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万見
- PDB-3vpa: Staphylococcus aureus FtsZ apo-form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vpa
タイトルStaphylococcus aureus FtsZ apo-form
要素Cell division protein FtsZ
キーワードCELL CYCLE / FTSZ / GTP-BINDING / TUBULIN HOMOLOG / POLYMERIZATION / GTPASE / CELL DIVISION
機能・相同性
機能・相同性情報


division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / protein polymerization / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain ...Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division protein FtsZ
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.487 Å
データ登録者Matsui, T. / Yamane, J. / Mogi, N. / Yao, M. / Tanaka, I.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Structural reorganization of the bacterial cell-division protein FtsZ from Staphylococcus aureus
著者: Matsui, T. / Yamane, J. / Mogi, N. / Yamaguchi, H. / Takemoto, H. / Yao, M. / Tanaka, I.
履歴
登録2012年2月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein FtsZ
B: Cell division protein FtsZ
C: Cell division protein FtsZ
D: Cell division protein FtsZ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,4124
ポリマ－127,4124
非ポリマー00
水2,504139
1
A: Cell division protein FtsZ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8531
ポリマ－31,8531
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cell division protein FtsZ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8531
ポリマ－31,8531
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Cell division protein FtsZ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8531
ポリマ－31,8531
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Cell division protein FtsZ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8531
ポリマ－31,8531
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.485, 81.058, 225.520
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Cell division protein FtsZ


分子量: 31853.025 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 12-316 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
株: Mu50 / 遺伝子: ftsZ / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A029
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 1.0M Lithium chloride, 0.1M Sodium acetate, 30% PEG 6000, 0.34M Sodium Malonate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX325HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月17日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.487→50 Å / Num. all: 48314 / Num. obs: 47665 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 49.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.417 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOLREP位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VO9

3vo9


解像度: 2.487→35.489 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7921 / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2577 2154 4.52 %RANDOM
Rwork0.2097 ---
obs0.2119 47660 98.7 %-
all-48314 --
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.373 Å2 / ksol: 0.326 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 118.89 Å2 / Biso mean: 57.391 Å2 / Biso min: 17.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.1006 Å20 Å2-0 Å2
2--1.7574 Å20 Å2
3----0.6568 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.487→35.489 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8353 0 0 139 8492
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0098402
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.25611342
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0811388
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061503
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6683063
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4867-2.54450.37411240.30252761288590
2.5445-2.60810.31691320.269530273159100
2.6081-2.67860.34011480.263429923140100
2.6786-2.75740.35691180.266530523170100
2.7574-2.84640.35081760.271130163192100
2.8464-2.9480.361420.268430423184100
2.948-3.0660.34921310.243330553186100
3.066-3.20550.27571490.241830383187100
3.2055-3.37440.26691680.224430383206100
3.3744-3.58560.28921450.209130503195100
3.5856-3.86210.22551470.192231023249100
3.8621-4.25020.23171500.181330543204100
4.2502-4.86390.20381550.15963070322599
4.8639-6.12280.24271400.198931613301100
6.1228-35.49280.19291290.19193048317792

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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