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- PDB-3vp6: Structural characterization of Glutamic Acid Decarboxylase; insig... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vp6
タイトルStructural characterization of Glutamic Acid Decarboxylase; insights into the mechanism of autoinactivation
要素Glutamate decarboxylase 1
キーワードLYASE / Catalytic loop swap
機能・相同性
機能・相同性情報


GABA synthesis / glutamate decarboxylation to succinate / MECP2 regulates transcription of genes involved in GABA signaling / glutamate decarboxylase / glutamate decarboxylase activity / gamma-aminobutyric acid biosynthetic process / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / inhibitory synapse / glutamate catabolic process ...GABA synthesis / glutamate decarboxylation to succinate / MECP2 regulates transcription of genes involved in GABA signaling / glutamate decarboxylase / glutamate decarboxylase activity / gamma-aminobutyric acid biosynthetic process / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / inhibitory synapse / glutamate catabolic process / vesicle membrane / presynaptic active zone / locomotory exploration behavior / social behavior / GABA-ergic synapse / axon terminus / pyridoxal phosphate binding / cell cortex / chemical synaptic transmission / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aspartate Aminotransferase, domain 1 - #170 / Pyridoxal-phosphate binding site / DDC / GAD / HDC / TyrDC pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...Aspartate Aminotransferase, domain 1 - #170 / Pyridoxal-phosphate binding site / DDC / GAD / HDC / TyrDC pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-oxo-4H-pyran-2,6-dicarboxylic acid / Glutamate decarboxylase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Langendorf, C.G. / Tuck, K.L. / Key, T.L.G. / Rosado, C.J. / Wong, A.S.M. / Fenalti, G. / Buckle, A.M. / Law, R.H.P. / Whisstock, J.C.
引用ジャーナル: Biosci.Rep. / 年: 2013
タイトル: Structural characterization of the mechanism through which human glutamic acid decarboxylase auto-activates
著者: Langendorf, C.G. / Tuck, K.L. / Key, T.L.G. / Fenalti, G. / Pike, R.N. / Rosado, C.J. / Wong, A.S.M. / Buckle, A.M. / Law, R.H.P. / Whisstock, J.C.
履歴
登録2012年2月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate decarboxylase 1
B: Glutamate decarboxylase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,4126
ポリマ－116,8592
非ポリマー5524
水4,792266
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13530 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area31700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.006, 64.084, 102.646
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.14, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glutamate decarboxylase 1 / 67 kDa glutamic acid decarboxylase / GAD-67 / Glutamate decarboxylase 67 kDa isoform


分子量: 58429.711 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 90-594 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GAD1 / プラスミド: pAS-1N / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): YRD15 / 参照: UniProt: Q99259, glutamate decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-HLD / 4-oxo-4H-pyran-2,6-dicarboxylic acid / ケリドン酸


分子量: 184.103 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H4O6
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 25% PEG 3500, 100mM Bis-Tris, pH 6.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.953638 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953638 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→97.59 Å / Num. all: 62211 / Num. obs: 62211 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 31.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.1-2.213.70.5190.4431.73324890460.2690.5190.4432.7100
2.21-2.353.70.4080.34723119985250.2130.4080.3473.9100
2.35-2.513.70.2850.2433.12967080430.1470.2850.2435.2100
2.51-2.713.70.2110.1842749674860.110.2110.187.4100
2.71-2.973.70.1390.1196.12554669290.0720.1390.11911100
2.97-3.323.70.0950.0818.72300062570.0490.0950.08115.9100
3.32-3.833.70.0650.05510.82025055390.0340.0650.05523100
3.83-4.73.60.0480.04115.21708846940.0250.0480.04128.599.9
4.7-6.643.60.0440.03816.31316936610.0230.0440.03830.899.9
6.64-54.83.40.0330.02718.2689220310.0170.0330.02734.498.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
BUSTER-TNT'BUSTER 2.10.0精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→24.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9101 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.881 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU R Cruickshank DPI: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.205 / SU Rfree Blow DPI: 0.172 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.175 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2343 3148 5.06 %RANDOM
Rwork0.1971 ---
obs0.199 62171 99.92 %-
原子変位パラメータBiso max: 125.68 Å2 / Biso mean: 36.8516 Å2 / Biso min: 9.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.9422 Å20 Å2-4.625 Å2
2---0.1746 Å20 Å2
3---1.1169 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.279 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→24.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7613 0 38 266 7917
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2603SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes168HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1152HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7831HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1021SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact9792SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d7831HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg10617HARMONIC21.11
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.09
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.33
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2089 205 4.49 %
Rwork0.191 4364 -
all0.1918 4569 -
obs--99.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5613-0.0516-0.11691.08110.05280.658-0.0282-0.09220.02130.34310.0170.14310.0041-0.06580.01130.052-0.00130.0772-0.13760.0035-0.1076-8.48811.498529.2748
20.5660.0163-0.13710.98010.1720.6479-0.0116-0.12290.00190.18890.0453-0.234-0.00620.1972-0.0337-0.0158-0.0088-0.024-0.12060.0075-0.05714.513-0.767821.4558
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A93 - 1001
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B95 - 1003

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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