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万見
- PDB-3vr8: Mitochondrial rhodoquinol-fumarate reductase from the parasitic n... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vr8
タイトルMitochondrial rhodoquinol-fumarate reductase from the parasitic nematode Ascaris suum
要素
  • Cytochrome b-large subunit
  • Flavoprotein subunit of complex II
  • Iron-sulfur subunit of succinate dehydrogenase
  • Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / Ascaris suum / membrane protein / reductase / mitochondria membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / mitochondrial electron transport, succinate to ubiquinone / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding / tricarboxylic acid cycle / mitochondrial membrane / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding ...respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / mitochondrial electron transport, succinate to ubiquinone / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding / tricarboxylic acid cycle / mitochondrial membrane / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / mitochondrial inner membrane / heme binding / mitochondrion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, CybS / CybS, succinate dehydrogenase cytochrome B small subunit / succinate dehydrogenase protein domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit ...Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, CybS / CybS, succinate dehydrogenase cytochrome B small subunit / succinate dehydrogenase protein domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / : / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / 4Fe-4S dicluster domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 1 / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / FAD binding domain / Rhinovirus 14, subunit 4 / Alpha-helical ferredoxin / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EPH / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / MALONATE ION / Chem-RQX / IRON/SULFUR CLUSTER / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b large subunit, mitochondrial ...Chem-EPH / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / MALONATE ION / Chem-RQX / IRON/SULFUR CLUSTER / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b large subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit 1, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [rhodoquinone] flavoprotein subunit 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Ascaris suum (かいちゅう)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Shimizu, H. / Shiba, T. / Inaoka, D.K. / Osanai, A. / Kita, K. / Sakamoto, K. / Harada, S.
引用ジャーナル: J.Biochem. / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of mitochondrial quinol-fumarate reductase from the parasitic nematode Ascaris suum
著者: Shimizu, H. / Osanai, A. / Sakamoto, K. / Inaoka, D.K. / Shiba, T. / Harada, S. / Kita, K.
履歴
登録2012年4月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月17日Group: Atomic model
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flavoprotein subunit of complex II
B: Iron-sulfur subunit of succinate dehydrogenase
C: Cytochrome b-large subunit
D: Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial
E: Flavoprotein subunit of complex II
F: Iron-sulfur subunit of succinate dehydrogenase
G: Cytochrome b-large subunit
H: Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)288,92324
ポリマ－282,3228
非ポリマー6,60116
水00
1
A: Flavoprotein subunit of complex II
B: Iron-sulfur subunit of succinate dehydrogenase
C: Cytochrome b-large subunit
D: Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,46212
ポリマ－141,1614
非ポリマー3,3018
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21720 Å2
ΔGint-175 kcal/mol
Surface area42120 Å2
手法PISA
2
E: Flavoprotein subunit of complex II
F: Iron-sulfur subunit of succinate dehydrogenase
G: Cytochrome b-large subunit
H: Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,46212
ポリマ－141,1614
非ポリマー3,3018
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21530 Å2
ΔGint-175 kcal/mol
Surface area42400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.707, 129.090, 221.167
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Flavoprotein subunit of complex II / Rhodoquinol-fumarate reductase Fp subunit


分子量: 71304.055 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ascaris suum (かいちゅう) / Organelle: mitochondria / 参照: UniProt: Q33862
#2: タンパク質 Iron-sulfur subunit of succinate dehydrogenase / Rhodoquinol-fumarate reductase Ip subunit


分子量: 31673.951 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ascaris suum (かいちゅう) / Organelle: mitochondria / 参照: UniProt: O44074
#3: タンパク質 Cytochrome b-large subunit / Rhodoquinol-fumarate reductase CybL subunit


分子量: 21168.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ascaris suum (かいちゅう) / Organelle: mitochondria / 参照: UniProt: P92506
#4: タンパク質 Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial / CybS / Cytochrome b558 small subunit / Succinate-ubiquinone reductase membrane anchor subunit / ...CybS / Cytochrome b558 small subunit / Succinate-ubiquinone reductase membrane anchor subunit / Rhodoquinol-fumarate reductase CybS subunit


分子量: 17014.932 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ascaris suum (かいちゅう) / Organelle: mitochondria / 参照: UniProt: P92507

-
非ポリマー , 8種, 16分子

#5: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#6: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#7: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#8: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#9: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#10: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#11: 化合物 ChemComp-RQX / 2-amino-3-methoxy-6-methyl-5-[(2E)-3-methylhex-2-en-1-yl]cyclohexa-2,5-diene-1,4-dione


分子量: 263.332 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H21NO3
#12: 化合物 ChemComp-EPH / L-ALPHA-PHOSPHATIDYL-BETA-OLEOYL-GAMMA-PALMITOYL-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE


分子量: 709.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H68NO8P / コメント: リン脂質*YM

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: microdialysis / pH: 8.4
詳細: 15% (w/v) PEG 3350, 100mM Tris-HCl pH 8.4, 200mM NaCl, 1mM sodium malonate, 0.06% (w/v) C12E8, 0.04% (w/v) C12M, MICRODIALYSIS, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月5日 / 詳細: monochromator
放射モノクロメーター: double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 80093 / Num. obs: 79622 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.117 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.517 / Mean I/σ(I) obs: 1.26 / % possible all: 67.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZOY

1zoy


解像度: 2.81→48.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.902 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.839 / SU B: 20.231 / SU ML: 0.365 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.606 / ESU R Free: 0.416 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29717 4025 5 %RANDOM
Rwork0.23116 ---
obs0.23446 76011 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 96.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.66 Å20 Å20 Å2
2--0.35 Å20 Å2
3---0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→48.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17862 0 370 0 18232
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02218697
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6991.99125399
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.15252277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.76423.24784
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.059153111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.69715124
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.22743
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02114042
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5981.511346
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.138218246
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.42637351
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4444.57071
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.808→2.881 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.504 218 -
Rwork0.466 3732 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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