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- PDB-3w9t: pore-forming CEL-III -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w9t
タイトルpore-forming CEL-III
要素Hemolytic lectin CEL-III
キーワードTOXIN / Hemolytic lectin / Pore forming toxin
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of erythrocyte aggregation / melibiose binding / cell killing / N-acetylgalactosamine binding / polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucose binding / disruption of plasma membrane integrity in another organism / hemolysis in another organism / lactose binding / galactose binding ...positive regulation of erythrocyte aggregation / melibiose binding / cell killing / N-acetylgalactosamine binding / polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucose binding / disruption of plasma membrane integrity in another organism / hemolysis in another organism / lactose binding / galactose binding / protein O-linked glycosylation / protein homooligomerization / antibacterial humoral response / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / calcium ion binding / magnesium ion binding / Golgi apparatus / extracellular space
類似検索 - 分子機能
hemolytic lectin cel-iii, domain 3 / Hemolytic lectin CEL-III, C-terminal domain / Hemolytic lectin CEL-III, C-terminal domain superfamily / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) ...hemolytic lectin cel-iii, domain 3 / Hemolytic lectin CEL-III, C-terminal domain / Hemolytic lectin CEL-III, C-terminal domain superfamily / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
lactulose / Galactose/N-acetylgalactosamine-binding lectin CEL-III
類似検索 - 構成要素
生物種Cucumaria echinata (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Unno, H. / Goda, S. / Hatakeyama, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Hemolytic lectin CEL-III heptamer reveals its transmembrane pore-formation mechanism
著者: Unno, H. / Goda, S. / Hatakeyama, T.
履歴
登録2013年4月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月21日Group: Other
改定 2.02018年7月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Non-polymer description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / entity_src_nat / pdbx_distant_solvent_atoms / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_fragment / _entity.pdbx_mutation / _entity_src_nat.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_end_seq_num / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_beg
改定 3.02019年12月25日Group: Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / pdbx_struct_mod_residue / struct_conn
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 4.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 4.12024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemolytic lectin CEL-III
C: Hemolytic lectin CEL-III
G: Hemolytic lectin CEL-III
B: Hemolytic lectin CEL-III
F: Hemolytic lectin CEL-III
E: Hemolytic lectin CEL-III
D: Hemolytic lectin CEL-III
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)346,934102
ポリマ－332,1657
非ポリマー14,76995
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area36080 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area124050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)219.800, 228.650, 133.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.13, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.715623, -0.681754, 0.15197), (0.682308, 0.635745, -0.360949), (0.149465, 0.361994, 0.92012)71.19553, -54.07935, -40.51479
3given(0.678702, 0.722479, 0.131865), (-0.720887, 0.621072, 0.307557), (0.140306, -0.303799, 0.942348)-8.93051, 101.91695, 3.64025
4given(0.006637, 0.874369, 0.485217), (-0.889714, -0.216333, 0.402006), (0.45647, -0.434372, 0.776502)55.22257, 172.51936, -25.34215
5given(-0.562523, 0.386421, 0.730922), (-0.408928, -0.898388, 0.160243), (0.718572, -0.208754, 0.663382)148.05255, 160.72713, -66.96054
6given(-0.543318, -0.395233, 0.740673), (0.382098, -0.901991, -0.201028), (0.747534, 0.173787, 0.641086)192.59212, 74.26899, -94.74038
7given(-0.010275, -0.875096, 0.483841), (0.874593, -0.242431, -0.419897), (0.484748, 0.418849, 0.767844)165.11728, -19.32623, -79.9135

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要素

#1: タンパク質
Hemolytic lectin CEL-III


分子量: 47452.164 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Cucumaria echinata (無脊椎動物) / 参照: UniProt: Q868M7*PLUS
#2: 多糖...
beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-fructofuranose / lactulose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: Water retention / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: lactulose
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DFrufb2-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[ha122h-2b_2-5][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Fruf]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.2
詳細: 30% PEG400, 0.1M CdCl2, 0.1M sodium acetate, 10mM CaCl2, 0.1M lactulose, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月12日
放射モノクロメーター: Si (111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→53.5 Å / Num. obs: 113863 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.411 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXモデル構築
REFMAC5.7.0029精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 2.9→48.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 37.412 / SU ML: 0.311 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.039 / ESU R Free: 0.383 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27305 5691 5 %RANDOM
Rwork0.23942 ---
obs0.24108 107985 98.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 80.149 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.64 Å20 Å20.1 Å2
2--0.39 Å20 Å2
3----0.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→48.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23191 0 909 75 24175
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0224590
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5951.9833546
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.65153017
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.53625.4821162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.109153836
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.85415126
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1340.23812
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02118368
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 420 -
Rwork0.339 7991 -
obs--99.14 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3767-0.4276-0.12850.75940.15710.3207-0.1173-0.03770.09450.16320.1254-0.00320.0948-0.0952-0.00810.15890.09190.03530.27350.00440.106783.3228105.9592-14.6935
20.33270.0288-0.20820.2799-0.08830.3092-0.05920.0121-0.1527-0.0268-0.00520.0620.1365-0.16240.06430.2179-0.12170.090.28010.03930.149263.503933.6309-5.4994
30.80530.14720.05870.72230.37120.3595-0.12530.00380.3946-0.21510.0610.1487-0.11910.01750.06430.28260.0023-0.03260.13930.02710.215121.2997103.2956-32.6771
40.3954-0.25850.02440.38580.0530.1665-0.1538-0.0434-0.17260.04150.08680.20420.08-0.00590.0670.1856-0.00980.1060.26140.09420.165657.456775.2413-2.7634
50.94540.3261-0.11340.59440.24110.2088-0.25680.05220.0782-0.21650.22130.0646-0.00590.03950.03550.4533-0.03450.08210.37520.03270.0524142.700568.4932-42.0606
60.8101-0.0995-0.10350.35020.02420.0884-0.03270.0975-0.1468-0.0622-0.02650.02190.09670.07860.05920.33460.08810.0990.3376-0.0050.06131.847328.1256-37.226
70.23490.1665-0.08210.504-0.02540.2574-0.01860.0083-0.0877-0.0639-0.0633-0.09560.23470.03060.08190.30050.00160.07880.09990.00040.051296.508912.8579-21.073
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 432
2X-RAY DIFFRACTION1A1001 - 1013
3X-RAY DIFFRACTION2C1 - 432
4X-RAY DIFFRACTION2C1001 - 1013
5X-RAY DIFFRACTION3G1 - 432
6X-RAY DIFFRACTION3G501 - 513
7X-RAY DIFFRACTION4B1 - 432
8X-RAY DIFFRACTION4B501 - 514
9X-RAY DIFFRACTION5F1 - 432
10X-RAY DIFFRACTION5F501 - 513
11X-RAY DIFFRACTION6E1 - 432
12X-RAY DIFFRACTION6E501 - 514
13X-RAY DIFFRACTION7D1 - 432
14X-RAY DIFFRACTION7D501 - 513

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

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