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- PDB-3vx7: Crystal structure of Kluyveromyces marxianus Atg7NTD-Atg10 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vx7
タイトルCrystal structure of Kluyveromyces marxianus Atg7NTD-Atg10 complex
要素
  • E1
  • E2
キーワードLIGASE / ubiquitin conjugation / E1-E2 complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-like protein transferase activity / phagophore assembly site membrane / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / autophagy / protein transport
類似検索 - 分子機能
Yope Regulator; Chain: A, - #50 / Ubiquitin-like-conjugating enzyme Atg3/Atg10 / Autophagocytosis associated protein, active-site domain / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal, subdomain 1 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal, subdomain 2 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7 N-terminus / Yope Regulator; Chain: A, / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E1 / Ubiquitin-like-conjugating enzyme ATG10
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces marxianus (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Yamaguchi, M. / Matoba, K. / Sawada, R. / Fujioka, Y. / Nakatogawa, H. / Yamamoto, H. / Kobashigawa, Y. / Hoshida, H. / Akada, R. / Ohsumi, Y. ...Yamaguchi, M. / Matoba, K. / Sawada, R. / Fujioka, Y. / Nakatogawa, H. / Yamamoto, H. / Kobashigawa, Y. / Hoshida, H. / Akada, R. / Ohsumi, Y. / Noda, N.N. / Inagaki, F.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Noncanonical recognition and UBL loading of distinct E2s by autophagy-essential Atg7.
著者: Yamaguchi, M. / Matoba, K. / Sawada, R. / Fujioka, Y. / Nakatogawa, H. / Yamamoto, H. / Kobashigawa, Y. / Hoshida, H. / Akada, R. / Ohsumi, Y. / Noda, N.N. / Inagaki, F.
履歴
登録2012年9月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E1
B: E2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9522
ポリマ－49,9522
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1660 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area20270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)185.935, 185.935, 185.935
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number213
Space group name H-MP4132

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要素

#1: タンパク質 E1


分子量: 32213.869 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces marxianus (酵母) / プラスミド: pGBHPS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: L7MTK3*PLUS
#2: タンパク質 E2


分子量: 17738.104 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces marxianus (酵母) / プラスミド: pGEX6P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: W0TH64*PLUS
配列の詳細SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR EACH CHAIN DOES NOT CURRENTLY EXIST.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 0.8M sodium phosphate, 0.7M potassium phosphate, 0.2M lithium sulfate, 0.1M CHES, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月8日
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→49.69 Å / Num. all: 18726 / Num. obs: 18382 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.5 % / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 24.1
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 9.6 % / Mean I/σ(I) obs: 9.1 / Rsym value: 0.386 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
CNS1.3精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3VX6

3vx6


解像度: 3.2→49.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 215793.01 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 1641 10 %RANDOM
Rwork0.249 ---
all0.253 18710 --
obs0.249 16465 88 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 63.718 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 91.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.44 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.7 Å0.6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→49.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3314 0 0 0 3314
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.351.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.422
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.732.5
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 251 10.1 %
Rwork0.331 2245 -
obs-2496 82.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.paramcarbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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