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- PDB-3wjj: Crystal structure of IIb selective Fc variant, Fc(P238D), in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wjj
タイトルCrystal structure of IIb selective Fc variant, Fc(P238D), in complex with FcgRIIb
要素
  • Ig gamma-1 chain C region
  • Low affinity immunoglobulin gamma Fc region receptor II-b
キーワードIMMUNE SYSTEM / RECEPTOR COMPLEX / FC RECEPTOR / ANTIBODY
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of type I hypersensitivity / negative regulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity / immune effector process / follicular dendritic cell activation / immune complex clearance by monocytes and macrophages / regulation of B cell antigen processing and presentation / regulation of immune complex clearance by monocytes and macrophages / regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of acute inflammatory response to antigenic stimulus ...negative regulation of type I hypersensitivity / negative regulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity / immune effector process / follicular dendritic cell activation / immune complex clearance by monocytes and macrophages / regulation of B cell antigen processing and presentation / regulation of immune complex clearance by monocytes and macrophages / regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of acute inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of humoral immune response / negative regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / low-affinity IgG receptor activity / negative regulation of immunoglobulin production / negative regulation of cytotoxic T cell degranulation / negative regulation of B cell activation / follicular B cell differentiation / negative regulation of dendritic cell differentiation / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of macrophage activation / IgG receptor activity / mature B cell differentiation involved in immune response / regulation of adaptive immune response / cellular response to molecule of bacterial origin / negative regulation of immune response / Fc-gamma receptor signaling pathway / negative regulation of neutrophil activation / Fc-gamma receptor I complex binding / complement-dependent cytotoxicity / regulation of signaling receptor activity / IgG immunoglobulin complex / antibody-dependent cellular cytotoxicity / IgG binding / immunoglobulin receptor binding / negative regulation of cytokine production / immunoglobulin complex, circulating / Classical antibody-mediated complement activation / negative regulation of phagocytosis / phagocytosis, engulfment / Initial triggering of complement / negative regulation of interleukin-10 production / regulation of innate immune response / negative regulation of B cell proliferation / immunoglobulin mediated immune response / FCGR activation / complement activation, classical pathway / Role of phospholipids in phagocytosis / phagocytosis / antigen binding / positive regulation of phagocytosis / cerebellum development / receptor-mediated endocytosis / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Regulation of Complement cascade / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / response to bacterium / positive regulation of JNK cascade / defense response / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to amyloid-beta / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of tumor necrosis factor production / antibacterial humoral response / amyloid-beta binding / cell body / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / blood microparticle / dendritic spine / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / inflammatory response / external side of plasma membrane / protein-containing complex binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type ...: / Immunoglobulin domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin heavy constant gamma 1 / Low affinity immunoglobulin gamma Fc region receptor II-b
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kadono, S. / Mimoto, F. / Katada, H. / Igawa, T. / Kuramochi, T. / Muraoka, M. / Wada, Y. / Haraya, K. / Miyazaki, T. / Hattori, K.
引用ジャーナル: Protein Eng.Des.Sel. / 年: 2013
タイトル: Engineered antibody Fc variant with selectively enhanced Fc gamma RIIb binding over both Fc gamma RIIaR131 and Fc gamma RIIaH131.
著者: Mimoto, F. / Katada, H. / Kadono, S. / Igawa, T. / Kuramochi, T. / Muraoka, M. / Wada, Y. / Haraya, K. / Miyazaki, T. / Hattori, K.
履歴
登録2013年10月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月26日Group: Other
改定 1.22018年6月20日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ig gamma-1 chain C region
B: Ig gamma-1 chain C region
C: Low affinity immunoglobulin gamma Fc region receptor II-b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,3935
ポリマ－72,1423
非ポリマー3,2512
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.850, 76.010, 115.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.700, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ig gamma-1 chain C region


分子量: 25942.264 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 99-328 / 変異: P238D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGHG1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01857
#2: タンパク質 Low affinity immunoglobulin gamma Fc region receptor II-b / IgG Fc receptor II-b / CDw32 / Fc-gamma RII-b / Fc-gamma-RIIb / FcRII-b


分子量: 20257.516 Da / 分子数: 1 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN, UNP RESIDUES 45-217 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD32, FCG2, FCGR2B, FCGR2C, IGFR2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P31994
#3: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose- ...beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[beta-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1625.490 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpNAcb1-2DManpa1-6[DGlcpNAcb1-2DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpb1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/5,9,8/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a2112h-1b_1-5][a1221m-1b_1-5]/1-1-2-3-1-3-1-4-5/a4-b1_a6-i1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d2-e1_f2-g1_g4-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}}}}[(6+1)][b-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 17% PEG 3350, 0.1M Bis-Tris, 0.2M ammonium acetate, 2.7% D-galactose, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月30日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→41.5 Å / Num. all: 25593 / Num. obs: 25455 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 53.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.367 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 1840 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / WRfactor Rfree: 0.2579 / WRfactor Rwork: 0.2157 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.01 / FOM work R set: 0.8049 / SU B: 10.617 / SU ML: 0.234 / SU R Cruickshank DPI: 0.6047 / SU Rfree: 0.3217 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.605 / ESU R Free: 0.322 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2716 1294 5.1 %RANDOM
Rwork0.2301 ---
all0.2323 24270 --
obs0.2323 24146 99.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 127.36 Å2 / Biso mean: 63.4889 Å2 / Biso min: 16.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.97 Å20 Å2-0.11 Å2
2---1.44 Å2-0 Å2
3---4.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4460 0 220 130 4810
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0194826
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.982.0036640
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7775579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.06924.974189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.99315687
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.6511512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0540.2804
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0213557
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.646.4312325
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9139.6392901
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4486.3472501
LS精密化 シェル解像度: 2.603→2.67 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 94 -
Rwork0.286 1728 -
all-1822 -
obs-1822 98.38 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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