+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3w6x | ||||||
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Title | Yeast N-acetyltransferase Mpr1 in complex with CHOP | ||||||
Components | MPR1 protein | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / detoxification of L-azetidine-2-carboxylate / antioxidant enzyme | ||||||
Function / homology | Function and homology information L-glutamate-5-semialdehyde N-acetyltransferase / azetidine-2-carboxylic acid acetyltransferase activity / proline catabolic process / arginine biosynthetic process / mitochondrion / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.299 Å | ||||||
Authors | Nasuno, R. / Hirano, Y. / Itoh, T. / Hakoshima, T. / Hibi, T. / Takagi, H. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2013 Title: Structural and functional analysis of the yeast N-acetyltransferase Mpr1 involved in oxidative stress tolerance via proline metabolism Authors: Nasuno, R. / Hirano, Y. / Itoh, T. / Hakoshima, T. / Hibi, T. / Takagi, H. #1: Journal: Acta Crystallogr.,Sect.F / Year: 2009 Title: Crystallization and preliminary crystallographic analysis of N-acetyltransferase Mpr1 from Saccharomyces cerevisiae Authors: Hibi, T. / Yamamoto, H. / Nakamura, G. / Takagi, H. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3w6x.cif.gz | 1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3w6x.ent.gz | 857.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3w6x.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3w6x_validation.pdf.gz | 3.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3w6x_full_validation.pdf.gz | 3.1 MB | Display | |
Data in XML | 3w6x_validation.xml.gz | 98.3 KB | Display | |
Data in CIF | 3w6x_validation.cif.gz | 133.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w6/3w6x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w6/3w6x | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3w6sC 3w91SC C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 26256.924 Da / Num. of mol.: 12 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Strain: sigma1278b / Gene: MPR1 / Plasmid: pQE2 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): SG13009 References: UniProt: E9P8D2, Transferases; Acyltransferases; Transferring groups other than aminoacyl groups #2: Chemical | ChemComp-HZP / ( #3: Chemical | ChemComp-P6G / #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.36 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: 23%(w/v) PEG 3350, 0.1M bis-tris, 0.2M MgCl2, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: BL-17A / Wavelength: 0.98508 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 270 / Detector: CCD / Date: Nov 1, 2010 |
Radiation | Monochromator: Si(111) double crystal monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98508 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.299→56.945 Å / Num. obs: 134196 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 42.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 8 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.42 Å / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.453 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 19509 / % possible all: 98.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 3W91 Resolution: 2.299→56.945 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / FOM work R set: 0.855 / SU ML: 0.24 / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 1.35 / Phase error: 22.11 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 91.32 Å2 / Biso mean: 38.2042 Å2 / Biso min: 15.04 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.2645 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.299→56.945 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: -3.784 Å / Origin y: 6.815 Å / Origin z: -3.047 Å
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Refinement TLS group |
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