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- PDB-3wmf: Crystal structure of an inward-facing eukaryotic ABC multitrug tr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wmf
タイトルCrystal structure of an inward-facing eukaryotic ABC multitrug transporter G277V/A278V/A279V mutant
要素ATP-binding cassette, sub-family B, member 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Rec fold / Multi drug transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type transporter activity / chloroplast / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ABC transporter transmembrane region fold / ABC transporter type 1, transmembrane domain / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter ...ABC transporter transmembrane region fold / ABC transporter type 1, transmembrane domain / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable ATP-dependent transporter ycf16
類似検索 - 構成要素
生物種Cyanidioschyzon merolae (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kodan, A. / Yamaguchi, T. / Nakatsu, T. / Kato, H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structural basis for gating mechanisms of a eukaryotic P-glycoprotein homolog.
著者: Kodan, A. / Yamaguchi, T. / Nakatsu, T. / Sakiyama, K. / Hipolito, C.J. / Fujioka, A. / Hirokane, R. / Ikeguchi, K. / Watanabe, B. / Hiratake, J. / Kimura, Y. / Suga, H. / Ueda, K. / Kato, H.
履歴
登録2013年11月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-binding cassette, sub-family B, member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9032
ポリマ－67,4201
非ポリマー4831
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: ATP-binding cassette, sub-family B, member 1
ヘテロ分子

A: ATP-binding cassette, sub-family B, member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,8054
ポリマ－134,8402
非ポリマー9652
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555-x+2/3,-x+y+1/3,-z+1/31
Buried area11560 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area50450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)180.534, 180.534, 156.097
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-931-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ATP-binding cassette, sub-family B, member 1


分子量: 67420.078 Da / 分子数: 1 / 断片: TMD and NBD domain, UNP RESIDUES 93-696 / 変異: G277V, A278V, A279V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cyanidioschyzon merolae (真核生物)
株: 10D / 遺伝子: CYME_CMD148C / プラスミド: pABC3 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): AD1-8u / 参照: UniProt: M1VAN7
#2: 糖 ChemComp-DMU / DECYL-BETA-D-MALTOPYRANOSIDE / DECYLMALTOSIDE / デシルβ-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 482.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C22H42O11 / コメント: 可溶化剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.12 % / Mosaicity: 0.345 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 15% (w/v) PEG 2000 MME, 100mM magnesium nitrate, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月24日
放射モノクロメーター: double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 30131 / Num. obs: 30071 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 17 % / Biso Wilson estimate: 62.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Χ2: 1.77 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.6-2.6410.40.51314871.054198.2
2.64-2.6910.90.4514521.096199.5
2.69-2.7411.20.3814991.07199.8
2.74-2.811.40.33614951.0931100
2.8-2.8611.40.26414911.0811100
2.86-2.9311.50.2314881.12199.9
2.93-311.50.18315041.1151100
3-3.0811.50.15415121.1261100
3.08-3.1711.50.12414701.1671100
3.17-3.2819.90.20215081.3351100
3.28-3.39230.17314851.4521100
3.39-3.5322.90.14115191.5921100
3.53-3.6920.20.16315032.6361100
3.69-3.8822.30.11115092.4361100
3.88-4.1322.10.07415012.0251100
4.13-4.4522.70.06314992.181100
4.45-4.8922.10.0615272.611100
4.89-5.622.20.05915102.5021100
5.6-7.0522.50.04915441.8641100
7.05-5018.80.0315681.73198.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
DENZOデータ削減
PHENIX1.7.3_928位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.6→34.916 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7836 / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2457 1517 5.07 %RANDOM
Rwork0.2074 ---
all0.2093 30125 --
obs0.2093 29935 99.37 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.312 Å2 / ksol: 0.259 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 219.68 Å2 / Biso mean: 86.3434 Å2 / Biso min: 28.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.3676 Å2-0 Å20 Å2
2---8.3676 Å2-0 Å2
3---16.7353 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→34.916 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4369 0 23 64 4456
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084475
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1226082
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071716
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005779
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0721547
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6-2.68390.35231190.2882561268099
2.6839-2.77980.32751590.27325632722100
2.7798-2.8910.32371400.240225742714100
2.891-3.02250.26361370.227325672704100
3.0225-3.18180.30031450.224125702715100
3.1818-3.3810.31521420.238825582700100
3.381-3.64180.28571330.23112578271198
3.6418-4.00780.27831430.2212523266698
4.0078-4.58660.20341360.173226012737100
4.5866-5.77440.211340.174926262760100
5.7744-34.91860.19181290.1992697282699
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3630.323-0.23310.248-0.1750.1565-0.288-0.5613-0.7469-0.2287-0.0851-0.45040.51870.33390.0345-0.07881.04730.3344-0.42050.42870.454240.319634.642733.0482
21.3227-0.9450.11483.78140.18662.23470.09060.27880.4447-0.3297-0.14590.1658-0.1944-0.07330.03570.22950.022-0.00560.35250.13830.6915-1.938971.110638.3704
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 102:418)A102 - 418
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 419:689)A419 - 689

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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