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万見
- PDB-3wld: Crystal structure of monomeric GCaMP6m -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wld
タイトルCrystal structure of monomeric GCaMP6m
要素Myosin light chain kinase, Green fluorescent protein, Calmodulin
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / CALCIUM SENSOR
機能・相同性
機能・相同性情報


tonic smooth muscle contraction / myosin-light-chain kinase / myosin light chain kinase activity / muscle structure development / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / regulation of synaptic vesicle endocytosis / organelle localization by membrane tethering / regulation of synaptic vesicle exocytosis ...tonic smooth muscle contraction / myosin-light-chain kinase / myosin light chain kinase activity / muscle structure development / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / regulation of synaptic vesicle endocytosis / organelle localization by membrane tethering / regulation of synaptic vesicle exocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / nitric-oxide synthase binding / protein phosphatase activator activity / cleavage furrow / adenylate cyclase binding / catalytic complex / calcium channel regulator activity / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / stress fiber / positive regulation of protein dephosphorylation / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / calcium channel complex / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / bioluminescence / regulation of cytokinesis / generation of precursor metabolites and energy / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / cellular response to type II interferon / spindle pole / response to calcium ion / G2/M transition of mitotic cell cycle / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / myelin sheath / growth cone / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / protein kinase activity / protein domain specific binding / phosphorylation / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Myosin Light Chain Kinase 1, Kinase domain / Unstructured linker between I-set domains 2 and 3 on MYLCK / Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein ...Myosin Light Chain Kinase 1, Kinase domain / Unstructured linker between I-set domains 2 and 3 on MYLCK / Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Myosin light chain kinase, smooth muscle / Green fluorescent protein / Myosin light chain kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ding, J. / Luo, A.F. / Hu, L.Y. / Wang, D.C. / Shao, F.
引用ジャーナル: Sci China Life Sci / 年: 2014
タイトル: Structural basis of the ultrasensitive calcium indicator GCaMP6.
著者: Ding, J. / Luo, A.F. / Hu, L. / Wang, D. / Shao, F.
履歴
登録2013年11月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月21日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen ...entity / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.details / _struct_ref.db_code ..._entity.details / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.align_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code
改定 1.22022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin light chain kinase, Green fluorescent protein, Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,5585
ポリマ－50,3981
非ポリマー1604
水2,918162
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.880, 120.880, 97.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Myosin light chain kinase, Green fluorescent protein, Calmodulin / CaM


分子量: 50398.176 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 37-55, 149-238, 2-144, 3-149
変異: M153K, V163A, S175G, D180Y, T203V, A206K, H231L, F64L, V93I, N61D, D79Y, M77G, K78S, T80R, S82T, R91G
由来タイプ: 組換発現
詳細: THIS TRIPLE CHIMERA COMPRISES (FROM THE N-TERMINUS) AN ENGINEERED EXPRESSION TAG, RESIDUES 37-55 OF UNP Q6LDG3, AN ENGINEERED LE LINKER, RESIDUES 149-239 OF UNP P42212, AN ENGINEERED GGTGGSMV ...詳細: THIS TRIPLE CHIMERA COMPRISES (FROM THE N-TERMINUS) AN ENGINEERED EXPRESSION TAG, RESIDUES 37-55 OF UNP Q6LDG3, AN ENGINEERED LE LINKER, RESIDUES 149-239 OF UNP P42212, AN ENGINEERED GGTGGSMV LINKER, RESIDUES 2-144 OF UNP P42212, AN ENGINEERED LP LINKER, AND RESIDUES 3-149 OF UNP P0DP29. UNP P42212 RESIDUES S65, Y66, AND G67 ARE THE CHROMOPHORE CRO.
由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ), (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ), (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
プラスミド: pSUMO / 遺伝子: GFP, Calm, Cam / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q6LDG3, UniProt: P42212, UniProt: P0DP29, UniProt: P11799*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細(1)THIS TRIPLE CHIMERA COMPRISES (FROM THE N-TERMINUS) AN ENGINEERED EXPRESSION TAG, RESIDUES 37-55 ...(1)THIS TRIPLE CHIMERA COMPRISES (FROM THE N-TERMINUS) AN ENGINEERED EXPRESSION TAG, RESIDUES 37-55 OF UNP Q6LDG3, AN ENGINEERED LE LINKER, RESIDUES 149-238 OF UNP P42212, AN ENGINEERED GGTGGSMV LINKER, RESIDUES 2-144 OF UNP P42212, AN ENGINEERED LP LINKER, AND RESIDUES 3-149 OF UNP P62161. (2)RESIDUE SER 65 HAS BEEN MUTATED TO GLY 65. RESIDUES GLY 65, TYR 66 AND GLY 67 CONSTITUTE THE CHROMOPHORE CRO 66.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.1M HEPES, 18% w/v PEG 3350, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ DW / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年8月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→60.44 Å / Num. all: 20398 / Num. obs: 20011 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 32.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.377 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 2774 / Rsym value: 0.377 / % possible all: 95.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3SG4

3sg4


解像度: 2.7→54.059 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2121 1020 5.11 %RANDOM
Rwork0.17 ---
all0.1722 20439 --
obs0.1722 19975 97.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→54.059 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3133 0 4 162 3299
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063192
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0844304
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8311200
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066464
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004569
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.7001-2.84250.30811450.231256095
2.8425-3.02050.26671350.2137258395
3.0205-3.25370.23451530.1807262497
3.2537-3.58110.21631540.1622270899
3.5811-4.09920.18031400.15052773100
4.0992-5.16390.17461650.13742772100
5.1639-54.070.21831280.1872293599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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