[日本語] English
- PDB-3wpp: Acinetobacter sp. Tol 5 AtaA YDD-DALL3 domains in C-terminal stal... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wpp
タイトルAcinetobacter sp. Tol 5 AtaA YDD-DALL3 domains in C-terminal stalk fused to GCN4 adaptors (CstalkC1iii)
要素Trimeric autotransporter adhesin
キーワードCELL ADHESION / adhesin / trimeric autotransporter adhesin / TAA / nanofiber / YDD / DALL3
機能・相同性
機能・相同性情報


cell outer membrane / protein transport / cell adhesion / cell surface
類似検索 - 分子機能
Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, head domain / YadA head domain repeat (2 copies) / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, stalk domain / Coiled stalk of trimeric autotransporter adhesin / ESPR domain / Extended Signal Peptide of Type V secretion system / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, C-terminal membrane anchor domain / YadA-like membrane anchor domain / Pilin-like / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Trimeric autotransporter adhesin AtaA
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.952 Å
データ登録者Koiwai, K. / Hartmann, M.D. / Yoshimoto, S. / Nur 'Izzah, N. / Suzuki, A. / Linke, D. / Lupas, A.N. / Hori, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2016
タイトル: Structural Basis for Toughness and Flexibility in the C-terminal Passenger Domain of an Acinetobacter Trimeric Autotransporter Adhesin.
著者: Koiwai, K. / Hartmann, M.D. / Linke, D. / Lupas, A.N. / Hori, K.
履歴
登録2014年1月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月30日Group: Database references
改定 1.22019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Trimeric autotransporter adhesin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4432
ポリマ-22,4081
非ポリマー351
1,982110
1
A: Trimeric autotransporter adhesin
ヘテロ分子

A: Trimeric autotransporter adhesin
ヘテロ分子

A: Trimeric autotransporter adhesin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3306
ポリマ-67,2243
非ポリマー1063
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area13650 Å2
ΔGint-122 kcal/mol
Surface area15760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.460, 43.460, 825.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-3601-

CL

21A-3701-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Trimeric autotransporter adhesin


分子量: 22408.002 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 3334-3474 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Acinetobacter (バクテリア) / : Tol 5 / 遺伝子: ataA / プラスミド: pIBA-GCN4tri / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) STAR / 参照: UniProt: K7ZP88
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.67% PEG 2000 MME, 67mM HEPES, 667mM Succinic acid, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年3月13日
放射モノクロメーター: confocal mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→19.64 Å / Num. all: 23200 / Num. obs: 23200 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.95-2.070.9130.4694.0431306364435990.49998.8
2.07-2.210.9690.3256.5534528341034100.342100
2.21-2.380.9840.2339.3632429319031900.245100
2.38-2.610.9910.18311.8130204296929690.192100
2.61-2.910.9950.13216.2727591274727460.14100
2.91-3.350.9960.0923.6923483241024090.095100
3.35-4.070.9970.06531.0519418208520820.06899.9
4.07-5.640.9990.05234.0115709169716930.05599.8
5.640.9990.04133.399655115511020.04395.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-2000データ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YO2
解像度: 1.952→19.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 3.638 / SU ML: 0.048 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.091 / ESU R Free: 0.083 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2053 1160 5 %RANDOM
Rwork0.1793 ---
all0.1806 23198 --
obs0.1806 23198 99.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 114.03 Å2 / Biso mean: 35.524 Å2 / Biso min: 15.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.21 Å20.21 Å20 Å2
2--0.21 Å2-0 Å2
3----0.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.952→19.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数786 0 1 110 897
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02800
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02777
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.381.931087
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8231785
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3525107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.7728.540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.36615147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg2.423151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2132
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02954
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02169
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.3383.199419
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.3383.184418
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.2424.767523
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.80931575
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free29.456531
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded18.9951651
LS精密化 シェル解像度: 1.952→2.002 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.212 80 -
Rwork0.185 1518 -
all-1598 -
obs--97.68 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る