[日本語] English
万見
- PDB-3wpq: crystal structure of the GAP domain of MgcRacGAP(S387A) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wpq
タイトルcrystal structure of the GAP domain of MgcRacGAP(S387A)
要素Rac GTPase-activating protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / GTPase activation / small G-proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


centralspindlin complex / actomyosin contractile ring assembly / mitotic spindle midzone assembly / sulfate transmembrane transport / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / gamma-tubulin binding / RHOD GTPase cycle / Flemming body / Kinesins / regulation of small GTPase mediated signal transduction ...centralspindlin complex / actomyosin contractile ring assembly / mitotic spindle midzone assembly / sulfate transmembrane transport / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / gamma-tubulin binding / RHOD GTPase cycle / Flemming body / Kinesins / regulation of small GTPase mediated signal transduction / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / RHOB GTPase cycle / beta-tubulin binding / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / cleavage furrow / mitotic cytokinesis / regulation of embryonic development / CDC42 GTPase cycle / neuroblast proliferation / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / Rho protein signal transduction / alpha-tubulin binding / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / monoatomic ion transport / RAC1 GTPase cycle / MHC class II antigen presentation / GTPase activator activity / acrosomal vesicle / erythrocyte differentiation / spindle / cytoplasmic side of plasma membrane / mitotic spindle / midbody / microtubule binding / protein-macromolecule adaptor activity / spermatogenesis / microtubule / protein kinase binding / mitochondrion / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. ...Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Rac GTPase-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Murayama, K. / Kato-Murayama, M. / Shirouzu, M. / Kitamura, T. / Yokoyama, S.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2024
タイトル: Structural basis for the effects of Ser387 phosphorylation of MgcRacGAP on its GTPase-activating activities for CDC42 and RHOA.
著者: Murayama, K. / Kato-Murayama, M. / Hosaka, T. / Kitamura, T. / Yokoyama, S. / Shirouzu, M.
履歴
登録2014年1月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年12月4日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity_src_gen / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity_src_gen.pdbx_description / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.plasmid_name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Rac GTPase-activating protein 1
B: Rac GTPase-activating protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3542
ポリマ－46,3542
非ポリマー00
水9,926551
1
A: Rac GTPase-activating protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1771
ポリマ－23,1771
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Rac GTPase-activating protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1771
ポリマ－23,1771
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.960, 53.610, 86.388
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Rac GTPase-activating protein 1 / Male germ cell RacGap / MgcRacGAP / Protein CYK4 homolog / CYK4 / HsCYK-4


分子量: 23176.887 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 346-546 / 変異: S387A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: cell-free protein synthesis / 遺伝子: MGCRACGAP / プラスミド: pCR2.1 / 発現宿主: Escherichia coli KRX (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H0H5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 551 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN
配列の詳細THIS SEQUENCE CORRESPONDS TO THE ACCESSION NUMBER BAA90247.1 IN THE GENEBANK.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.0M Na Citrate, 0.1M Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→50 Å / Num. obs: 38896 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 19.8 Å2 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 1.84→1.91 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.432 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OVJ

2ovj


解像度: 1.84→28.89 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1027008.88 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 1943 5 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.167 38801 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 57.8917 Å2 / ksol: 0.390357 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.13 Å20 Å21.29 Å2
2--2.3 Å20 Å2
3----3.43 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.84→28.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3138 0 0 551 3689
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.211.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.22.5
LS精密化 シェル解像度: 1.84→1.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 315 4.9 %
Rwork0.235 6125 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る