[日本語] English
万見
- PDB-3vyw: Crystal structure of MNMC2 from Aquifex Aeolicus -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vyw
タイトルCrystal structure of MNMC2 from Aquifex Aeolicus
要素MNMC2
キーワードTRANSFERASE / tRNA wobble uridine / modification enzyme / genetic code / 5-methylaminomethyl-2-thiouridine / methyltransferase / 2-codon sets / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on the CH-NH group of donors
類似検索 - 分子機能
Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1180 / MnmC-like methyltransferase / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZAMIDINE / S-ADENOSYLMETHIONINE / MnmC-like methyltransferase domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Shibata, R. / Bessho, Y. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Characterization and structure of the Aquifex aeolicus protein DUF752: a bacterial tRNA-methyltransferase (MnmC2) functioning without the usually fused oxidase domain (MnmC1).
著者: Kitamura, A. / Nishimoto, M. / Sengoku, T. / Shibata, R. / Jager, G. / Bjork, G.R. / Grosjean, H. / Yokoyama, S. / Bessho, Y.
履歴
登録2012年10月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2012年10月17日ID: 2E58
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月7日Group: Database references
改定 1.22022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MNMC2
B: MNMC2
C: MNMC2
D: MNMC2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,58810
ポリマ－144,7544
非ポリマー1,8346
水2,630146
1
A: MNMC2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5872
ポリマ－36,1881
非ポリマー3981
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: MNMC2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7073
ポリマ－36,1881
非ポリマー5192
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: MNMC2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7073
ポリマ－36,1881
非ポリマー5192
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: MNMC2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5872
ポリマ－36,1881
非ポリマー3981
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.487, 107.581, 117.711
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.718633, 0.568535, 0.400418), (-0.466047, -0.033597, 0.884122), (0.516107, -0.821973, 0.24082)1.63527, 31.83657, -24.15404
3given(0.996328, 0.027091, 0.081225), (0.084011, -0.12607, -0.988458), (-0.016538, 0.991651, -0.127883)5.18553, -29.32364, -20.05104
4given(0.688412, -0.485075, 0.539251), (-0.50013, -0.855915, -0.131455), (0.525319, -0.179201, -0.831822)-21.76697, 4.1872, -68.57616

-
要素

#1: タンパク質
MNMC2


分子量: 36188.395 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 株: VF5 / 遺伝子: aq_1980 / プラスミド: pET-11b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(de3) / 参照: UniProt: O67789
#2: 化合物
ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-BEN / BENZAMIDINE / ベンズアミジン


分子量: 120.152 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8N2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 3350, sodium acetate, benzamidine, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1901
2901
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSPring-8 BL41XU10.97923
シンクロトロンSPring-8 BL41XU20.97923,0.97952,0.97500
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2005年7月12日
ADSC QUANTUM 3152CCD2005年7月12日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979231
20.979521
30.9751
反射解像度: 2.49→45.39 Å / Num. obs: 47040 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 40.6 Å2
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 4689 / Rsym value: 0.295 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.49→45.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.042 / ESU R Free: 0.317 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25452 2272 4.9 %RANDOM
Rwork0.19134 ---
obs0.19453 43644 96.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.096 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.49→45.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10068 0 126 146 10340
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0280.01910421
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1232.01414045
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.47251214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.1123.221475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg25.443151971
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.8891587
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1680.21536
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0160.0217701
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.489→2.554 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.412 132 -
Rwork0.299 2788 -
obs--84.2 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る