[日本語] English
万見
- PDB-3woi: Crystal structure of the DAP BII (S657A) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3woi
タイトルCrystal structure of the DAP BII (S657A)
要素dipeptidyl aminopeptidase BII
キーワードHYDROLASE / Chymotrypsin fold / S46 peptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチジルペプチターゼ・トリペプチジルペプチターゼ / serine-type aminopeptidase activity / dipeptidyl-peptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / protein homodimerization activity / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase S46 / Peptidase S46 / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Dipeptidyl aminopeptidase BII
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudoxanthomonas mexicana (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Sakamoto, Y. / Suzuki, Y. / Iizuka, I. / Tateoka, C. / Roppongi, S. / Fujimoto, M. / Nonaka, T. / Ogasawara, W. / Tanaka, N.
引用ジャーナル: SCI REP / 年: 2014
タイトル: S46 peptidases are the first exopeptidases to be members of clan PA
著者: Sakamoto, Y. / Suzuki, Y. / Iizuka, I. / Tateoka, C. / Roppongi, S. / Fujimoto, M. / Inaka, K. / Tanaka, H. / Masaki, M. / Ohta, K. / Okada, H. / Nonaka, T. / Morikawa, Y. / Nakamura, K.T. / ...著者: Sakamoto, Y. / Suzuki, Y. / Iizuka, I. / Tateoka, C. / Roppongi, S. / Fujimoto, M. / Inaka, K. / Tanaka, H. / Masaki, M. / Ohta, K. / Okada, H. / Nonaka, T. / Morikawa, Y. / Nakamura, K.T. / Ogasawara, W. / Tanaka, N.
履歴
登録2013年12月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: dipeptidyl aminopeptidase BII
B: dipeptidyl aminopeptidase BII
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,18915
ポリマ－154,1512
非ポリマー1,03713
水18,1591008
1
A: dipeptidyl aminopeptidase BII
ヘテロ分子

A: dipeptidyl aminopeptidase BII
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,91212
ポリマ－154,1512
非ポリマー76110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
2
B: dipeptidyl aminopeptidase BII
ヘテロ分子

B: dipeptidyl aminopeptidase BII
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,46518
ポリマ－154,1512
非ポリマー1,31316
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)119.900, 119.900, 226.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1083-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 dipeptidyl aminopeptidase BII / DAP BII


分子量: 77075.727 Da / 分子数: 2 / 変異: S657A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudoxanthomonas mexicana (バクテリア)
株: WO24 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)pLacI
参照: UniProt: V5YM14, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチジルペプチターゼ・トリペプチジルペプチターゼ
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1008 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 18% PEG8000, 20% Glycerol, 2mM ZnCl2, 80mM CHES, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.97897 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97897 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. obs: 90336 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHARP位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 3.803 / SU ML: 0.102 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.175 / ESU R Free: 0.158 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2031 4754 5 %RANDOM
Rwork0.15567 ---
obs0.15809 90336 98.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.236 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å20 Å2
2--0.11 Å20 Å2
3----0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10734 0 48 1008 11790
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.01911009
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0210456
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8581.96914915
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8693.00124018
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.69451392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.2924.409508
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.66151710
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.4721570
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.21597
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.02112714
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022528
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7623.1015574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7533.1015573
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.7074.646964
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.7074.646965
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0713.5425435
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.0713.5435435
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.0555.117952
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.52626.45213627
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.38926.11313225
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 315 -
Rwork0.198 5648 -
obs--85.19 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る