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- PDB-3w1s: Crystal structure of Saccharomyces cerevisiae Atg12-Atg5 conjugat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w1s
タイトルCrystal structure of Saccharomyces cerevisiae Atg12-Atg5 conjugate bound to the N-terminal domain of Atg16
要素
  • Autophagy protein 16
  • Autophagy protein 5
  • Ubiquitin-like protein ATG12
キーワードLIGASE / Ubiquitin fold / E3-like / Atg3 binding / Isopeptide bond between Atg12 Gly186 and Atg5 Lys149
機能・相同性
機能・相同性情報


Receptor Mediated Mitophagy / cargo receptor ligand activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex / vacuole-isolation membrane contact site / phagophore / cellular response to potassium ion starvation / Macroautophagy / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / glycophagy / transferase complex ...Receptor Mediated Mitophagy / cargo receptor ligand activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex / vacuole-isolation membrane contact site / phagophore / cellular response to potassium ion starvation / Macroautophagy / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / glycophagy / transferase complex / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / autophagosome organization / nucleophagy / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / phagophore assembly site / cellular response to nitrogen starvation / autophagy of mitochondrion / autophagosome membrane / autophagosome assembly / autophagosome maturation / mitophagy / enzyme activator activity / autophagosome / macroautophagy / autophagy / protein tag activity / protein-macromolecule adaptor activity / hydrolase activity / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like protein Atg12 / Ubiquitin-like autophagy protein Apg12 / Autophagy protein Apg5, helix rich domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #620 / Autophagy-related protein 5 / Autophagy protein Atg5, helix rich domain / Autophagy protein Atg5, UblA domain / : / : / : ...Ubiquitin-like protein Atg12 / Ubiquitin-like autophagy protein Apg12 / Autophagy protein Apg5, helix rich domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #620 / Autophagy-related protein 5 / Autophagy protein Atg5, helix rich domain / Autophagy protein Atg5, UblA domain / : / : / : / Autophagy protein ATG5, UblB domain / Autophagy protein ATG5, alpha-helical bundle region / Autophagy protein ATG5, UblA domain / Autophagy-related protein 16 domain / Autophagy protein 16 (ATG16) / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-like protein ATG12 / Autophagy protein 16 / Autophagy protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Noda, N.N. / Fujioka, Y. / Hanada, T. / Ohsumi, Y. / Inagaki, F.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2013
タイトル: Structure of the Atg12-Atg5 conjugate reveals a platform for stimulating Atg8-PE conjugation
著者: Noda, N.N. / Fujioka, Y. / Hanada, T. / Ohsumi, Y. / Inagaki, F.
履歴
登録2012年11月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Autophagy protein 5
B: Autophagy protein 16
C: Ubiquitin-like protein ATG12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7543
ポリマ－48,7543
非ポリマー00
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Autophagy protein 5
B: Autophagy protein 16
C: Ubiquitin-like protein ATG12

A: Autophagy protein 5
B: Autophagy protein 16
C: Ubiquitin-like protein ATG12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,5096
ポリマ－97,5096
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area9900 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area31400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.149, 106.084, 143.071
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Autophagy protein 5


分子量: 32620.820 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-284 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: APG5, ATG5, Atg5(amino acids 1-284), P2601, YPL149W
プラスミド: pACYC184 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12380
#2: タンパク質・ペプチド Autophagy protein 16 / Cytoplasm to vacuole targeting protein 11 / SAP18 homolog


分子量: 5792.501 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-46 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: APG15, APG16, ATG16, Atg16(amino acids 1-46), CVT11, SAP18, YM8520.08C, YMR159C
プラスミド: pGEX6p / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q03818
#3: タンパク質 Ubiquitin-like protein ATG12 / Autophagy-related protein 12


分子量: 10341.172 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 100-186 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: APG12, ATG12, Atg12(amino acids 100-186), YBR1506, YBR217W
プラスミド: pACYC184 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P38316
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 12% PEG10000, 0.5M potassium thiocyanate, 0.1M ADA, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→42.6 Å / Num. all: 17196 / Num. obs: 17173 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 53.8 Å2 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 7.4 % / Num. unique all: 1691 / Rsym value: 0.303 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DYM, 1WZ3

2dym

1wz3


解像度: 2.6→42.6 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 167335.04 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 1679 10 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.231 16822 97.9 %-
all-17183 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.3649 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.38 Å20 Å20 Å2
2---5.38 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→42.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2868 0 0 27 2895
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.51.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.562
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.872.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 247 9.5 %
Rwork0.31 2345 -
obs-2592 91.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.paramcarbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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