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- PDB-3woa: Crystal structure of lambda repressor (1-45) fused with maltose-b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3woa
タイトルCrystal structure of lambda repressor (1-45) fused with maltose-binding protein
要素Repressor protein CI, Maltose-binding periplasmic protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / SUGAR BINDING PROTEIN / LAMBDA REPRESSOR / MALTOSE-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of viral latency / latency-replication decision / positive regulation of viral transcription / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / carbohydrate transport / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport ...maintenance of viral latency / latency-replication decision / positive regulation of viral transcription / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / carbohydrate transport / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / core promoter sequence-specific DNA binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / LexA-like / Peptidase S24/S26A/S26B/S26C / Peptidase S24-like / LexA/Signal peptidase-like superfamily / Helix-turn-helix / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / Cro/C1-type HTH domain profile. / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily ...: / LexA-like / Peptidase S24/S26A/S26B/S26C / Peptidase S24-like / LexA/Signal peptidase-like superfamily / Helix-turn-helix / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / Cro/C1-type HTH domain profile. / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Repressor protein cI / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage lambda (λファージ)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Hanazono, Y. / Takeda, K. / Miki, K.
引用ジャーナル: FEBS Open Bio / 年: 2018
タイトル: Co-translational folding of alpha-helical proteins: structural studies of intermediate-length variants of the lambda repressor.
著者: Hanazono, Y. / Takeda, K. / Miki, K.
履歴
登録2013年12月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.22018年8月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Repressor protein CI, Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2582
ポリマ－45,9161
非ポリマー3421
水8,989499
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)150.865, 52.622, 58.271
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-634-

HOH

21A-635-

HOH

31A-667-

HOH

41A-678-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Repressor protein CI, Maltose-binding periplasmic protein / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 45916.035 Da / 分子数: 1 / 変異: N416R / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-TERMINAL RESIDUES 0-45 FROM REPRESSOR PROTEIN CI (P03034) FUSED WITH MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN (P0AEX9)
由来: (組換発現) Enterobacteria phage lambda (λファージ), (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03034, UniProt: P0AEX9
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 499 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.6M DL-Malic acid, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 32189 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.8 % / Rsym value: 0.126 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 6.2 % / Mean I/σ(I) obs: 11.3 / Rsym value: 0.179 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ANF

1anf


解像度: 2→34.682 Å / FOM work R set: 0.8805 / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1939 1632 5.08 %random
Rwork0.1581 ---
obs0.1599 32126 99.86 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 89.7 Å2 / Biso mean: 18.17 Å2 / Biso min: 4.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→34.682 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3205 0 23 499 3727
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093300
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.124468
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9861233
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074488
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005576
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.0004-2.05920.23561260.160224902616
2.0592-2.12570.21271490.160424822631
2.1257-2.20160.2161410.155124722613
2.2016-2.28980.2051430.151325232666
2.2898-2.39390.21311420.157824972639
2.3939-2.52010.18781440.166224982642
2.5201-2.6780.22121140.169925312645
2.678-2.88460.20711390.177325492688
2.8846-3.17470.20831310.172625362667
3.1747-3.63370.16841250.149425882713
3.6337-4.57640.15381470.135725862733
4.5764-34.68680.18651310.161727422873

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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