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- PDB-3vsk: Crystal structure of penicillin-binding protein 3 (PBP3) from met... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vsk
タイトルCrystal structure of penicillin-binding protein 3 (PBP3) from methicilin-resistant Staphylococcus aureus in the apo form.
要素Penicillin-binding protein 3
キーワードPENICILLIN-BINDING PROTEIN / penicillin-binding domain / Transpeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan L,D-transpeptidase activity / penicillin binding / membrane => GO:0016020 / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Penicillin-binding protein, N-terminal non-catalytic domain, head sub-domain / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Penicillin-binding protein, dimerisation domain / Penicillin-binding Protein dimerisation domain / Penicillin-binding protein, dimerisation domain superfamily / : / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase ...Penicillin-binding protein, N-terminal non-catalytic domain, head sub-domain / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Penicillin-binding protein, dimerisation domain / Penicillin-binding Protein dimerisation domain / Penicillin-binding protein, dimerisation domain superfamily / : / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Arc Repressor Mutant, subunit A / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Penicillin-binding protein 3 / Penicillin-binding protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.301 Å
データ登録者Yoshida, H. / Tame, J.R. / Park, S.Y.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Crystal Structures of Penicillin-Binding Protein 3 (PBP3) from Methicillin-Resistant Staphylococcus aureus in the Apo and Cefotaxime-Bound Forms.
著者: Yoshida, H. / Kawai, F. / Obayashi, E. / Akashi, S. / Roper, D.I. / Tame, J.R. / Park, S.Y.
履歴
登録2012年4月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Penicillin-binding protein 3
B: Penicillin-binding protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,2692
ポリマ－144,2692
非ポリマー00
水4,684260
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4360 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area54780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.419, 143.419, 189.359
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Penicillin-binding protein 3


分子量: 72134.734 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 46-691 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
株: MW2 / 遺伝子: pbp3, MW1504 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8NWC2, UniProt: A0A0H3K0B9*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 2.0M Ammonium sulfate, 0.5M Lithium chloride, 5% Glycerol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月15日 / 詳細: Si 111
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 85132 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
2.3-2.3830.4947754189.4
2.38-2.483.40.478120193.5
2.48-2.593.70.4418201194.7
2.59-2.734.20.3918425196.8
2.73-2.94.80.338533197.7
2.9-3.125.70.238657198.9
3.12-3.446.70.1458711199.3
3.44-3.937.80.0888741199.3
3.93-4.9580.088853199.1
4.95-508.80.0499137198.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.301→40.903 Å / SU ML: 0.79 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 位相誤差: 32.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3002 4274 5.02 %RANDOM
Rwork0.2609 ---
all0.2629 ---
obs0.2629 85097 96.81 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 65.648 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2861 Å20 Å2-0 Å2
2--0.2861 Å20 Å2
3----0.9764 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.301→40.903 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9890 0 0 260 10150
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0110053
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.46113541
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.2953883
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1071499
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071756
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3006-2.32670.40551210.4051243288
2.3267-2.35410.40541070.3946248389
2.3541-2.38280.36221340.3785246191
2.3828-2.4130.39911350.3658255293
2.413-2.44470.39291160.3473257093
2.4447-2.47820.35641520.3347260695
2.4782-2.51360.35081610.3359255194
2.5136-2.55110.36041300.3299260795
2.5511-2.5910.38651530.3145259295
2.591-2.63340.34651170.3113268996
2.6334-2.67880.34471400.3098264196
2.6788-2.72750.37021310.3028270698
2.7275-2.780.35911430.307270698
2.78-2.83670.32891370.3045269598
2.8367-2.89840.35991520.3104270098
2.8984-2.96580.37951310.2885274599
2.9658-3.03990.31431480.2777271999
3.0399-3.12210.34061590.2728275099
3.1221-3.21390.27721490.2691275099
3.2139-3.31760.31581620.2773271999
3.3176-3.43620.32351450.261278299
3.4362-3.57370.32191550.2487275399
3.5737-3.73620.26141510.2362276099
3.7362-3.9330.26441440.2192278299
3.933-4.17920.26951520.2135277899
4.1792-4.50150.26261460.1975280999
4.5015-4.95380.23281400.1939282199
4.9538-5.66910.30281660.2383280299
5.6691-7.13620.29851360.2619287599
7.1362-40.9090.23751610.243298798

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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