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- PDB-3whl: Crystal structure of Nas2 N-terminal domain complexed with PAN-Rp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3whl
タイトルCrystal structure of Nas2 N-terminal domain complexed with PAN-Rpt5C chimera
要素
  • Probable 26S proteasome regulatory subunit p27
  • Proteasome-activating nucleotidase, 26S protease regulatory subunit 6A
キーワードHYDROLASE/CHAPERONE / Four-helix bundle / Proteasome ATPase subunit / Proteasome assembly chaperone / ATP Binding / HYDROLASE-CHAPERONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome-activating nucleotidase complex / proteasome regulatory particle assembly / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 ...proteasome-activating nucleotidase complex / proteasome regulatory particle assembly / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein unfolding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / Ub-specific processing proteases / proteasomal protein catabolic process / Neutrophil degranulation / proteasome complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1710 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 9 / Nas2, N-terminal / Nas2 N_terminal domain / Proteasome-activating nucleotidase PAN / : / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Helix Hairpins ...Helix Hairpins - #1710 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 9 / Nas2, N-terminal / Nas2 N_terminal domain / Proteasome-activating nucleotidase PAN / : / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Helix Hairpins / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / PDZ domain / Helix non-globular / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / Special / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 26S proteasome regulatory subunit 6A / Probable 26S proteasome regulatory subunit p27 / Proteasome-activating nucleotidase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Satoh, T. / Saeki, Y. / Hiromoto, T. / Wang, Y.-H. / Uekusa, Y. / Yagi, H. / Yoshihara, H. / Yagi-Utsumi, M. / Mizushima, T. / Tanaka, K. / Kato, K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural basis for proteasome formation controlled by an assembly chaperone nas2.
著者: Satoh, T. / Saeki, Y. / Hiromoto, T. / Wang, Y.H. / Uekusa, Y. / Yagi, H. / Yoshihara, H. / Yagi-Utsumi, M. / Mizushima, T. / Tanaka, K. / Kato, K.
履歴
登録2013年8月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月16日Group: Database references
改定 1.22017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome-activating nucleotidase, 26S protease regulatory subunit 6A
B: Probable 26S proteasome regulatory subunit p27
C: Proteasome-activating nucleotidase, 26S protease regulatory subunit 6A
D: Probable 26S proteasome regulatory subunit p27
E: Proteasome-activating nucleotidase, 26S protease regulatory subunit 6A
F: Probable 26S proteasome regulatory subunit p27
G: Proteasome-activating nucleotidase, 26S protease regulatory subunit 6A
H: Probable 26S proteasome regulatory subunit p27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,56912
ポリマ－175,5408
非ポリマー2,0294
水00
1
A: Proteasome-activating nucleotidase, 26S protease regulatory subunit 6A
B: Probable 26S proteasome regulatory subunit p27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3923
ポリマ－43,8852
非ポリマー5071
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area16860 Å2
手法PISA
2
C: Proteasome-activating nucleotidase, 26S protease regulatory subunit 6A
D: Probable 26S proteasome regulatory subunit p27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3923
ポリマ－43,8852
非ポリマー5071
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area16810 Å2
手法PISA
3
E: Proteasome-activating nucleotidase, 26S protease regulatory subunit 6A
F: Probable 26S proteasome regulatory subunit p27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3923
ポリマ－43,8852
非ポリマー5071
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2200 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area16520 Å2
手法PISA
4
G: Proteasome-activating nucleotidase, 26S protease regulatory subunit 6A
H: Probable 26S proteasome regulatory subunit p27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3923
ポリマ－43,8852
非ポリマー5071
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2280 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area16670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.63, 110.63, 251.94
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質
Proteasome-activating nucleotidase, 26S protease regulatory subunit 6A / PAN / Proteasomal ATPase / Proteasome regulatory ATPase / Proteasome regulatory particle / Tat- ...PAN / Proteasomal ATPase / Proteasome regulatory ATPase / Proteasome regulatory particle / Tat-binding protein homolog 1 / TBP-1


分子量: 30023.271 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fusion protein of residues 125-309 FROM Proteasome-activating nucleotidase (PAN, UNP Q8U4H3), linker (EF), and residues 356-434 from 26S protease regulatory subunit 6A (Rpt5, UNP P33297).
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: DSM 3638, S288c
遺伝子: pan, PF0115, O3258, RPT5, YOR117W, YOR3258W, YTA1
プラスミド: pET-28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3) / 参照: UniProt: Q8U4H3, UniProt: P33297
#2: タンパク質
Probable 26S proteasome regulatory subunit p27 / Proteasome non-ATPase subunit 2


分子量: 13861.723 Da / 分子数: 4 / Fragment: N-terminal domain, UNP residues 1-120 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: NAS2, YIL007C / プラスミド: pCold-MBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3) / 参照: UniProt: P40555
#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 8% PEG 6000, 0.1M MES (pH6.0), 80mM MgCl2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月30日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→50 Å / Num. all: 15872 / Num. obs: 15849 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 110.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 28.1
反射 シェル解像度: 4→4.07 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.554 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 787 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WHK

3whk


解像度: 4→19.94 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.764 / SU ML: 0.47 / σ(F): 0.65 / 位相誤差: 29.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 768 4.97 %
Rwork0.233 --
all0.235 15461 -
obs0.235 15461 99.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 248.44 Å2 / Biso mean: 148.2997 Å2 / Biso min: 90.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10209 0 124 0 10333
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00310480
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.87614166
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0394013
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051649
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031822
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
4.0005-4.30650.33641650.2616284499
4.3065-4.73460.30461800.2331286999
4.7346-5.40780.29921450.23372931100
5.4078-6.76870.3351400.2718295499
6.7687-19.94010.23251380.2094309599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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