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- PDB-3wuy: Crystal structure of Nit6803 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wuy
タイトルCrystal structure of Nit6803
要素Nitrilase
キーワードHYDROLASE / Nitrilase
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrilase activity
類似検索 - 分子機能
Nitrilase-related, sll0784 / Nitrilases / cyanide hydratase active site signature. / Nitrilase/Cyanide hydratase / Nitrilase/cyanide hydratase, conserved site / Nitrilase/N-carbamoyl-D-aminoacid amidohydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase ...Nitrilase-related, sll0784 / Nitrilases / cyanide hydratase active site signature. / Nitrilase/Cyanide hydratase / Nitrilase/cyanide hydratase, conserved site / Nitrilase/N-carbamoyl-D-aminoacid amidohydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Synechocystis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Yuan, Y.A. / Yin, B. / Wang, C.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structural insights into enzymatic activity and substrate specificity determination by a single amino acid in nitrilase from Syechocystis sp. PCC6803
著者: Zhang, L. / Yin, B. / Wang, C. / Jiang, S. / Wang, H. / Yuan, Y.A. / Wei, D.
履歴
登録2014年5月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年12月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrilase
B: Nitrilase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6142
ポリマ－76,6142
非ポリマー00
水724
1
A: Nitrilase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3071
ポリマ－38,3071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Nitrilase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3071
ポリマ－38,3071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area23240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.545, 113.545, 161.009
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: _ / Auth seq-ID: 6 - 290 / Label seq-ID: 9 - 293

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Nitrilase


分子量: 38306.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Synechocystis (バクテリア) / 株: PCC 6803 / 遺伝子: merR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q55949
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Sodium Cacodylate, PEG4K, MPD, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月20日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. all: 20270 / Num. obs: 20231 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHARP位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: Structure determined by MAD and refinement using the native data.

解像度: 3.1→49.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 24.022 / SU ML: 0.199 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 2 / ESU R: 0.69 / ESU R Free: 0.284 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19237 1096 5.1 %RANDOM
Rwork0.16419 ---
all0.166 20270 --
obs0.16565 20231 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 63.374 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.82 Å20.82 Å2-0 Å2
2--0.82 Å2-0 Å2
3----2.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→49.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4429 0 0 4 4433
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0194523
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.024370
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9911.9536125
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.062310047
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.635572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.87724.271192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.54915775
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.4091522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2688
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0215126
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021024
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 17181 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.11 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 3.099→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 84 -
Rwork0.212 1470 -
obs--99.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.11320.0713-0.11462.36610.28852.2731-0.06310.1536-0.0885-0.185-0.05680.0295-0.2701-0.11080.120.06440.01740.0010.0156-0.02670.1493-2.704-47.2175-25.2783
23.517-0.6644-0.40582.1792-0.18322.4135-0.0323-0.2626-0.13060.2357-0.01110.0264-0.14950.19250.04330.13470.030.00580.05420.04280.1794-9.3946-46.633711.2437
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 291
2X-RAY DIFFRACTION2B6 - 292

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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