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- PDB-3w9e: Structure of Human Monoclonal Antibody E317 Fab Complex with HSV-2 gD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w9e
タイトルStructure of Human Monoclonal Antibody E317 Fab Complex with HSV-2 gD
要素
  • (Antibody Fab ...) x 2
  • Envelope glycoprotein D
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM (ウイルス性) / IgG fold / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex (ウイルス性)
機能・相同性
機能・相同性情報


entry receptor-mediated virion attachment to host cell / membrane => GO:0016020 / symbiont entry into host cell / エンベロープ (ウイルス) / virion membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycoprotein D; Chain: A; / Glycoprotein D; Chain: A; - #10 / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Distorted Sandwich / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein D
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 2 (ヘルペスウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lee, C.C. / Lin, L.L. / Wang, A.H.J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Structural basis for the antibody neutralization of herpes simplex virus
著者: Lee, C.C. / Lin, L.L. / Chan, W.E. / Ko, T.P. / Lai, J.S. / Wang, A.H.J.
履歴
登録2013年4月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references / Other
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年4月28日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 2.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Envelope glycoprotein D
A: Antibody Fab heavy chain
B: Antibody Fab light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,8605
ポリマ－80,8903
非ポリマー9702
水4,540252
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6410 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area29360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.029, 91.087, 141.537
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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抗体 , 2種, 2分子 AB

#2: 抗体 Antibody Fab heavy chain


分子量: 23618.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pTCAE8 / Cell (発現宿主): Mammalian cell / 細胞株 (発現宿主): PER.C6 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 Antibody Fab light chain


分子量: 23133.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pTCAE8 / Cell (発現宿主): Mammalian cell / 細胞株 (発現宿主): PER.C6 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

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タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 253分子 C

#1: タンパク質 Envelope glycoprotein D / gD


分子量: 34138.055 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-300 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 2 (ヘルペスウイルス)
株: HG52 / 遺伝子: gD / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q69467
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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糖 , 2種, 2分子

#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.28 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.2
詳細: 30%(v/v) PEG 550MME, 0.1M Na HEPES, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 38408 / Num. obs: 37832 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 26.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1L2G, 3W9D

1l2g

3w9d


解像度: 2.3→29.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 7.353 / SU ML: 0.173 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.274 / ESU R Free: 0.226 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25544 1996 5 %RANDOM
Rwork0.20348 ---
all0.20613 ---
obs0.20613 37832 98.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.342 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.26 Å20 Å2-0 Å2
2---2.52 Å2-0 Å2
3----2.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5039 0 64 252 5355
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.025244
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024875
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3541.9797163
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8753.00211241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3585650
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.62623.663202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.75915823
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6181528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2822
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215843
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021147
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 128 -
Rwork0.279 2707 -
obs--97.32 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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