G2/M Checkpoints / Degradation of AXIN / Asymmetric localization of PCP proteins / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Regulation of RUNX3 expression and activity / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex
類似検索 - 分子機能
Phosphorylation region of CYLD, unstructured / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase ...Phosphorylation region of CYLD, unstructured / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase CYLD / Polyubiquitin-C
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Sato, Y. / Fukai, S.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structures of CYLD USP with Met1- or Lys63-linked diubiquitin reveal mechanisms for dual specificity.
著者: Sato, Y. / Goto, E. / Shibata, Y. / Kubota, Y. / Yamagata, A. / Goto-Ito, S. / Kubota, K. / Inoue, J. / Takekawa, M. / Tokunaga, F. / Fukai, S.
履歴
登録2014年7月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.22020年1月1日Group: Database references
カテゴリ: citation / citation_author / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Ubiquitin
C: Ubiquitin
D: Uncharacterized protein
E: Ubiquitin
F: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,5456
ポリマ－105,5456
非ポリマー00
水00
1
A: Uncharacterized protein
B: Ubiquitin
C: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7733
ポリマ－52,7733
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Uncharacterized protein
E: Ubiquitin
F: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7733
ポリマ－52,7733
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.017, 65.657, 69.821
Angle α, β, γ (deg.)103.49, 89.86, 90.61
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
12B
22C
13B
23E
14B
24F
15C
25E
16C
26F
17E
27F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11TYRTYRAA577 - 8853 - 311
21TYRTYRDD577 - 8853 - 311
12LEULEUBB1 - 711 - 71
22LEULEUCC1 - 711 - 71
13GLYGLYBB1 - 761 - 76
23GLYGLYEE1 - 761 - 76
14LEULEUBB1 - 711 - 71
24LEULEUFF1 - 711 - 71
15LEULEUCC1 - 711 - 71
25LEULEUEE1 - 711 - 71
16ARGARGCC1 - 721 - 72
26ARGARGFF1 - 721 - 72
17LEULEUEE1 - 711 - 71
27LEULEUFF1 - 711 - 71

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7

-
要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein / CYLD protein


分子量: 35975.520 Da / 分子数: 2 / 断片: USP domain, UNP residues 578-780, Linker, 850-951 / 変異: C596A, B-box deletion / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: CYLD, cylda / プラスミド: pColdI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: E7FEV5
#2: タンパク質 Ubiquitin / distal ubiquitin


分子量: 8604.845 Da / 分子数: 2 / 変異: K63R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ubc / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P0CG50
#3: タンパク質 Ubiquitin / proximal ubiquitin


分子量: 8192.375 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-72 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ubc / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P0CG50

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M sodium malonate buffer, 18% PEG3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月28日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. all: 15888 / Num. obs: 15888 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.101
反射 シェル解像度: 3.1→3.15 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.06 / Rsym value: 0.399 / % possible all: 91.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0069精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2VHF and 1UBQ

2vhf

1ubq


解像度: 3.1→41.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 57.635 / SU ML: 0.447 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.554 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24559 758 5 %RANDOM
Rwork0.18816 ---
obs0.19098 14407 96.7 %-
all-15888 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.137 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.33 Å2-0.87 Å2-0.32 Å2
2--3.88 Å20.56 Å2
3----1.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→41.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7218 0 0 0 7218
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0197352
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.027166
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3631.9819908
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.869316544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6825888
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.73124.529340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.6151398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6551544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.21114
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0218142
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021624
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7034.8633576
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7044.8633575
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.5737.2884456
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.5727.2894457
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6815.1713776
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.685.1723777
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.5827.6185453
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.49437.8388425
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.49437.848426
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A192630.06
12D192630.06
21B45110.08
22C45110.08
31B48450.06
32E48450.06
41B45100.08
42F45100.08
51C45350.07
52E45350.07
61C47670.07
62F47670.07
71E45330.07
72F45330.07
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 58 -
Rwork0.286 1049 -
obs--93.34 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.00230.10610.04690.20680.03190.3838-0.0801-0.1462-0.1037-0.06480.0192-0.0432-0.0481-0.0340.06090.0760.04180.04360.09810.0280.0503-1.55741.94325.3962
21.6927-0.8486-2.40264.91780.69993.46970.121-0.2907-0.2347-0.2018-0.44420.2717-0.12040.47680.32310.0724-0.0174-0.04630.14110.01410.1023.3858-21.8078-1.96
32.685-0.2217-0.18823.9357-0.62493.0991-0.2873-0.2005-0.1735-0.42050.2494-0.24660.107-0.39420.03790.0819-0.00890.04880.0795-0.00230.02932.158512-22.9487
41.2-0.1358-0.18160.1818-0.0570.518-0.12930.15390.08620.08480.0299-0.05290.0133-0.02830.09950.0754-0.0332-0.040.07950.02430.0465-26.699536.508-32.9532
50.05020.1820.3596.16430.8093.4790.01040.0366-0.0009-0.0858-0.19440.1089-0.35350.2810.18390.15030.0094-0.08020.0474-0.00970.0436-21.876660.4154-25.5162
63.2413-1.0593-0.01673.5997-0.23112.3339-0.05380.24130.10940.30060.0725-0.0938-0.1465-0.2074-0.01870.07190.0487-0.04450.0625-0.0210.0431-22.77726.4244-4.6247
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A577 - 885
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 76
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 72
4X-RAY DIFFRACTION4D577 - 885
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 76
6X-RAY DIFFRACTION6F1 - 72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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