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万見
- PDB-3w9h: Structural basis for the inhibition of bacterial multidrug exporters -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w9h
タイトルStructural basis for the inhibition of bacterial multidrug exporters
要素Acriflavine resistance protein B
キーワードMEMBRANE PROTEIN / AcrB / Efflux pump / Transporter / Multidrug efflux pump / AcrA / TolC / Inner Membrane / Transport protein
機能・相同性
機能・相同性情報


alkane transmembrane transporter activity / alkane transport / enterobactin transport / enterobactin transmembrane transporter activity / xenobiotic detoxification by transmembrane export across the cell outer membrane / periplasmic side of plasma membrane / efflux pump complex / bile acid transmembrane transporter activity / xenobiotic transport / bile acid and bile salt transport ...alkane transmembrane transporter activity / alkane transport / enterobactin transport / enterobactin transmembrane transporter activity / xenobiotic detoxification by transmembrane export across the cell outer membrane / periplasmic side of plasma membrane / efflux pump complex / bile acid transmembrane transporter activity / xenobiotic transport / bile acid and bile salt transport / efflux transmembrane transporter activity / xenobiotic transmembrane transporter activity / fatty acid transport / response to toxic substance / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Multidrug efflux transporter AcrB transmembrane fold / Multidrug efflux transporter AcrB transmembrane domain / Multidrug efflux transporter AcrB pore domain / Multidrug efflux transporter AcrB pore domain like / Multidrug efflux transporter AcrB pore domain / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain; DN and DC subdomains / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain; DN and DC subdomains / Hydrophobe/amphiphile efflux-1 HAE1 / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain, DN/DC subdomains / Acriflavin resistance protein ...Multidrug efflux transporter AcrB transmembrane fold / Multidrug efflux transporter AcrB transmembrane domain / Multidrug efflux transporter AcrB pore domain / Multidrug efflux transporter AcrB pore domain like / Multidrug efflux transporter AcrB pore domain / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain; DN and DC subdomains / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain; DN and DC subdomains / Hydrophobe/amphiphile efflux-1 HAE1 / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain, DN/DC subdomains / Acriflavin resistance protein / AcrB/AcrD/AcrF family / Alpha-Beta Plaits / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P9D / Multidrug efflux pump subunit AcrB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Sakurai, K. / Nagata, C. / Nakashima, R. / Yamaguchi, A.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Structural basis for the inhibition of bacterial multidrug exporters
著者: Nakashima, R. / Sakurai, K. / Yamasaki, S. / Hayashi, K. / Nagata, C. / Hoshino, K. / Onodera, Y. / Nishino, K. / Yamaguchi, A.
履歴
登録2013年4月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月7日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acriflavine resistance protein B
B: Acriflavine resistance protein B
C: Acriflavine resistance protein B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)335,9024
ポリマ－335,2093
非ポリマー6941
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18460 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area115180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)226.279, 134.160, 162.202
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.830, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Acriflavine resistance protein B


分子量: 111736.180 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 1-1033 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: acrB, acrE, b0462, JW0451 / プラスミド: pUC118 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31224
#2: 化合物 ChemComp-P9D / [{2-[({[(3R)-1-{8-[(4-tert-butyl-1,3-thiazol-2-yl)carbamoyl]-4-oxo-3-[(E)-2-(1H-tetrazol-5-yl)ethenyl]-4H-pyrido[1,2-a]pyrimidin-2-yl}piperidin-3-yl]oxy}carbonyl)amino]ethyl}(dimethyl)ammonio]acetate


分子量: 693.776 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H39N11O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.19 % / Mosaicity: 0.698 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 20mM sodium phosphate, 100mM NaCl, 14% PEG 4000, 32ug/ml ABI-PP, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→50 Å / Num. obs: 89374 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 1.336 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3.05-3.13.40.62244260.93197.8
3.1-3.163.40.50644390.94198.1
3.16-3.223.40.39644770.962197.9
3.22-3.293.40.33245080.998198
3.29-3.363.40.27744551.062198.3
3.36-3.433.40.22244451.129197.9
3.43-3.523.40.19244831.218198.1
3.52-3.623.40.15344631.211198.2
3.62-3.723.40.12844801.401198.2
3.72-3.843.40.10444981.335198.5
3.84-3.983.40.0944921.499198.3
3.98-4.143.40.07244741.522198.5
4.14-4.333.40.05944931.622198.2
4.33-4.563.50.04945241.746198.6
4.56-4.843.60.04344931.674198.6
4.84-5.213.60.03945411.562198.9
5.21-5.743.70.03845831.41199.7
5.74-6.573.70.03545981.404199.7
6.57-8.273.70.02745841.43199.4
8.27-503.30.02339181.548183.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.39 Å42.67 Å
Translation3.39 Å42.67 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2V50

2v50


解像度: 3.05→43.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / WRfactor Rfree: 0.2832 / WRfactor Rwork: 0.206 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.6837 / SU B: 25.799 / SU ML: 0.444 / SU Rfree: 0.5282 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.528 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3168 4430 5 %RANDOM
Rwork0.2313 ---
obs0.2356 88240 96.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 233.73 Å2 / Biso mean: 105.2331 Å2 / Biso min: 29.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0 Å20.03 Å2
2---0.02 Å2-0 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.05→43.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23550 0 49 15 23614
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01924053
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6791.97132672
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.00853096
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.93124.537939
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.621154041
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.23215111
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.23840
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02117864
LS精密化 シェル解像度: 3.047→3.126 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.403 312 -
Rwork0.348 5908 -
all-6220 -
obs--92.49 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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