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- PDB-3wxf: Crystal structure of CYLD USP domain (C596S E674Q) in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wxf
タイトルCrystal structure of CYLD USP domain (C596S E674Q) in complex with Met1-linked diubiquitin
要素
  • Ubiquitin
  • Uncharacterized protein
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / ubiquitin protease / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of TNFR1 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / Ub-specific processing proteases / protein linear deubiquitination / central nervous system morphogenesis / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of p38MAPK cascade / cranial skeletal system development / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway ...Regulation of TNFR1 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / Ub-specific processing proteases / protein linear deubiquitination / central nervous system morphogenesis / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of p38MAPK cascade / cranial skeletal system development / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of JNK cascade / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked deubiquitinase activity / necroptotic process / regulation of embryonic development / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / regulation of mitotic cell cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / NF-kB is activated and signals survival / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NRIF signals cell death from the nucleus / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Translesion synthesis by POLI / Josephin domain DUBs / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / TCF dependent signaling in response to WNT / Regulation of NF-kappa B signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of signaling by CBL / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Stabilization of p53 / Assembly of the pre-replicative complex / Negative regulation of FGFR2 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulation of FGFR4 signaling / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR1 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A
類似検索 - 分子機能
Phosphorylation region of CYLD, unstructured / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase ...Phosphorylation region of CYLD, unstructured / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase CYLD / Polyubiquitin-C
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sato, Y. / Fukai, S.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structures of CYLD USP with Met1- or Lys63-linked diubiquitin reveal mechanisms for dual specificity.
著者: Sato, Y. / Goto, E. / Shibata, Y. / Kubota, Y. / Yamagata, A. / Goto-Ito, S. / Kubota, K. / Inoue, J. / Takekawa, M. / Tokunaga, F. / Fukai, S.
履歴
登録2014年7月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.22020年1月1日Group: Database references
カテゴリ: citation / citation_author / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Ubiquitin
C: Uncharacterized protein
D: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,6766
ポリマ－105,4834
非ポリマー1922
水2,648147
1
A: Uncharacterized protein
B: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7422
ポリマ－52,7422
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area19770 Å2
手法PISA
2
C: Uncharacterized protein
D: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9344
ポリマ－52,7422
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3930 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area19590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.628, 65.372, 69.846
Angle α, β, γ (deg.)77.66, 89.04, 89.46
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYLYSLYSAA578 - 8864 - 312
21GLYGLYLYSLYSCC578 - 8864 - 312
12METMETARGARGBB1 - 1481 - 148
22METMETARGARGDD1 - 1481 - 148

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein / CYLD protein


分子量: 35990.535 Da / 分子数: 2 / 断片: USP domain, UNP residues 578-780, Linker, 850-951 / 変異: C596S, E674Q, B-box deletion / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: cyld, cylda / プラスミド: pColdI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: E7FEV5
#2: タンパク質 Ubiquitin / M1-linked diubiquitin


分子量: 16751.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl buffer, 23% PEG3350, 0.2M ammonium sulfate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月1日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 38724 / Num. obs: 38724 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.095
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.41 / Rsym value: 0.41 / % possible all: 95.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2VHF and 1UBQ

2vhf

1ubq


解像度: 2.3→49.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 16.406 / SU ML: 0.189 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.492 / ESU R Free: 0.246 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2285 1874 5 %RANDOM
Rwork0.1871 ---
obs0.1892 35341 97.63 %-
all-38724 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 129.14 Å2 / Biso mean: 37.948 Å2 / Biso min: 9.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.43 Å2-0.1 Å20.15 Å2
2---0.81 Å20.28 Å2
3---0.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→49.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7201 0 10 147 7358
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0197341
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.027148
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7291.9829893
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.135316504
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6355886
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.50924.615338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.118151395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.1671542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.21114
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0218120
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021618
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2312.7053568
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.232.7043567
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.6554.044446
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A189440.09
12C189440.09
21B86110.15
22D86110.15
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 136 -
Rwork0.252 2567 -
all-2703 -
obs--95.24 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.60060.0575-0.19830.6972-0.26670.3238-0.01170.02640.00770.11270.0384-0.0179-0.0326-0.0161-0.02680.02780.0045-0.01410.1209-0.01450.0195-9.957216.54519.4032
20.90110.87560.18194.47822.80191.9397-0.02980.15020.16410.05150.1289-0.00460.06250.0173-0.09910.0433-0.0095-0.05140.02780.03390.0827-15.028324.36451.5851
30.8381-0.10430.31290.5467-0.12350.3264-0.01920.00990.022-0.05710.0197-0.00760.03880.0138-0.00050.02170.0016-0.01560.0963-0.01460.02713.3521-16.8353-19.5529
40.6455-0.9531-0.59763.63582.77472.1937-0.3004-0.1438-0.21710.29520.14790.32270.16410.12080.15250.14570.08010.08570.0744-0.00030.13099.0888-25.0151-2.3112
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A577 - 886
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 148
3X-RAY DIFFRACTION3C578 - 886
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 148

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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