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- PDB-3vu7: Crystal structure of REV1-REV7-REV3 ternary complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vu7
タイトルCrystal structure of REV1-REV7-REV3 ternary complex
要素
  • DNA polymerase zeta catalytic subunit
  • DNA repair protein REV1
  • Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
キーワードREPLICATION / DNA polymerase / DNA replication / Translesion DNA synthesis / DNA damage tolerance / DNA repair
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / negative regulation of transcription regulatory region DNA binding / deoxycytidyl transferase activity / zeta DNA polymerase complex / positive regulation of isotype switching / positive regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / JUN kinase binding / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin ...somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / negative regulation of transcription regulatory region DNA binding / deoxycytidyl transferase activity / zeta DNA polymerase complex / positive regulation of isotype switching / positive regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / JUN kinase binding / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / error-free translesion synthesis / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / telomere maintenance in response to DNA damage / error-prone translesion synthesis / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / response to UV / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / actin filament organization / Translesion synthesis by POLI / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / regulation of cell growth / Termination of translesion DNA synthesis / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of protein catabolic process / spindle / DNA-templated DNA replication / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / double-strand break repair / site of double-strand break / chromosome / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA replication / cell division / nucleotide binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / Domain of unknown function DUF4683 / Domain of unknown function (DUF4683) / DNA polymerase zeta catalytic subunit / : / DNA polymerase zeta catalytic subunit, N-terminal ...DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / Domain of unknown function DUF4683 / Domain of unknown function (DUF4683) / DNA polymerase zeta catalytic subunit / : / DNA polymerase zeta catalytic subunit, N-terminal / Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A / HORMA domain / DNA repair protein Rev1 / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / : / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / DNA polymerase delta catalytic subunit-like, N-terminal domain / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / : / DNA polymerase-iota, thumb domain / DNA polymerase family B, thumb domain / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / impB/mucB/samB family C-terminal domain / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / UmuC domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain superfamily / impB/mucB/samB family / UmuC domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase zeta catalytic subunit / DNA repair protein REV1 / Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kikuchi, S. / Hara, K. / Shimizu, T. / Sato, M. / Hashimoto, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structural basis of recruitment of DNA polymerase [zeta] by interaction between REV1 and REV7 proteins
著者: Kikuchi, S. / Hara, K. / Shimizu, T. / Sato, M. / Hashimoto, H.
履歴
登録2012年6月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月13日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: DNA repair protein REV1
C: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
Z: DNA polymerase zeta catalytic subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8293
ポリマ－45,8293
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3430 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area15780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.070, 75.070, 123.307
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein REV1 / Alpha integrin-binding protein 80 / AIBP80 / Rev1-like terminal deoxycytidyl transferase


分子量: 14095.096 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1140-1251 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: REV1, REV1L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UBZ9, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: タンパク質 Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B / Mitotic arrest deficient 2-like protein 2 / MAD2-like protein 2 / REV7 homolog / hREV7


分子量: 26101.236 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAD2L2, MAD2B, REV7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UI95
#3: タンパク質 DNA polymerase zeta catalytic subunit / Protein reversionless 3-like / REV3-like / hREV3


分子量: 5632.319 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1847-1898 / Mutation: R124A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: REV3L, POLZ, REV3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60673, DNA-directed DNA polymerase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.8 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器日付: 2012年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→65.01 Å / Num. obs: 10306

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.6.0117 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ABD

3abd


解像度: 2.8→65.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 31.343 / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.345 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23853 493 4.8 %RANDOM
Rwork0.18888 ---
obs0.19132 9795 99.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 94.143 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.11 Å2-1.56 Å20 Å2
2---3.11 Å20 Å2
3---4.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→65.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2516 0 0 0 2516
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.022564
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7971.9733479
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8695307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.59225.304115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.93415479
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3881511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1310.2415
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211866
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.476 28 -
Rwork0.401 640 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.53630.10490.29172.3721-0.85611.00740.13830.2244-0.0965-0.09410.01330.01950.00330.1024-0.15160.4096-0.09680.10130.4788-0.03570.436-16.142713.19847.4649
220.2915-12.0841-4.59810.6329-0.08783.3787-0.7140.36881.8133-0.81051.0086-1.11431.232-1.0199-0.29450.6735-0.43630.11590.61840.15650.3956-14.474524.68111.0171
32.390.49110.6293.2024-0.19410.2364-0.13220.0656-0.3779-0.10830.1358-0.2651-0.0816-0.0099-0.00370.4774-0.01280.07780.3799-0.19560.5095-24.5464-13.1457-2.8863
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1C10 - 208
2X-RAY DIFFRACTION2Z1873 - 1893
3X-RAY DIFFRACTION3H1157 - 1250

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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