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万見
- PDB-3woz: Crystal structure of CLASP2 TOG domain (TOG3) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3woz
タイトルCrystal structure of CLASP2 TOG domain (TOG3)
要素CLIP-associating protein 2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / HEAT Repeat / Microtubule binding / Tubulin / unknown / microtubule
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule anchoring / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / microtubule organizing center organization / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / fibroblast migration / negative regulation of microtubule depolymerization ...microtubule anchoring / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / microtubule organizing center organization / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / fibroblast migration / negative regulation of microtubule depolymerization / microtubule nucleation / regulation of microtubule-based process / microtubule plus-end binding / microtubule depolymerization / exit from mitosis / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / Golgi organization / cell leading edge / mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / trans-Golgi network / kinetochore / microtubule cytoskeleton organization / ruffle membrane / spindle pole / cell migration / microtubule cytoskeleton / cell cortex / microtubule binding / microtubule / cell division / centrosome / Golgi apparatus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CLASP N-terminal domain / CLASP N terminal / Centrosomal protein CEP104-like, TOG domain / TOG domain / TOG / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CLIP-associating protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Hayashi, I. / Maki, T.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2015
タイトル: CLASP2 Has Two Distinct TOG Domains That Contribute Differently to Microtubule Dynamics
著者: Maki, T. / Grimaldi, A.D. / Fuchigami, S. / Kaverina, I. / Hayashi, I.
履歴
登録2014年1月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CLIP-associating protein 2
B: CLIP-associating protein 2
C: CLIP-associating protein 2
D: CLIP-associating protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,9054
ポリマ－107,9054
非ポリマー00
水7,620423
1
A: CLIP-associating protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9761
ポリマ－26,9761
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CLIP-associating protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9761
ポリマ－26,9761
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: CLIP-associating protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9761
ポリマ－26,9761
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: CLIP-associating protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9761
ポリマ－26,9761
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.896, 122.317, 86.514
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
CLIP-associating protein 2 / Cytoplasmic linker-associated protein 2


分子量: 26976.156 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 642-873 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Clasp2, Kiaa0627 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8BRT1
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 423 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.55 %
結晶化温度: 277 K / 手法: microdialysis / pH: 8
詳細: 10mM Tris, 50mM NaCl, 2mM DTT, pH 8.0, MICRODIALYSIS, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 0.97893, 0.97921, 0.96399
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月27日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978931
20.979211
30.963991
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 56897 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 20.3 / Observed criterion σ(I): 2.6
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.18-2.22198.4
2.22-2.26199.9
2.26-2.31199.7
2.31-2.37199.7
2.37-2.42199.6
2.42-2.49199.8
2.49-2.56199.7
2.56-2.65199.7
2.65-2.74199.8
2.74-2.85199.8
2.85-2.98199.7
2.98-3.14199.8
3.14-3.33199.7
3.33-3.59199.5
3.59-3.95199.6
3.95-4.52199.3
4.52-5.7199.2
5.7-50197.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 7.186 / SU ML: 0.184 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.337 / ESU R Free: 0.244 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27941 2712 5.1 %RANDOM
Rwork0.24059 ---
obs0.24252 50760 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.379 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.55 Å20 Å2-0.64 Å2
2---2.2 Å20 Å2
3---0.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7270 0 0 423 7693
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0227429
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8981.97310032
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.0695909
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.98424.299335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.364151446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.0921555
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.21189
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0215393
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3691.54534
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.70727370
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.07232895
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.714.52657
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 203 -
Rwork0.287 3729 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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