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- PDB-3vyx: Structural insights into RISC assembly facilitated by dsRNA bindi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vyx
タイトルStructural insights into RISC assembly facilitated by dsRNA binding domains of human RNA helicase (DHX9)
要素
  • ATP-dependent RNA helicase A
  • RNA (5'-R(P*GP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*C)-3')
キーワードHYDROLASE/RNA / protein-dsRNA complex / dsRBD fold / dsRNA binding / protein-protein interaction / HYDROLASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / 3'-5' DNA/RNA helicase activity / CRD-mediated mRNA stability complex / regulation of cytoplasmic translation / regulatory region RNA binding / positive regulation of RNA export from nucleus / DNA-templated viral transcription / positive regulation of viral transcription / triplex DNA binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity ...single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / 3'-5' DNA/RNA helicase activity / CRD-mediated mRNA stability complex / regulation of cytoplasmic translation / regulatory region RNA binding / positive regulation of RNA export from nucleus / DNA-templated viral transcription / positive regulation of viral transcription / triplex DNA binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / RISC complex binding / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / protein localization to cytoplasmic stress granule / G-quadruplex DNA unwinding / nucleoside triphosphate diphosphatase activity / nuclear stress granule / positive regulation of interleukin-18 production / perichromatin fibrils / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / 3'-5' RNA helicase activity / alternative mRNA splicing, via spliceosome / RNA secondary structure unwinding / RISC-loading complex / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / RISC complex assembly / regulation of mRNA processing / regulation of defense response to virus by host / importin-alpha family protein binding / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / positive regulation of response to cytokine stimulus / siRNA binding / positive regulation of cytoplasmic translation / positive regulation of innate immune response / RISC complex / sequence-specific mRNA binding / RNA polymerase binding / DNA duplex unwinding / 3'-5' DNA helicase activity / cellular response to exogenous dsRNA / pyroptotic inflammatory response / RNA polymerase II complex binding / DNA replication origin binding / positive regulation of interferon-alpha production / mRNA transport / positive regulation of interferon-beta production / DNA helicase activity / positive regulation of DNA repair / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / mRNA Splicing - Major Pathway / positive regulation of DNA replication / promoter-specific chromatin binding / DNA-templated transcription termination / transcription coregulator activity / PKR-mediated signaling / chromatin DNA binding / positive regulation of inflammatory response / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / positive regulation of interleukin-6 production / osteoblast differentiation / RNA stem-loop binding / positive regulation of tumor necrosis factor production / double-stranded RNA binding / positive regulation of fibroblast proliferation / actin cytoskeleton / rhythmic process / ribosome binding / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / protein-containing complex assembly / DNA replication / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / RNA helicase activity / transcription coactivator activity / single-stranded RNA binding / nuclear body / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / inflammatory response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / innate immune response / mRNA binding / centrosome / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DHX9, first double-stranded RNA binding domain / DHX9, second double-stranded RNA binding domain / DHX9, DEXH-box helicase domain / : / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation ...DHX9, first double-stranded RNA binding domain / DHX9, second double-stranded RNA binding domain / DHX9, DEXH-box helicase domain / : / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Double Stranded RNA Binding Domain / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / ATP-dependent RNA helicase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Yuan, Y.A. / Fu, Q.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2013
タイトル: Structural insights into RISC assembly facilitated by dsRNA-binding domains of human RNA helicase A (DHX9).
著者: Fu, Q. / Yuan, Y.A.
履歴
登録2012年10月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年3月20日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent RNA helicase A
B: RNA (5'-R(P*GP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*C)-3')
C: RNA (5'-R(P*GP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*C)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4913
ポリマ－19,4913
非ポリマー00
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1960 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area9110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.198, 63.198, 107.617
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase A / RHA / DEAH box protein 9 / Leukophysin / LKP / Nuclear DNA helicase II / NDH II


分子量: 13076.770 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 152-264 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DHX9, DDX9, LKP, NDH2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08211, RNA helicase
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(P*GP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*C)-3')


分子量: 3206.980 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence is synthesized in vitro.
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O / 詳細: This sequence is synthesized in vitro.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 4000, KNO3, Tris, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→50 Å / Num. all: 9800 / Num. obs: 9800 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 13.8 % / Rsym value: 0.095
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 12.5 % / Rsym value: 0.322 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UIL

1uil


解像度: 2.29→41.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 11.204 / SU ML: 0.143 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.235 / ESU R Free: 0.222 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26312 497 4.8 %RANDOM
Rwork0.1931 ---
obs0.19639 9800 99.87 %-
all-9800 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.826 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.29 Å20 Å20 Å2
2--1.29 Å20 Å2
3----2.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→41.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数765 432 0 82 1279
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0211260
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7152.3771796
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.694594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.24523.540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.33715140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.845156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2210
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02803
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.2485
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2860.2835
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1930.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1330.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2130.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9591.5480
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5242740
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.93231042
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6984.51056
LS精密化 シェル解像度: 2.294→2.354 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 38 -
Rwork0.218 696 -
obs--99.06 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.98030.32370.98911.436-0.92496.3012-0.06840.06180.01720.38510.14060.1412-0.3765-0.1047-0.07220.02590.04670.0216-0.12440.0159-0.03338.1503-14.1253-12.1455
20.0044-0.00290.0980.587-0.12252.19910.23960.13810.1469-0.12330.20960.04580.414-0.5608-0.44920.0147-0.03370.01670.05820.1159-0.0226-1.1128-30.3301-5.1455
31.6699-0.7089-0.00561.9038-0.99351.9420.133-0.10630.1020.4210.22140.11250.1896-0.2084-0.3544-0.00040.06540.0748-0.00040.092-0.04350.1087-30.8968-2.0893
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A169 - 263
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 10
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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